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- PDB-2xll: The crystal structure of bilirubin oxidase from Myrothecium verrucaria -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xll
タイトルThe crystal structure of bilirubin oxidase from Myrothecium verrucaria
要素BILIRUBIN OXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / BLUE MULTICOPPER OXIDASE / LACCASE / ASCOMYCETE / DIOXYGEN REDUCTION / HEME CATABOLISM / GLYCOPROTEIN / PROTEIN FILM VOLTAMMETRY
機能・相同性
機能・相同性情報


bilirubin oxidase activity / bilirubin oxidase / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Bilirubin oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種MYROTHECIUM VERRUCARIA (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.305 Å
データ登録者McNamara, T.P. / Lowe, E.D. / Cracknell, J.A. / Blanford, C.F.
引用ジャーナル: Dalton Trans / 年: 2011
タイトル: Bilirubin Oxidase from Myrothecium Verrucaria: X- Ray Determination of the Complete Crystal Structure and a Rational Surface Modification for Enhanced Electrocatalytic O(2) Reduction.
著者: Cracknell, J.A. / Mcnamara, T.P. / Lowe, E.D. / Blanford, C.F.
履歴
登録2010年7月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月23日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BILIRUBIN OXIDASE
B: BILIRUBIN OXIDASE
C: BILIRUBIN OXIDASE
D: BILIRUBIN OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,45128
ポリマ－240,0394
非ポリマー4,41224
水23,6901315
1
A: BILIRUBIN OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1137
ポリマ－60,0101
非ポリマー1,1036
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: BILIRUBIN OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1137
ポリマ－60,0101
非ポリマー1,1036
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: BILIRUBIN OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1137
ポリマ－60,0101
非ポリマー1,1036
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: BILIRUBIN OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1137
ポリマ－60,0101
非ポリマー1,1036
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.793, 83.602, 143.148
Angle α, β, γ (deg.)89.98, 89.89, 89.90
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 1:533 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 1:533 )
311CHAIN C AND (RESSEQ 1:533 )
411CHAIN D AND (RESSEQ 1:533 )

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-1, 0.00196, -0.00095), (0.00196, 1, -4.0E-5), (0.00095, -4.0E-5, -1)-2.12062, -41.81276, 71.48102
2given(1, -0.00187, -0.00073), (-0.00187, -1, -0.0002), (-0.00073, 0.00021, -1)0.01208, 84.39784, -0.09409
3given(-1, -0.00013, 0.00194), (0.00013, -1, -0.0001), (0.00194, -0.0001, 1)-2.25374, 42.57363, -71.59449

-
要素

#1: タンパク質
BILIRUBIN OXIDASE


分子量: 60009.688 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) MYROTHECIUM VERRUCARIA (菌類) / 参照: UniProt: Q12737, bilirubin oxidase
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.1 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.7
詳細: 0.1 M CAPS, 1.23 M NAH2PO4 / NA2HPO4, 0.2 M LI2SO4, PH 8.7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月11日
詳細: KIRKPATRICK BAEZ BIMORPH MIRROR PAIR FOR HORIZONTAL AND VERTICAL FOCUSSING
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→29.8 Å / Num. obs: 96851 / % possible obs: 89.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 18.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 2.31→2.43 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 58.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GSK

1gsk


解像度: 2.305→29.801 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 20.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2163 4635 5 %
Rwork0.1697 --
obs0.172 93296 86.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.05 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6395 Å20.0617 Å2-0.042 Å2
2---2.5012 Å20.7293 Å2
3---1.8616 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.305→29.801 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16808 0 240 1315 18363
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00817696
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.12824216
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2786356
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0782608
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063184
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A4233X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B4233X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.022
13C4233X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.025
14D4233X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.026
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3052-2.38760.23212690.15955349X-RAY DIFFRACTION52
2.3876-2.48310.25623390.16567090X-RAY DIFFRACTION69
2.4831-2.59610.22854950.15339459X-RAY DIFFRACTION92
2.5961-2.73290.23174880.16019505X-RAY DIFFRACTION93
2.7329-2.90390.22685190.16429751X-RAY DIFFRACTION95
2.9039-3.12790.21285040.16799835X-RAY DIFFRACTION96
3.1279-3.44230.22065260.17659725X-RAY DIFFRACTION95
3.4423-3.93940.25214310.22528290X-RAY DIFFRACTION81
3.9394-4.95960.15085060.11629719X-RAY DIFFRACTION95
4.9596-29.8030.17865580.14489938X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.06250.0317-0.03070.1238-0.07820.05520.01120.0022-0.0015-0.0136-0.01770.01860.00440.0032-0.00480.0115-0.0011-0.00380.02850.0096-0.001611.825534.961828.7293
20.0944-0.0287-0.01510.09740.00380.02560.0062-0.0002-0.00390.0215-0.0274-0.013-0.0178-0.00150.01070.0177-0.0014-0.00550.03170.00210.005-13.9049-6.828542.7618
30.0346-0.0240.01940.0977-0.02530.0914-0.0053-0.0173-0.00760.002-0.00350.02010.0125-0.0067-0.02390.00860.0008-0.0030.03150.00940.009411.749849.4085-28.8249
40.07990.03820.03530.0801-0.00240.046-0.00280.01220.0003-0.0167-0.0157-0.00680.00940.01520.00220.0055-0.0003-0.00420.03130.00630.0046-14.02697.6105-42.8452
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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