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- PDB-2yf2: Crystal structure of the oligomerisation domain of C4b-binding pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yf2
タイトルCrystal structure of the oligomerisation domain of C4b-binding protein from Gallus gallus
要素C4B BINDING PROTEIN
キーワードIMMUNE SYSTEM / COMPLEMENT SYSTEM
機能・相同性Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3730 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha / ACETATE ION / :
機能・相同性情報
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Caesar, J.J.E. / Hill, F. / Lea, S.M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Oligomerisation Domain of C4B-Binding Protein from Gallus Gallus
著者: Caesar, J.J.E. / Hill, F. / Lea, S.M.
履歴
登録2011年4月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C4B BINDING PROTEIN
B: C4B BINDING PROTEIN
C: C4B BINDING PROTEIN
D: C4B BINDING PROTEIN
E: C4B BINDING PROTEIN
F: C4B BINDING PROTEIN
G: C4B BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,96037
ポリマ－51,1317
非ポリマー1,82930
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21770 Å2
ΔGint-152.2 kcal/mol
Surface area19260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.888, 140.238, 85.465
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-2006-

HOH

21F-2005-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.2818, 0.852, -0.4413), (-0.9035, 0.0808, -0.4209), (-0.3229, 0.5173, 0.7925)-5.1714, 23.2285, 17.3146
2given(-0.1868, 0.0399, 0.9816), (-0.1183, 0.991, -0.0628), (-0.9752, -0.1279, -0.1804)-20.1804, 5.4375, 68.5931
3given(-0.879, -0.1244, 0.4603), (-0.1966, 0.9741, -0.1121), (-0.4344, -0.189, -0.8807)17.0793, 6.7504, 90.7551
4given(-0.9184, -0.0673, -0.3898), (-0.0174, 0.9914, -0.13), (0.3952, -0.1126, -0.9117)51.7655, 6.3281, 73.7097
5given(-0.1749, -0.0643, -0.9825), (-0.2398, 0.9706, -0.0208), (0.9549, 0.232, -0.1852)69.2343, -2.2242, 22.5974
6given(0.6066, -0.0618, -0.7926), (0.0257, 0.998, -0.0581), (0.7946, 0.0149, 0.6069)40.7083, 1.5481, 1.9279

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要素

#1: タンパク質
C4B BINDING PROTEIN


分子量: 7304.416 Da / 分子数: 7 / 断片: OLIGOMERISATION DOMAIN, RESIDUES 395-457 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / プラスミド: PRSET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41(DE3) / 参照: UniProt: E1C2T5
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 395 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 395 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 395 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 395 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 395 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, CYS 395 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, CYS 395 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, CYS 395 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, CYS 395 TO SER
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.9 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2M AMMONIUM ACETATE, 0.1M SODIUM ACETATE, 8% PEG 3350, PH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9793
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→85.46 Å / Num. obs: 23669 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 38.19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.24→2.36 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 79.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.1精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.24→55.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9068 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8888 / SU R Cruickshank DPI: 0.261 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.259 / SU Rfree Blow DPI: 0.191 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.193
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2357 1199 5.09 %RANDOM
Rwork0.2202 ---
obs0.2209 23563 95.63 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--23.3641 Å20 Å20 Å2
2--18.2062 Å20 Å2
3---5.1579 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.24→55.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2882 0 120 71 3073
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0093010HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.994013HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1088SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes96HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes395HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3010HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.81
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.67
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion387SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3639SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.24→2.34 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2406 113 4.94 %
Rwork0.253 2174 -
all0.2523 2287 -
obs--95.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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