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万見
- PDB-2y96: Structure of human dual-specificity phosphatase 27 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y96
タイトルStructure of human dual-specificity phosphatase 27
要素DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE DUPD1
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / muscle cell differentiation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of MAPK cascade / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade ...MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / muscle cell differentiation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of MAPK cascade / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / glucose homeostasis / protein homodimerization activity / protein-containing complex / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity phosphatase 29
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Lountos, G.T. / Tropea, J.E. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2011
タイトル: Structure of Human Dual-Specificity Phosphatase at 2.38A Resolution
著者: Lountos, G.T. / Tropea, J.E. / Waugh, D.S.
履歴
登録2011年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE DUPD1
B: DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE DUPD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1539
ポリマ－50,4812
非ポリマー6727
水2,468137
1
A: DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE DUPD1
B: DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE DUPD1
ヘテロ分子

A: DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE DUPD1
B: DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE DUPD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,30618
ポリマ－100,9624
非ポリマー1,34514
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z1
Buried area12720 Å2
ΔGint-281.5 kcal/mol
Surface area30350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.012, 126.012, 125.758
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE DUPD1 / HUMAN DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE 27


分子量: 25240.379 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-220 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PJT154 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2
参照: UniProt: Q68J44, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 10 MG/ML PROTEIN, 0.2M AMMONIUM SULFATE, 25% W/V PEG3350, ROOM TEMPERATURE, pH 6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→50 Å / Num. obs: 24047 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 16.1 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 48.2
反射 シェル解像度: 2.38→2.43 Å / 冗長度: 15.5 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0104精密化
HKL-3000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PQ5

2pq5


解像度: 2.38→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 12.924 / SU ML: 0.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.256 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22482 1220 5.1 %RANDOM
Rwork0.20139 ---
obs0.20257 22618 98.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2758 0 35 137 2930
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222872
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021938
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5141.9573899
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91234676
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1075341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.4123.014146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.67315474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2641525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2416
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213177
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02627
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7521.51703
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1531.5684
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.44822741
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20631169
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4824.51157
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.384→2.446 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 86 -
Rwork0.252 1596 -
obs--97.23 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.22020.3571-0.7883-0.01120.37080.26150.10730.12370.634-0.22250.0037-0.0039-0.4656-0.0608-0.11110.44340.09820.11770.41940.08090.1948-15.295-32.826-7.507
22.50830.4672-0.14972.41410.48451.67610.08870.1415-0.0455-0.2752-0.1199-0.0744-0.0674-0.02570.03120.21660.10210.05940.44350.01460.1093-22.551-48.169-6.85
33.2269-0.6565-1.85670.3772-0.75212.8827-0.16640.0934-0.3316-0.07690.17680.22240.2195-0.0868-0.01040.2273-0.09010.08090.4216-0.04410.2180.897-57.384-15.987
42.96940.8254-0.05483.02920.22845.1858-0.04490.18840.1026-0.10190.02570.0916-0.61920.0150.01920.2229-0.09140.10630.37380.01340.11578.081-43.245-21.766
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A32 - 103
2X-RAY DIFFRACTION2A104 - 205
3X-RAY DIFFRACTION3B32 - 103
4X-RAY DIFFRACTION4B104 - 201

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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