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万見
- PDB-2xrp: Human Doublecortin N-DC Repeat (1MJD) and Mammalian Tubulin (1JFF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xrp
タイトルHuman Doublecortin N-DC Repeat (1MJD) and Mammalian Tubulin (1JFF and 3HKE) Docked into the 8-Angstrom Cryo-EM Map of Doublecortin- Stabilised Microtubules
要素
  • NEURONAL MIGRATION PROTEIN DOUBLECORTIN
  • TUBULIN ALPHA-1D CHAIN
  • TUBULIN BETA-2B CHAIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


axoneme assembly / Neurofascin interactions / positive regulation of axon guidance / microtubule associated complex / microtubule-based process / central nervous system development / neuron migration / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton ...axoneme assembly / Neurofascin interactions / positive regulation of axon guidance / microtubule associated complex / microtubule-based process / central nervous system development / neuron migration / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / retina development in camera-type eye / nervous system development / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cytoskeleton / intracellular signal transduction / hydrolase activity / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / GTP binding / protein kinase binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neuronal migration protein doublecortin, chordata / : / Doublecortin / Doublecortin domain profile. / Domain in the Doublecortin (DCX) gene product / Doublecortin domain / Doublecortin domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site ...Neuronal migration protein doublecortin, chordata / : / Doublecortin / Doublecortin domain profile. / Domain in the Doublecortin (DCX) gene product / Doublecortin domain / Doublecortin domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Neuronal migration protein doublecortin / Tubulin alpha-1D chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
BOS TAURUS (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Fourniol, F.J. / Sindelar, C.V. / Amigues, B. / Clare, D.K. / Thomas, G. / Perderiset, M. / Francis, F. / Houdusse, A. / Moores, C.A.
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2010
タイトル: Template-free 13-protofilament microtubule-MAP assembly visualized at 8 A resolution.
著者: Franck J Fourniol / Charles V Sindelar / Béatrice Amigues / Daniel K Clare / Geraint Thomas / Mylène Perderiset / Fiona Francis / Anne Houdusse / Carolyn A Moores /
要旨: Microtubule-associated proteins (MAPs) are essential for regulating and organizing cellular microtubules (MTs). However, our mechanistic understanding of MAP function is limited by a lack of detailed ...Microtubule-associated proteins (MAPs) are essential for regulating and organizing cellular microtubules (MTs). However, our mechanistic understanding of MAP function is limited by a lack of detailed structural information. Using cryo-electron microscopy and single particle algorithms, we solved the 8 Å structure of doublecortin (DCX)-stabilized MTs. Because of DCX's unusual ability to specifically nucleate and stabilize 13-protofilament MTs, our reconstruction provides unprecedented insight into the structure of MTs with an in vivo architecture, and in the absence of a stabilizing drug. DCX specifically recognizes the corner of four tubulin dimers, a binding mode ideally suited to stabilizing both lateral and longitudinal lattice contacts. A striking consequence of this is that DCX does not bind the MT seam. DCX binding on the MT surface indirectly stabilizes conserved tubulin-tubulin lateral contacts in the MT lumen, operating independently of the nucleotide bound to tubulin. DCX's exquisite binding selectivity uncovers important insights into regulation of cellular MTs.
履歴
登録2010年9月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月21日Group: Other / Version format compliance
改定 2.02017年8月23日Group: Atomic model / Data collection / Refinement description
カテゴリ: atom_site / em_3d_fitting / em_software
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1788
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUBULIN BETA-2B CHAIN
B: TUBULIN ALPHA-1D CHAIN
C: TUBULIN BETA-2B CHAIN
D: TUBULIN ALPHA-1D CHAIN
E: TUBULIN BETA-2B CHAIN
F: TUBULIN ALPHA-1D CHAIN
G: TUBULIN BETA-2B CHAIN
H: TUBULIN ALPHA-1D CHAIN
I: NEURONAL MIGRATION PROTEIN DOUBLECORTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)415,47117
ポリマ－411,6069
非ポリマー3,8668
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
TUBULIN BETA-2B CHAIN / TUBULIN BETA CHAIN


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: Q6B856, EC: 3.6.5.6
#2: タンパク質
TUBULIN ALPHA-1D CHAIN / TUBULIN ALPHA CHAIN


分子量: 50236.352 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: Q2HJ86, EC: 3.6.5.6
#3: タンパク質 NEURONAL MIGRATION PROTEIN DOUBLECORTIN / DOUBLECORTIN / LISSENCEPHALIN-X / LIS-X / DOUBLIN


分子量: 11029.393 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 46-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: BRAIN / プラスミド: PFASTBAC
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: O43602
#4: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
配列の詳細CHIMERIC SEQUENCE OF SHEEP AND CATTLE MAIN ALPHA-TUBULIN ISOFORMS (1JFF AND 3HKE)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MICROTUBULES NUCLEATED AND STABILISED BY DOUBLECORTIN
タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 80MM PIPES, 1MM EGTA, 3MM MGCL2, 1MM TCEP, 0.5MM GTP
pH: 6.8
詳細: 80MM PIPES, 1MM EGTA, 3MM MGCL2, 1MM TCEP, 0.5MM GTP
試料濃度: 1.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 760 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 63
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Flex-EMモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3FREALIGN３次元再構成
4SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: DONE IN FREALIGN
3次元再構成手法: CUSTOM SCRIPTS, PROJECTION MATCHING / 解像度: 8.2 Å / 粒子像の数: 168000 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.8 Å
詳細: THE STRUCTURE WAS DETERMINED IN THE ABSENCE OF A STABILISING DRUG. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1788. (DEPOSITION ID: 7535).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--LOCAL CORRELATION REFINEMENT PROTOCOL--ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11JFF

1jff

11JFF1PDBexperimental model
23HKE

3hke

13HKE2PDBexperimental model
31MJD

1mjd

11MJD3PDBexperimental model
精密化最高解像度: 8.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 8.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27516 0 240 0 27756

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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