PDB-2yce: Structure of an Archaeal fructose-1,6-bisphosphate aldolase with ...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 2yce

タイトル

Structure of an Archaeal fructose-1,6-bisphosphate aldolase with the catalytic Lys covalently bound to the carbinolamine intermediate of the substrate.

要素

FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

キーワード

LYASE / GLYCOLYSIS

機能・相同性

機能・相同性情報

fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / glycolytic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能

生物種

THERMOPROTEUS TENAX (古細菌)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 1.93 Å

データ登録者

Lorentzen, E. / Siebers, B. / Hensel, R. / Pohl, E.

引用

ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Mechanism of the Schiff Base Forming Fructose-1,6-Bisphosphate Aldolase: Structural Analysis of Reaction Intermediates.
著者: Lorentzen, E. / Siebers, B. / Hensel, R. / Pohl, E.

履歴

登録	2011年3月14日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え	2011年4月27日	ID: 1W8R
改定 1.0	2011年4月27日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年5月8日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.3	2019年7月17日	Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.4	2023年12月20日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.5	2024年10月9日	Group: Structure summary カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	2yce.cif.gz	974.1 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb2yce.ent.gz	818.2 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	2yce.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yc/2yce ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yc/2yce	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	1w8sC 1ojxS 1ok4 1ok6 S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	1w8s-2 1ok4-2 1ok4-1 1w8s-1 1ojx-2 1ojx-1 1ok6-1 1ok6-2 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#50 - 2004年2月解糖系酵素 (Glycolytic Enzymes) 類似性 (6)

登録構造単位

A: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

B: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

C: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

D: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

E: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

F: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

G: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

H: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

I: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

J: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

ヘテロ分子

291 kDa, 10 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

B: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

C: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

D: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

E: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
145 kDa, 5 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

F: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

G: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

H: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

I: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

J: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
145 kDa, 5 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	82.900, 159.200, 101.400
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 107.80, 90.00
Int Tables number	4
Space group name H-M	P12₁1

#1: タンパク質	FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1 / FRUCTOSE-BIPHOSPHATE ALDOLASE CLASS I / FBP ALDOLASE 分子量: 28741.064 Da / 分子数: 10 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現詳細: K177 COVALENTLY LINKED TO THE CARBINOLAMINE FORM OF THE SUBSTRATE FBP 由来: (組換発現) THERMOPROTEUS TENAX (古細菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P58315, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 化合物	ChemComp-M2P / D-MANNITOL-1,6-DIPHOSPHATE / 1,6-DI-O-PHOSPHONO-D-MANNITOL 分子量: 342.132 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₆H₁₆O₁₂P₂
#3: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 1518 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
構成要素の詳細	ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 173 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, ALA 173 TO SER
Has protein modification	Y
非ポリマーの詳細	M2P: THE SUBSTRATE FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE IS COVALENTLY LINKED TO THE CATALYTIC LYSINE AS A ...M2P: THE SUBSTRATE FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE IS COVALENTLY LINKED TO THE CATALYTIC LYSINE AS A CARBINOLAMINE FORM.

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2 Å³/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: SOLVED BY RIGID BODY REFINEMENT OF 1OJX.
結晶化	pH: 5 詳細: 9% (W/V) PEG 4000, 0.1 M NAACETATE PH 5.0, 1-8% GLYCEROL, 100 MM FBP

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.812
検出器	タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月15日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.812 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.93→40 Å / Num. obs: 179009 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / R_merge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 16.2
反射シェル	解像度: 1.93→2.02 Å / 冗長度: 2.5 % / R_merge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 77.6

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.5.0110	精密化
DENZO		データ削減
SCALEPACK		データスケーリング
REFMAC		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OJX

1ojx

解像度: 1.93→39.8 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.965 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.945 / SU B: 6.061 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED.

