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- PDB-2xqh: Crystal structure of an immunoglobulin-binding fragment of the tr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xqh
タイトルCrystal structure of an immunoglobulin-binding fragment of the trimeric autotransporter adhesin EibD
要素IMMUNOGLOBULIN-BINDING PROTEIN EIBD
キーワードCELL ADHESION / VIRULENCE / BETA-HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein secretion by the type V secretion system / cell outer membrane / cell surface / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1970 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1980 / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, head domain / YadA head domain repeat (2 copies) / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / 2 Solenoid / Alkaline Protease, subunit P, domain 1 / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, C-terminal membrane anchor domain / YadA-like membrane anchor domain / Pilin-like ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1970 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1980 / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, head domain / YadA head domain repeat (2 copies) / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / 2 Solenoid / Alkaline Protease, subunit P, domain 1 / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, C-terminal membrane anchor domain / YadA-like membrane anchor domain / Pilin-like / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin-binding protein EibD
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Leo, J.C. / Lyskowski, A. / Hartmann, M. / Schwarz, H. / Linke, D. / Lupas, A.N. / Goldman, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: The Structure of E. Coli Igg-Binding Protein D Suggests a General Model for Bending and Binding in Trimeric Autotransporter Adhesins.
著者: Leo, J.C. / Lyskowski, A. / Hattula, K. / Hartmann, M.D. / Schwarz, H. / Butcher, S.J. / Linke, D. / Lupas, A.N. / Goldman, A.
履歴
登録2010年9月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IMMUNOGLOBULIN-BINDING PROTEIN EIBD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1735
ポリマ－29,0311
非ポリマー1424
水3,117173
1
A: IMMUNOGLOBULIN-BINDING PROTEIN EIBD
ヘテロ分子

A: IMMUNOGLOBULIN-BINDING PROTEIN EIBD
ヘテロ分子

A: IMMUNOGLOBULIN-BINDING PROTEIN EIBD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,51815
ポリマ－87,0923
非ポリマー42512
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
Buried area22310 Å2
ΔGint-167.6 kcal/mol
Surface area30950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.950, 48.950, 409.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1418-

CL

21A-1419-

CL

31A-1420-

CL

41A-1421-

CL

51A-2118-

HOH

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要素

#1: タンパク質 IMMUNOGLOBULIN-BINDING PROTEIN EIBD / TRIMERIC AUTOTRANSPORTER ADHESIN EIBD


分子量: 29030.799 Da / 分子数: 1 / 断片: IMMUNOGLOBULIN-BINDING DOMAIN, RESIDUES 160-418 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: ECOR-9 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9MCI8
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.23 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 1.0 M AMMONIUM PHOSPHATE, 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.03892
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03892 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→41.51 Å / Num. obs: 24632 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 33.269 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 30.61
反射 シェル解像度: 1.99→2.04 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Mean I/σ(I) obs: 5.89 / % possible all: 84.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1P9H

1p9h


解像度: 1.99→41.512 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 18.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1855 1232 5 %
Rwork0.1585 --
obs0.1599 24621 97.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.647 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.7363 Å20 Å20 Å2
2--3.7363 Å20 Å2
3----7.4726 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→41.512 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1862 0 4 173 2039
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081874
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0272534
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.177668
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07304
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003333
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9901-2.06980.24111370.22942574X-RAY DIFFRACTION96
2.0698-2.1640.20561400.19432574X-RAY DIFFRACTION97
2.164-2.2780.21071290.16652573X-RAY DIFFRACTION98
2.278-2.42080.17561400.15772625X-RAY DIFFRACTION98
2.4208-2.60760.20541370.15762585X-RAY DIFFRACTION98
2.6076-2.870.17221360.14172620X-RAY DIFFRACTION98
2.87-3.28520.15551400.14412615X-RAY DIFFRACTION98
3.2852-4.13840.17151360.13872618X-RAY DIFFRACTION99
4.1384-41.5210.19681370.16932605X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3311-0.240.05850.87070.16610.88680.00180.0260.0872-0.0833-0.025-0.088-0.14150.11260.01490.1484-0.0190.01140.1569-0.00070.24166.28529153.9923
21.5911-0.3005-0.89230.8320.4660.98350.213-0.31550.10450.42120.010.0891-0.1675-0.1813-0.16740.27060.02160.04130.2707-0.02020.2082-3.52665.4022176.3733
3-0.4884-0.12480.0648-0.3112-0.00270.4328-0.0009-0.09080.12550.43880.0612-0.13111.12780.08540.02040.979-0.0242-0.0380.7931-0.00070.1376-1.1037-5.6976218.2449
43.46441.3811-0.49970.5466-0.20680.11570.7239-0.6971-0.61310.5599-0.59210.27310.80410.2361-0.35190.929-0.3566-0.05420.7341-0.08320.319-5.8355-11.4459258.2325
50.4896-0.0627-0.51990.7316-0.59832.65190.08170.07350.1221-0.0447-0.0529-0.0027-0.2878-0.28660.05640.18150.02020.01480.1912-0.00350.2429-1.40944.0217287.7682
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 160:276 AND NOT ELEMENT H)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 277:305 AND NOT ELEMENT H)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 306:349 AND NOT ELEMENT H)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 350:371 AND NOT ELEMENT H)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 372:417 AND NOT ELEMENT H)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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