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- PDB-2y7w: DntR Inducer Binding Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y7w
タイトルDntR Inducer Binding Domain
要素LYSR-TYPE REGULATORY PROTEIN
キーワードTRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-binding transcription factor activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
: / LysR, substrate-binding / LysR substrate binding domain / LysR-type HTH domain profile. / Transcription regulator HTH, LysR / Bacterial regulatory helix-turn-helix protein, lysR family / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily ...: / LysR, substrate-binding / LysR substrate binding domain / LysR-type HTH domain profile. / Transcription regulator HTH, LysR / Bacterial regulatory helix-turn-helix protein, lysR family / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-HYDROXYBENZOIC ACID / LysR-type regulatory protein
類似検索 - 構成要素
生物種BURKHOLDERIA SP. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Devesse, L. / Smirnova, I. / Lonneborg, R. / Kapp, U. / Brzezinski, P. / Leonard, G.A. / Dian, C.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2011
タイトル: Crystal Structures of Dntr Inducer Binding Domains in Complex with Salicylate Offer Insights Into the Activation of Lysr-Type Transcriptional Regulators.
著者: Devesse, L. / Smirnova, I. / Lonneborg, R. / Kapp, U. / Brzezinski, P. / Leonard, G.A. / Dian, C.
履歴
登録2011年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSR-TYPE REGULATORY PROTEIN
B: LYSR-TYPE REGULATORY PROTEIN
C: LYSR-TYPE REGULATORY PROTEIN
D: LYSR-TYPE REGULATORY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,89310
ポリマ－103,8964
非ポリマー9976
水95553
1
A: LYSR-TYPE REGULATORY PROTEIN
B: LYSR-TYPE REGULATORY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,8077
ポリマ－51,9482
非ポリマー8595
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4100 Å2
ΔGint-15.2 kcal/mol
Surface area17990 Å2
手法PISA
2
C: LYSR-TYPE REGULATORY PROTEIN
D: LYSR-TYPE REGULATORY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0863
ポリマ－51,9482
非ポリマー1381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3370 Å2
ΔGint-20.5 kcal/mol
Surface area18280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.187, 118.957, 80.558
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.63, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 92:133 OR RESSEQ 139:157 OR RESSEQ...
211CHAIN B AND (RESSEQ 92:133 OR RESSEQ 139:157 OR RESSEQ...
311CHAIN C AND (RESSEQ 92:133 OR RESSEQ 139:157 OR RESSEQ...
411CHAIN D AND (RESSEQ 92:133 OR RESSEQ 139:157 OR RESSEQ...

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.98598, 0.00791, 0.1667), (-0.01276, -0.99952, -0.02808), (0.1664, -0.02981, 0.98561)52.87601, 33.13368, -4.02276
2given(0.8074, -0.00788, 0.58995), (-0.00902, -0.99996, -0.00101), (0.58994, -0.0045, -0.80744)-7.00677, 12.37242, 22.22477
3given(-0.67324, 0.0032, -0.73942), (-0.01141, 0.99983, 0.01472), (0.73934, 0.01835, -0.67308)64.33035, 20.14898, 14.99059

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要素

#1: タンパク質
LYSR-TYPE REGULATORY PROTEIN


分子量: 25974.059 Da / 分子数: 4 / 断片: INDUCER BINDING DOMAIN, RESIDUES 80-301 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BURKHOLDERIA SP. (バクテリア) / 株: DNT / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7WT50
#2: 化合物 ChemComp-SAL / 2-HYDROXYBENZOIC ACID / SALICYLIC ACID


分子量: 138.121 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O3
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 80 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 80 TO MET ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 80 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 80 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LEU 80 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LEU 80 TO MET
非ポリマーの詳細PEG 400 (PG4): PEG 3350 IN CRYSTALLISATION CONDITIONS MODELLED AS PEG 400

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: RD1, RD2 USED AS SEPARATE SEARCH MODELS
結晶化詳細: 0.1M BIS-TRIS PH 6.5, 0.2M MGCL2, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→47.1 Å / Num. obs: 20475 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 40.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.89→3.04 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 88.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.4_94)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UTB, MOLECULE A

1utb


解像度: 2.89→47.14 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.39 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: FOR ALL CHAINS IN THE ASYMMETRIC UNIT ELECTRON DENSITY FOR AMINO ACIDS ALA 201 TO VAL 209 IS DISORDERED. THE MODEL IN THESE REGIONS SHOULD BE TREATED WITH CAUTION.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 1057 5.2 %
Rwork0.242 --
obs0.244 20450 93.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.22 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.2822 Å20 Å24.5373 Å2
2---5.3834 Å20 Å2
3---0.1011 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→47.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6380 0 69 53 6502
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016625
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4098995
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5822364
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0871008
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061158
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1436X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1436X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.066
13C1446X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.049
14D1421X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8854-3.01670.3681270.3082240X-RAY DIFFRACTION87
3.0167-3.17570.38691440.2952397X-RAY DIFFRACTION94
3.1757-3.37460.3311270.26872449X-RAY DIFFRACTION94
3.3746-3.63510.27471190.23662449X-RAY DIFFRACTION94
3.6351-4.00070.24981380.22252430X-RAY DIFFRACTION95
4.0007-4.57920.27391210.20812467X-RAY DIFFRACTION95
4.5792-5.76770.2311450.20412470X-RAY DIFFRACTION95
5.7677-47.14950.26171360.23092491X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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