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- PDB-2xs4: Structure of karilysin catalytic MMP domain in complex with magnesium -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xs4
タイトルStructure of karilysin catalytic MMP domain in complex with magnesium
要素
  • KARILYSIN PROTEASE
  • PEPTIDE ALA-PHE-THR
キーワードHYDROLASE / BACTERIAL MMP / VIRULENCE FACTOR / METALLOPROTEASE / ZINC-DEPENDENT / PEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / collagen catabolic process / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Secretion system C-terminal sorting domain / Secretion system C-terminal sorting domain / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) ...Secretion system C-terminal sorting domain / Secretion system C-terminal sorting domain / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種TANNERELLA FORSYTHIA (バクテリア)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Cerda-Costa, N. / Guevara, T. / Karim, A.Y. / Ksiazek, M. / Nguyen, K.-A. / Arolas, J.L. / Potempa, J. / Gomis-Ruth, F.X.
引用
ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2011
タイトル: The Structure of the Catalytic Domain of Tannerella Forsythia Karilysin Reveals It is a Bacterial Xenologue of Animal Matrix Metalloproteinases.
著者: Cerda-Costa, N. / Guevara, T. / Karim, A.Y. / Ksiazek, M. / Nguyen, K.A. / Arolas, J.L. / Potempa, J. / Gomis-Ruth, F.X.
#1: ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: A Novel Matrix Metalloprotease-Like Enzyme (Karilysin) of the Periodontal Pathogen Tannerella Forsythia Atcc 43037.
著者: Karim, A.Y. / Kulczycka, M. / Kantyka, T. / Dubin, G. / Jabaiah, A. / Daugherty, P.S. / Thogersen, I.B. / Enghild, J.J. / Nguyen, K. / Potempa, J.
#2: ジャーナル: J.Innate.Immun. / 年: 2010
タイトル: Proteolytic Inactivation of Ll-37 by Karilysin, a Novel Virulence Mechanism of Tannerella Forsythia.
著者: Koziel, J. / Karim, A.Y. / Przybyszewska, K. / Ksiazek, M. / Rapala-Kozik, M. / Nguyen, K. / Potempa, J.
履歴
登録2010年9月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KARILYSIN PROTEASE
B: PEPTIDE ALA-PHE-THR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3196
ポリマ－19,1282
非ポリマー1914
水3,531196
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area7890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.790, 85.790, 53.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 KARILYSIN PROTEASE / KARILYSIN CATALYTIC DOMAIN KLY18


分子量: 18790.693 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 35-201 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TANNERELLA FORSYTHIA (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: D0EM77
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE ALA-PHE-THR


分子量: 337.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)

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非ポリマー , 4種, 200分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細ZINC CATION (ZN): CATALYTIC 999 AND STRUCTURAL 998 ZINC CATIONS. MAGNESIUM CATION (MG): TENTATIVELY ...ZINC CATION (ZN): CATALYTIC 999 AND STRUCTURAL 998 ZINC CATIONS. MAGNESIUM CATION (MG): TENTATIVELY TRACED BASED ON LIGAND GEOMETRY AND ELECTRON DENSITY CONSIDERATIONS.
配列の詳細ONLY THE CATALYTIC DOMAIN (TYR35-SER201) WAS CRYSTALLIZED. A PEPTIDE WAS FOUND AT THE ACTIVE SITE ...ONLY THE CATALYTIC DOMAIN (TYR35-SER201) WAS CRYSTALLIZED. A PEPTIDE WAS FOUND AT THE ACTIVE SITE OF THE PROTEIN, WHICH HAS BEEN INTERPRETED AS ALA-PHE-THR. AUTHOR SUGGESTS THAT THIS PEPTIDE MAY HAVE BEEN RECRUITED BY THE ENZYME DURING PROTEIN PRODUCTION/PURIFICATION/PROCESSING.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.18 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K
詳細: CRYSTALS OF MAGNESIUM-BOUND KLY18 WERE OBTAINED AT 4C BY MIXING PROTEIN SOLUTION PREINCUBATED WITH CALCIUM (AT 7.3MG ML-1 IN 5MM TRIS-HCL, PH8.0, 5MM CALCIUM CHLORIDE, 0.02% SODIUM AZIDE) AND ...詳細: CRYSTALS OF MAGNESIUM-BOUND KLY18 WERE OBTAINED AT 4C BY MIXING PROTEIN SOLUTION PREINCUBATED WITH CALCIUM (AT 7.3MG ML-1 IN 5MM TRIS-HCL, PH8.0, 5MM CALCIUM CHLORIDE, 0.02% SODIUM AZIDE) AND 14% SODIUM POLYACRYLATE 5100, 20MM MAGNESIUM CHLORIDE, 0.1M HEPES, PH7.5 IN A VOLUME RATIO OF 1:3. THE LATTER CONDITIONS WERE SCALED UP TO THE MICROLITER RANGE WITH 24-WELL CRYSCHEM CRYSTALLIZATION DISHES (HAMPTON RESEARCH).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30.3 Å / Num. obs: 21225 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 18.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 37.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 10.8 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XS3

2xs3


解像度: 1.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 3.508 / SU ML: 0.053 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18575 820 3.9 %RANDOM
Rwork0.15776 ---
obs0.15878 20403 98.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.982 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å20 Å20 Å2
2--0.18 Å20 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1351 0 4 196 1551
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0211394
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02898
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0341.9161899
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82232182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2925168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.11424.34869
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.69815202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.538153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2195
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211581
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02301
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4641.5839
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0841.5347
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.87321341
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2253555
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9594.5558
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 58 -
Rwork0.179 1399 -
obs--92.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4081-0.42590.13841.92250.26961.5838-0.0121-0.00350.02370.03070.0539-0.2170.03040.2064-0.04180.0265-0.0094-0.01160.0372-0.00330.027623.745612.683718.3271
21.8784-0.63420.44911.407-0.04891.4383-0.02330.04880.04750.03420.0412-0.12380.06820.0642-0.01790.1368-0.02640.01030.1399-0.00830.122821.717614.592619.1491
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A35 - 201
2X-RAY DIFFRACTION1A999
3X-RAY DIFFRACTION1A998
4X-RAY DIFFRACTION1A997
5X-RAY DIFFRACTION2B301 - 303
6X-RAY DIFFRACTION2A1202
7X-RAY DIFFRACTION2A2001 - 2196

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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