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万見
- PDB-2y7l: Structure of N-terminal domain of Candida albicans Als9-2 in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y7l
タイトルStructure of N-terminal domain of Candida albicans Als9-2 in complex with human fibrinogen gamma peptide
要素
  • AGGLUTININ-LIKE ALS9 PROTEIN
  • FIBRINOGEN GAMMA CHAIN, ISOFORM CRA_A
キーワードCELL ADHESION / ADHESIN / PEPTIDE BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in multi-species biofilm formation / hyphal growth / single-species biofilm formation on inanimate substrate / yeast-form cell wall / hyphal cell wall / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cell adhesion involved in single-species biofilm formation ...cell adhesion involved in multi-species biofilm formation / hyphal growth / single-species biofilm formation on inanimate substrate / yeast-form cell wall / hyphal cell wall / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of vasoconstriction / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of exocytosis / protein secretion / protein polymerization / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / side of membrane / cell adhesion molecule binding / fibrinolysis / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to calcium ion / cell-cell adhesion / platelet activation / platelet aggregation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / extracellular vesicle / ER-Phagosome pathway / : / protein-containing complex assembly / blood microparticle / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / external side of plasma membrane / structural molecule activity / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Fibrinogen gamma chain / Agglutinin-like protein, N-terminal domain, N2 subdomain / Agglutinin-like protein repeat / Agglutinin-like protein, N-terminal / Agglutinin-like protein, N-terminal, N2 subdomain / Candida agglutinin-like (ALS) / Agglutinin-like protein, N-terminal domain / Cell-wall agglutinin N-terminal ligand-sugar binding / Agglutinin-like protein ...: / Fibrinogen gamma chain / Agglutinin-like protein, N-terminal domain, N2 subdomain / Agglutinin-like protein repeat / Agglutinin-like protein, N-terminal / Agglutinin-like protein, N-terminal, N2 subdomain / Candida agglutinin-like (ALS) / Agglutinin-like protein, N-terminal domain / Cell-wall agglutinin N-terminal ligand-sugar binding / Agglutinin-like protein / Immunoglobulin-like - #1280 / Fibrogen-binding domain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Agglutinin-like protein 9 / Fibrinogen gamma chain, isoform CRA_a / Fibrinogen gamma chain / :
類似検索 - 構成要素
生物種CANDIDA ALBICANS (酵母)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Salgado, P.S. / Cota, E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural Basis for the Broad Specificity to Host- Cell Ligands by the Pathogenic Fungus Candida Albicans.
著者: Salgado, P.S. / Yan, R. / Taylor, J.D. / Burchell, L. / Jones, R. / Hoyer, L.L. / Matthews, S.J. / Simpson, P.J. / Cota, E.
履歴
登録2011年1月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AGGLUTININ-LIKE ALS9 PROTEIN
B: FIBRINOGEN GAMMA CHAIN, ISOFORM CRA_A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2922
ポリマ－35,2922
非ポリマー00
水5,639313
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-4.4 kcal/mol
Surface area13710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.581, 69.273, 122.223
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 AGGLUTININ-LIKE ALS9 PROTEIN / NT_ALS9-2


分子量: 33599.988 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 18-328 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) CANDIDA ALBICANS (酵母) / プラスミド: PET32 XA/LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): ORIGAMI / 参照: UniProt: Q5A8T1, UniProt: A0A1D8PQ86*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド FIBRINOGEN GAMMA CHAIN, ISOFORM CRA_A


分子量: 1691.780 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 318-334 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: D3DP16, UniProt: P02679*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE EXCLUDES N-TERMINAL SIGNAL SEQUENCE (18 RESIDUES) FULL 17MER PEPTIDE SEQUENCE ...SEQUENCE EXCLUDES N-TERMINAL SIGNAL SEQUENCE (18 RESIDUES) FULL 17MER PEPTIDE SEQUENCE GEGQQHHLGGAKQAGDV ONLY LAST 6 RESIDUES PRESENT IN PDB

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 0.2MM AMMONIUM FLUORIDE, 20% PEG3350, PH 6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→50 Å / Num. obs: 50160 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 9.3 / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 11.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 36.4
反射 シェル解像度: 1.49→1.52 Å / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 9.3 / % possible all: 86.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Y7M

2y7m


解像度: 1.49→34.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 1.222 / SU ML: 0.048 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.082 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22429 2540 5.1 %RANDOM
Rwork0.19633 ---
obs0.19771 47530 98.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.735 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.49→34.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2412 0 0 313 2725
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0222489
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0961.9353415
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5995325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.88625.15299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.69315367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.021155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.140.2404
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0211886
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.485→1.524 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 153 -
Rwork0.224 3014 -
obs--85.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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