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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2y4u | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human P58(IPK) in space group P312 | ||||||
![]() | DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3 | ||||||
![]() | CHAPERONE / ENDOPLASMIC RETICULUM / PROTEIN FOLDING / TETRATRICOPEPTIDEREPEAT / J DOMAIN / UNFOLDED PROTEIN RESPONSE | ||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / negative regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein folding in endoplasmic reticulum / XBP1(S) activates chaperone genes / misfolded protein binding / cellular response to cold / protein kinase inhibitor activity / Viral mRNA Translation / response to unfolded protein ...positive regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / negative regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein folding in endoplasmic reticulum / XBP1(S) activates chaperone genes / misfolded protein binding / cellular response to cold / protein kinase inhibitor activity / Viral mRNA Translation / response to unfolded protein / proteolysis involved in protein catabolic process / Post-translational protein phosphorylation / PKR-mediated signaling / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / azurophil granule lumen / extracellular vesicle / protein-folding chaperone binding / defense response to virus / endoplasmic reticulum lumen / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Svard, M. / Biterova, E.I. / Bourhis, J.-M. / Guy, J.E. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Crystal Structure of the Human Co-Chaperone P58Ipk 著者: Svard, M. / Biterova, E.I. / Bourhis, J. / Guy, J.E. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 180.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 146.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 425.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 434.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 23.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 52368.887 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 35-461 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 詳細: 0.1 M TRIS, PH 8.5, 1.3 M SUCCINIC ACID, 1% (W/V) PEG MME 2000. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.2→30 Å / Num. obs: 12967 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 8.9 |
反射 シェル | 解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 3IEG 解像度: 3.2→29.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 56.174 / SU ML: 0.435 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.899 / ESU R Free: 0.479 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 118.539 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.2→29.93 Å
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拘束条件 |
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