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- PDB-2ygn: WIF domain of human Wnt inhibitory factor 1 in complex with 1,2- ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ygn
タイトルWIF domain of human Wnt inhibitory factor 1 in complex with 1,2- dipalmitoylphosphatidylcholine
要素WNT INHIBITORY FACTOR 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / WNT SIGNALING PATHWAY / WNT ANTAGONIST / MORPHOGEN / CANCER / GLYCOSAMINOGLYCAN
機能・相同性
機能・相同性情報


Negative regulation of TCF-dependent signaling by WNT ligand antagonists / Wnt-protein binding / negative regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of fat cell differentiation / TCF dependent signaling in response to WNT / Wnt signaling pathway / signaling receptor binding / cell surface / signal transduction / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Wnt inhibitory factor (WIF)-1 / : / Wnt, WIF domain / WIF domain / WIF domain superfamily / WIF domain / WIF domain profile. / Wnt-inhibitory factor-1 like domain / Delta-like/Jagged, EGF-like domain / EGF-like, conserved site ...Wnt inhibitory factor (WIF)-1 / : / Wnt, WIF domain / WIF domain / WIF domain superfamily / WIF domain / WIF domain profile. / Wnt-inhibitory factor-1 like domain / Delta-like/Jagged, EGF-like domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSHOCHOLINE / Wnt inhibitory factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Malinauskas, T. / Aricescu, A.R. / Lu, W. / Siebold, C. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Modular Mechanism of Wnt Signaling Inhibition by Wnt Inhibitory Factor 1
著者: Malinauskas, T. / Aricescu, A.R. / Lu, W. / Siebold, C. / Jones, E.Y.
履歴
登録2011年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月17日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WNT INHIBITORY FACTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6244
ポリマ－17,6091
非ポリマー1,0143
水1,49583
1
A: WNT INHIBITORY FACTOR 1
ヘテロ分子

A: WNT INHIBITORY FACTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2478
ポリマ－35,2182
非ポリマー2,0296
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_445-x-1/2,-y-1/2,z1
Buried area5110 Å2
ΔGint-44.2 kcal/mol
Surface area15650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.912, 134.138, 60.378
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

#1: タンパク質 WNT INHIBITORY FACTOR 1 / WIF-1


分子量: 17609.219 Da / 分子数: 1 / 断片: WIF DOMAIN, RESIDUES 35-178 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
細胞株 (発現宿主): N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE I-NEGATIVE HEK 293S GNTI(-)CELLS
発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y5W5
#2: 化合物 ChemComp-PCF / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSHOCHOLINE


分子量: 734.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H80NO8P
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ISOFORM Q166K. CRYSTALLISATION CONSTRUCT CONTAINS N- TERMINAL ETG AND C-TERMINAL GTKHHHHHH AMINO ...ISOFORM Q166K. CRYSTALLISATION CONSTRUCT CONTAINS N- TERMINAL ETG AND C-TERMINAL GTKHHHHHH AMINO ACID RESIDUES DERIVED FROM THE EXPRESSION VECTOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: PEG 8000 30 % W/V, 200 MM SODIUM ACETATE, 100 MM SODIUM CACODYLATE PH 6.5 .

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.978
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. obs: 17655 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 1.85→1.93 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 91.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.7_650)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2D3J

2d3j


解像度: 1.85→27.529 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2239 828 5.1 %
Rwork0.2039 --
obs0.205 16407 92.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.123 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.7533 Å20 Å20 Å2
2---13.9848 Å20 Å2
3----4.7685 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→27.529 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1151 0 68 83 1302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0151245
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.2241673
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.154483
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.141186
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009202
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8501-1.9660.40371260.33662107X-RAY DIFFRACTION77
1.966-2.11770.31911340.24482466X-RAY DIFFRACTION89
2.1177-2.33070.25651500.21792572X-RAY DIFFRACTION93
2.3307-2.66780.24611360.20772701X-RAY DIFFRACTION97
2.6678-3.36020.23381400.18942795X-RAY DIFFRACTION99
3.3602-27.53180.17131420.18692938X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.1903 Å / Origin y: -17.5302 Å / Origin z: 15.0452 Å
111213212223313233
T0.2686 Å2-0.02 Å2-0.0189 Å2-0.252 Å2-0.0023 Å2--0.2591 Å2
L1.5263 °20.0931 °20.1551 °2-1.0058 °2-0.4158 °2--1.5368 °2
S-0.0456 Å °-0.0482 Å °0.1734 Å °0.0093 Å °0.015 Å °-0.0629 Å °-0.315 Å °0.0817 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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