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- PDB-2ybf: Complex of Rad18 (Rad6 binding domain) with Rad6b -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ybf
タイトルComplex of Rad18 (Rad6 binding domain) with Rad6b
要素
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RAD18
  • UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 B
キーワードLIGASE / E2 UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME / E3 UBIQUITIN LIGASE / TRANSLESION SYNTHESIS / PCNA UBIQUITINATION
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptonemal complex organization / positive regulation of reciprocal meiotic recombination / chiasma assembly / Rad6-Rad18 complex / negative regulation of post-translational protein modification / positive regulation of chromosome segregation / HULC complex / sperm axoneme assembly / meiotic telomere clustering / Y-form DNA binding ...synaptonemal complex organization / positive regulation of reciprocal meiotic recombination / chiasma assembly / Rad6-Rad18 complex / negative regulation of post-translational protein modification / positive regulation of chromosome segregation / HULC complex / sperm axoneme assembly / meiotic telomere clustering / Y-form DNA binding / nuclear inclusion body / XY body / protein K11-linked ubiquitination / postreplication repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / ubiquitin conjugating enzyme activity / polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ectopic germ cell programmed cell death / protein K48-linked ubiquitination / response to UV / protein autoubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / replication fork / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / chromatin organization / ubiquitin-dependent protein catabolic process / spermatogenesis / damaged DNA binding / in utero embryonic development / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / protein stabilization / nuclear body / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / centrosome / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / chromatin / protein-containing complex binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase Rad18 / Rad18-like CCHC zinc finger / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SAP domain superfamily / SAP motif profile. / SAP domain / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme ...E3 ubiquitin-protein ligase Rad18 / Rad18-like CCHC zinc finger / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SAP domain superfamily / SAP motif profile. / SAP domain / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 B / E3 ubiquitin-protein ligase RAD18
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hibbert, R.G. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: E3 Ligase Rad18 Promotes Monoubiquitination Rather Than Ubiquitin Chain Formation by E2 Enzyme Rad6.
著者: Hibbert, R.G. / Huang, A. / Boelens, R. / Sixma, T.K.
履歴
登録2011年3月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 B
B: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RAD18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8396
ポリマ－20,5462
非ポリマー2934
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint-47.4 kcal/mol
Surface area9470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.210, 58.210, 167.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 B / RAD6 HOMOLOG B / HR6B / HHR6B / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN B / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-17 ...RAD6 HOMOLOG B / HR6B / HHR6B / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN B / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-17 KDA / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE B / RAD6B


分子量: 17328.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63146, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質・ペプチド E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RAD18 / POSTREPLICATION REPAIR PROTEIN RAD18 / HHR18 / HRAD18 / RING FINGER PROTEIN 73


分子量: 3217.808 Da / 分子数: 1 / Fragment: RAD6-BINDING DOMAIN, RESIDUES 340-366 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: Q9NS91, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

-
非ポリマー , 4種, 89分子

#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.1 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→24.92 Å / Num. obs: 12029 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 22.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 95.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0099精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AYZ

1ayz


解像度: 2→24.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 9.518 / SU ML: 0.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.181 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24204 599 5 %RANDOM
Rwork0.1989 ---
obs0.20099 11364 99.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.216 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.95 Å2-0.48 Å20 Å2
2---0.95 Å20 Å2
3---1.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→24.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1390 0 15 85 1490
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0221486
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9271.9622022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7793.0012571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5985183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.86424.56881
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.70515259
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.1131512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2207
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0211656
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02297
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3591.5881
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0781.5340
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.68121440
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0953605
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7854.5575
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.001→2.053 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 39 -
Rwork0.23 741 -
obs--91.02 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.27566.5613-1.99819.58111.71024.1273-0.24230.3319-0.1754-0.26170.25250.2959-0.04940.0331-0.01020.01430.00610.00660.1123-0.01940.025234.901221.7186-7.3071
24.0694-0.1843-0.96351.60061.45353.0827-0.0710.09630.0998-0.07730.00390.1001-0.1456-0.08010.06710.0512-0.0144-0.01040.06440.0140.011423.153832.16582.5521
326.6128-4.26499.03215.8483-3.06110.2139-0.795-1.27712.2020.84160.14110.3587-1.2852-0.49830.65390.3321-0.03390.03060.1782-0.19240.351722.587546.232613.8887
410.1623-0.086-1.90346.2544-1.629910.81430.002-0.6075-0.13170.68480.0999-0.1633-0.24830.1125-0.10190.09460.0348-0.02240.1746-0.07440.060337.154730.939610.6826
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 20
2X-RAY DIFFRACTION2A21 - 131
3X-RAY DIFFRACTION2A1153
4X-RAY DIFFRACTION3A132 - 152
5X-RAY DIFFRACTION4B341 - 361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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