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- PDB-2ycd: Structure of a novel Glutathione Transferase from Agrobacterium t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ycd
タイトルStructure of a novel Glutathione Transferase from Agrobacterium tumefaciens.
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / SOIL BACTERIA / HERBICIDE DETOXIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-(P-NITROBENZYL)GLUTATHIONE / PHOSPHATE ION / Glutathione S-transferase
類似検索 - 構成要素
生物種AGROBACTERIUM TUMEFACIENS (植物への病原性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Skopelitou, K. / Dhavala, P. / Papageorgiou, A.C. / Labrou, N.E.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: A Glutathione Transferase from Agrobacterium Tumefaciens Reveals a Novel Class of Bacterial Gst Superfamily.
著者: Skopelitou, K. / Dhavala, P. / Papageorgiou, A.C. / Labrou, N.E.
履歴
登録2011年3月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Other
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7103
ポリマ－26,1731
非ポリマー5372
水5,639313
1
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子

A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4216
ポリマ－52,3462
非ポリマー1,0754
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area5430 Å2
ΔGint-21.7 kcal/mol
Surface area18410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.200, 95.500, 88.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2023-

HOH

21A-2047-

HOH

31A-2166-

HOH

41A-2184-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量: 26172.947 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) AGROBACTERIUM TUMEFACIENS (植物への病原性)
株: C53 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A9CFJ9
#2: 化合物 ChemComp-GTB / S-(P-NITROBENZYL)GLUTATHIONE


分子量: 442.444 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H22N4O8S
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.3 / 詳細: 1.4 M NA/K PHOSPHATE, PH 8.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8123
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8123 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→20 Å / Num. obs: 41008 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 20.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 1.4→1.5 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELX位相決定
SHARP位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.4→19.766 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 16.75 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: FIRST 13 RESIDUES FROM THE N-TERMINAL WERE NOT MODELLED OWING TO HIGH FLEXIBILITY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1865 2089 5.1 %
Rwork0.1725 --
obs0.1732 41008 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.862 Å2 / ksol: 0.422 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7233 Å20 Å20 Å2
2--0.7228 Å20 Å2
3----2.4461 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→19.766 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1703 0 35 313 2051
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081844
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1472512
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.341707
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006329
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.43260.24621440.23092557X-RAY DIFFRACTION100
1.4326-1.46840.21431530.21582582X-RAY DIFFRACTION100
1.4684-1.50810.20551240.19482571X-RAY DIFFRACTION100
1.5081-1.55250.24741440.18862578X-RAY DIFFRACTION100
1.5525-1.60250.2141310.18742588X-RAY DIFFRACTION100
1.6025-1.65980.24511270.17862604X-RAY DIFFRACTION100
1.6598-1.72620.21051280.17582593X-RAY DIFFRACTION100
1.7262-1.80470.16371340.17522609X-RAY DIFFRACTION100
1.8047-1.89980.19451570.17112552X-RAY DIFFRACTION100
1.8998-2.01870.18741540.16882589X-RAY DIFFRACTION100
2.0187-2.17440.18421380.172617X-RAY DIFFRACTION100
2.1744-2.39290.16331470.16192613X-RAY DIFFRACTION100
2.3929-2.73840.1671340.16292634X-RAY DIFFRACTION100
2.7384-3.44710.20871380.15782643X-RAY DIFFRACTION100
3.4471-19.76820.15561360.17532589X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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