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.19811	2723	1.5 %	RANDOM
R_work	0.15592	-	-	-
obs	0.15654	179009	100 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK

原子変位パラメータ

B_iso mean: 22.83 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-0.02 Å²	0 Å²	-0.06 Å²
2-	-	0.06 Å²	0 Å²
3-	-	-	-0.07 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.93→39.8 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	19381	0	200	1518	21099

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.017	0.022	20162
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.485	1.98	27292
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	5.722	5	2522
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	36.892	23.161	851
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	14.504	15	3382
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	19.855	15	151
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.109	0.2	3017
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.007	0.021	15111
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	0.657	1.5	12444
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	1.125	2	19925
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	2.158	3	7708
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	3.395	4.5	7354
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_bonded

LS精密化シェル

解像度: 1.931→1.981 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.272	148	-
R_work	0.223	9800	-
obs	-	-	100 %

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	1.1916	-0.2965	-0.1351	0.8482	0.0258	1.6116	-0.0027	0.0452	0.2759	-0.0262	0.0111	-0.1402	-0.2424	0.101	-0.0084	0.0547	-0.0284	-0.0082	0.0177	0.0112	0.0956	-2.6703	126.2819	17.3401
2	1.0713	0.1988	-0.1326	1.1141	-0.0117	1.0742	0.0246	-0.2284	0.0917	0.1219	-0.0188	-0.0487	-0.0644	0.0867	-0.0058	0.0304	-0.0003	-0.0201	0.0733	-0.0332	0.0341	-5.3635	116.908	50.2377
3	1.6549	0.3238	0.0587	1.2152	0.617	1.3982	0.011	-0.3197	-0.3211	0.2256	-0.0284	-0.0891	0.2935	0.0263	0.0174	0.1077	0.0139	0.0005	0.0926	0.0899	0.0918	-12.3824	83.3702	51.1022
4	1.3488	0.0967	0.1157	1.0372	-0.211	1.7099	-0.0113	0.0567	-0.3585	-0.0449	0.0104	-0.0493	0.2757	0.0536	0.001	0.0782	0.0038	0.0242	0.005	-0.0222	0.159	-14.3015	71.9813	18.8387
5	1.2293	-0.1664	0.1085	1.5196	0.1241	0.7865	0.0213	0.2972	-0.0253	-0.2231	-0.0215	-0.0728	-0.0231	0.082	0.0002	0.0399	-0.0105	0.0148	0.1068	-0.0213	0.0137	-8.2465	98.3651	-2.2534
6	1.326	0.0544	0.0139	1.0107	0.3787	1.5317	-0.0222	0.1196	0.3662	-0.1057	0.0024	0.0287	-0.324	-0.1056	0.0198	0.1019	0.0303	-0.0232	0.0355	0.0384	0.1565	-43.0245	134.1786	15.2551
7	1.2645	0.1467	-0.1567	1.062	0.0077	1.3431	0.0436	-0.2229	0.2712	0.0644	-0.0486	0.0876	-0.1651	-0.0688	0.0049	0.0407	0.0201	0.0027	0.095	-0.0895	0.0987	-45.0514	126.3625	48.525
8	1.4187	0.2972	0.4456	1.3368	0.0951	0.9411	0.0659	-0.3559	-0.0821	0.185	-0.0626	0.0502	0.0675	-0.1949	-0.0033	0.0508	-0.0351	0.019	0.1441	0.0164	0.0171	-52.0491	92.9619	51.3163
9	1.361	-0.2147	0.1608	0.8055	-0.1764	1.5714	0.0324	0.0285	-0.2659	-0.0459	0.0298	0.1077	0.2273	-0.1132	-0.0623	0.0562	-0.0364	-0.0022	0.0272	-0.0115	0.0753	-54.3687	80.0134	19.6841
10	0.9807	-0.1611	-0.1202	1.3213	-0.2384	1.0362	0.0084	0.2102	-0.0112	-0.1757	-0.0281	0.0686	0.0428	-0.1149	0.0197	0.0303	-0.004	-0.0081	0.1037	0.0137	0.0201	-48.7818	105.4234	-2.5236

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	A	3 - 252
2	X-RAY DIFFRACTION	2	B	2 - 253
3	X-RAY DIFFRACTION	3	C	3 - 252
4	X-RAY DIFFRACTION	4	D	3 - 252
5	X-RAY DIFFRACTION	5	E	3 - 257
6	X-RAY DIFFRACTION	6	F	3 - 252
7	X-RAY DIFFRACTION	7	G	3 - 252
8	X-RAY DIFFRACTION	8	H	3 - 252
9	X-RAY DIFFRACTION	9	I	3 - 252
10	X-RAY DIFFRACTION	10	J	3 - 252

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

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新型コロナ情報

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