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- PDB-2xs6: CRYSTAL STRUCTURE OF THE RHOGAP DOMAIN OF HUMAN PIK3R2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xs6
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE RHOGAP DOMAIN OF HUMAN PIK3R2
要素PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY SUBUNIT BETA
キーワードTRANSFERASE / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


IRS-mediated signalling / regulation of actin filament polymerization / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / regulation of stress fiber assembly / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / Nephrin family interactions ...IRS-mediated signalling / regulation of actin filament polymerization / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / regulation of stress fiber assembly / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / Nephrin family interactions / Signaling by LTK in cancer / Costimulation by the CD28 family / RND1 GTPase cycle / Signaling by LTK / PI3K/AKT activation / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / Signaling by ALK / RHOB GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / intracellular glucose homeostasis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / PI3K Cascade / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / T cell differentiation / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / regulation of protein localization to plasma membrane / RAC3 GTPase cycle / negative regulation of MAPK cascade / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / GPVI-mediated activation cascade / Tie2 Signaling / RAC1 GTPase cycle / phosphotyrosine residue binding / response to endoplasmic reticulum stress / Interleukin-7 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell adhesion / Downstream signal transduction / B cell differentiation / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / regulation of autophagy / Regulation of signaling by CBL / Signaling by SCF-KIT / receptor tyrosine kinase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of protein import into nucleus / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / protein transport / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / DAP12 signaling / insulin receptor signaling pathway / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein phosphatase binding / G alpha (q) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / immune response / protein heterodimerization activity / focal adhesion / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta, SH3 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. ...Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta, SH3 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Tresaugues, L. / Welin, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Tresaugues, L. / Welin, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kol, S. / Kotenyova, T. / Kouznetsova, E. / Moche, M. / Nyman, T. / Persson, C. / Schuler, H. / Schutz, P. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / van der Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2016
タイトル: The Structure and Catalytic Mechanism of Human Sphingomyelin Phosphodiesterase Like 3A - an Acid Sphingomyelinase Homolog with a Novel Nucleotide Hydrolase Activity.
著者: Lim, S.M. / Yeung, K. / Tresaugues, L. / Ling, T.H. / Nordlund, P.
履歴
登録2010年9月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月3日Group: Database references
改定 1.22016年4月6日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY SUBUNIT BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9882
ポリマ－22,9531
非ポリマー351
水1,45981
1
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY SUBUNIT BETA
ヘテロ分子

A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY SUBUNIT BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9774
ポリマ－45,9062
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area1630 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area15820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.661, 34.354, 71.317
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 130.88, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2025-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY SUBUNIT BETA / PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE 85 KDA REGULATORY SUBUNIT BETA / PTDINS-3-KINASE REGULATORY SUBUNIT ...PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE 85 KDA REGULATORY SUBUNIT BETA / PTDINS-3-KINASE REGULATORY SUBUNIT BETA / PI3-KINASE REGULATORY SUBUNIT BETA / PI3K REGULATORY SUBUNIT BETA / PTDINS-3-KINASE REGULATORY SUBUNIT P85-BETA / PI3-KINASE SUBUNIT P85-BETA


分子量: 22953.043 Da / 分子数: 1 / 断片: RHOGAP DOMAIN, RESIDUES 108-298 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)R3 PRARE / 参照: UniProt: O00459
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.1 M NACL, 0.85 M TRI-SODIUM CITRATE DIHYDRATE AND 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月17日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→47.33 Å / Num. obs: 9968 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 29.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.09→2.21 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 76.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PBW

1pbw


解像度: 2.09→53.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 10.993 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.243 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2398 563 5.6 %RANDOM
Rwork0.19149 ---
obs0.1942 9404 95.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.775 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20 Å21.22 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3---0.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→53.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1276 0 1 81 1358
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0221311
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02916
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0322.0241799
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84732241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0165165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.01522.54951
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.4815199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7221513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0490.2212
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0221425
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02242
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3251.5846
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0671.5316
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.60821368
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9853465
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6464.5430
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.094→2.148 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 26 -
Rwork0.24 461 -
obs--65.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.8262-0.0326-1.07294.7497-0.66843.9099-0.0644-0.0044-0.2163-0.118-0.0475-0.32170.02870.46740.11190.0955-0.02370.01220.0697-0.00320.1004-12.0329.794124.0523
27.4469-1.20524.52053.1979-3.159610.4285-0.24110.32560.146-0.1106-0.1203-0.1059-0.03440.16620.36150.07310.00420.03010.0204-0.02260.1058-13.58097.754319.0275
35.8123.858-15.11010.0084-3.873525.95380.56640.9798-0.1193-0.4264-0.07710.1316-1.7793-1.1173-0.48930.46850.1444-0.15060.45770.14570.8135-13.623617.6935-0.0837
416.1777-1.5597-0.29342.07550.68623.0201-0.11730.60170.913-0.09710.0253-0.073-0.27520.30.0920.1256-0.04090.00460.05490.06060.1059-6.737516.499415.0912
58.2242.59951.21338.4412-1.88358.35-0.23520.86710.1421-0.52770.17120.00970.08090.50250.0640.1459-0.00420.02860.21730.00040.0606-6.366710.69926.635
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A109 - 160
2X-RAY DIFFRACTION2A161 - 194
3X-RAY DIFFRACTION3A195 - 212
4X-RAY DIFFRACTION4A213 - 242
5X-RAY DIFFRACTION5A243 - 294

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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