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- PDB-2y4u: Crystal structure of human P58(IPK) in space group P312 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y4u
タイトルCrystal structure of human P58(IPK) in space group P312
要素DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3
キーワードCHAPERONE / ENDOPLASMIC RETICULUM / PROTEIN FOLDING / TETRATRICOPEPTIDEREPEAT / J DOMAIN / UNFOLDED PROTEIN RESPONSE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / negative regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein folding in endoplasmic reticulum / XBP1(S) activates chaperone genes / misfolded protein binding / cellular response to cold / protein kinase inhibitor activity / Viral mRNA Translation / response to unfolded protein ...positive regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / negative regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein folding in endoplasmic reticulum / XBP1(S) activates chaperone genes / misfolded protein binding / cellular response to cold / protein kinase inhibitor activity / Viral mRNA Translation / response to unfolded protein / proteolysis involved in protein catabolic process / Post-translational protein phosphorylation / PKR-mediated signaling / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / azurophil granule lumen / extracellular vesicle / protein-folding chaperone binding / defense response to virus / endoplasmic reticulum lumen / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DnaJ domain / Tetratricopeptide repeat / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Tetratricopeptide repeat / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Tetratricopeptide repeat ...: / DnaJ domain / Tetratricopeptide repeat / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Tetratricopeptide repeat / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Helix Hairpins / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DnaJ homolog subfamily C member 3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Svard, M. / Biterova, E.I. / Bourhis, J.-M. / Guy, J.E.
引用ジャーナル: Plos One / : 2011
タイトル: The Crystal Structure of the Human Co-Chaperone P58Ipk
著者: Svard, M. / Biterova, E.I. / Bourhis, J. / Guy, J.E.
履歴
登録2011年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3691
ポリマ-52,3691
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
A: DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3

A: DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3

A: DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,1073
ポリマ-157,1073
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-y-1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_445-x+y-1,-x-1,z1
Buried area6820 Å2
ΔGint-19.8 kcal/mol
Surface area67440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.620, 124.620, 92.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number149
Space group name H-MP312

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要素

#1: タンパク質 DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3 / INTERFERON-INDUCED\ / DOUBLE-STRANDED RNA-ACTIVATED PROTEIN KINASE INHIBITOR / PROTEIN KINASE ...INTERFERON-INDUCED\ / DOUBLE-STRANDED RNA-ACTIVATED PROTEIN KINASE INHIBITOR / PROTEIN KINASE INHIBITOR OF 58 KDA / PROTEIN KINASE INHIBITOR P58IPK


分子量: 52368.887 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 35-461 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: P58IPK_6 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: Q13217
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M TRIS, PH 8.5, 1.3 M SUCCINIC ACID, 1% (W/V) PEG MME 2000.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. obs: 12967 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3IEG
解像度: 3.2→29.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 56.174 / SU ML: 0.435 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.899 / ESU R Free: 0.479 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28631 677 5 %RANDOM
Rwork0.24418 ---
obs0.24626 12967 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 118.539 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.56 Å20.78 Å20 Å2
2--1.56 Å20 Å2
3----2.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→29.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3429 0 0 0 3429
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223481
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2591.9744668
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9865423
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.54925.169178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.78515698
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1571523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022597
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 64 -
Rwork0.328 938 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -34.6234 Å / Origin y: -32.986 Å / Origin z: -22.5066 Å
111213212223313233
T0.3079 Å2-0.0805 Å20.1064 Å2-0.3633 Å20.1218 Å2--0.3016 Å2
L0.2456 °20.0587 °2-0.0135 °2-0.79 °20.0719 °2--0.034 °2
S-0.0013 Å °0.2734 Å °0.0402 Å °0.0171 Å °-0.0606 Å °-0.2108 Å °0.0336 Å °-0.0127 Å °0.0619 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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