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- PDB-2xkb: Crystal structure of GDP-form protofilaments of Bacillus thuringi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xkb
タイトルCrystal structure of GDP-form protofilaments of Bacillus thuringiensis serovar israelensis TubZ
要素FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / MOTOR PROTEIN / CYTOSKELETON / CYTOMOTIVE / DNA SEGREGATION / MICROTUBULE / PBTOXIS / PBT156 / REPX / TUBR
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmid partitioning / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / GTPase activity / GTP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tubulin-like protein TubZ
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS THURINGIENSIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Aylett, C.H.S. / Lowe, J.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2010
タイトル: Filament structure of bacterial tubulin homologue TubZ.
著者: Christopher H S Aylett / Qing Wang / Katharine A Michie / Linda A Amos / Jan Löwe /
要旨: Low copy number plasmids often depend on accurate partitioning systems for their continued survival. Generally, such systems consist of a centromere-like region of DNA, a DNA-binding adaptor, and a ...Low copy number plasmids often depend on accurate partitioning systems for their continued survival. Generally, such systems consist of a centromere-like region of DNA, a DNA-binding adaptor, and a polymerizing cytomotive filament. Together these components drive newly replicated plasmids to opposite ends of the dividing cell. The Bacillus thuringiensis plasmid pBToxis relies on a filament of the tubulin/FtsZ-like protein TubZ for its segregation. By combining crystallography and electron microscopy, we have determined the structure of this filament. We explain how GTP hydrolysis weakens the subunit-subunit contact and also shed light on the partitioning of the plasmid-adaptor complex. The double helical superstructure of TubZ filaments is unusual for tubulin-like proteins. Filaments of ParM, the actin-like partitioning protein, are also double helical. We suggest that convergent evolution shapes these different types of cytomotive filaments toward a general mechanism for plasmid separation.
履歴
登録2010年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
B: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
C: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
D: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
E: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
F: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
G: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
H: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
I: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
J: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
K: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
L: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)582,87927
ポリマ-577,90712
非ポリマー4,97215
00
1
A: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6263
ポリマ-48,1591
非ポリマー4682
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6263
ポリマ-48,1591
非ポリマー4682
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
G: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6263
ポリマ-48,1591
非ポリマー4682
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
I: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6263
ポリマ-48,1591
非ポリマー4682
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
C: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6022
ポリマ-48,1591
非ポリマー4431
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
D: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6022
ポリマ-48,1591
非ポリマー4431
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
E: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6022
ポリマ-48,1591
非ポリマー4431
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
8
F: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6022
ポリマ-48,1591
非ポリマー4431
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
9
J: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6022
ポリマ-48,1591
非ポリマー4431
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
10
K: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6022
ポリマ-48,1591
非ポリマー4431
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
11
L: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6022
ポリマ-48,1591
非ポリマー4431
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
12
H: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1591
ポリマ-48,1591
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.947, 541.099, 86.128
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
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121L

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
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112512K303 - 326
122512L303 - 326
12616A345 - 351
22616B345 - 351
32616C345 - 351
42616D345 - 351
52616E345 - 351
62616F345 - 351
72616G345 - 351
82616H345 - 351
92616I345 - 351
102616J345 - 351
112616K345 - 351
122616L345 - 351
12716A356 - 358
22716B356 - 358
32716C356 - 358
42716D356 - 358
52716E356 - 358
62716F356 - 358
72716G356 - 358
82716H356 - 358
92716I356 - 358
102716J356 - 358
112716K356 - 358
122716L356 - 358
12812A359
22812B359
32812C359
42812D359
52812E359
62812F359
72812G359
82812H359
92812I359
102812J359
112812K359
122812L359
12912A371 - 389
22912B371 - 389
32912C371 - 389
42912D371 - 389
52912E371 - 389
62912F371 - 389
72912G371 - 389
82912H371 - 389
92912I371 - 389
102912J371 - 389
112912K371 - 389
122912L371 - 389
13016A422 - 423
23016B422 - 423
33016C422 - 423
43016D422 - 423
53016E422 - 423
63016F422 - 423
73016G422 - 423
83016H422 - 423
93016I422 - 423
103016J422 - 423
113016K422 - 423
123016L422 - 423

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.89802, 0.02137, 0.43943), (-0.0205, 0.99977, -0.00673), (-0.43947, -0.00296, 0.89825)-12.5903, 45.06946, 12.94918
2given(0.56869, 0.07205, 0.81939), (-0.17927, 0.98307, 0.03798), (-0.80278, -0.16849, 0.57197)-12.53216, 88.26635, 2.32737
3given(0.04385, 0.10706, 0.99329), (0.11704, 0.98684, -0.11153), (-0.99216, 0.12115, 0.03074)2.29364, 135.62364, 78.67007
4given(-0.46945, -0.03331, 0.88233), (-0.02263, 0.99941, 0.02569), (-0.88267, -0.0079, -0.46993)-4.80173, 179.87668, 79.02351
5given(-0.90328, 0.03923, 0.42725), (0.0456, 0.99895, 0.00468), (-0.42662, 0.02371, -0.90412)34.71331, 224.83568, 94.57782
6given(-0.97619, -0.17745, 0.12475), (0.18432, -0.9818, 0.04581), (0.11435, 0.06771, 0.99113)-22.0092, -357.97769, 51.69743
7given(-0.80099, -0.15996, 0.57691), (0.16406, -0.9854, -0.04545), (0.57576, 0.05824, 0.81554)-34.87587, -310.46362, 45.08197
8given(-0.42407, 0.08997, 0.90115), (-0.01253, -0.99554, 0.0935), (0.90554, 0.02836, 0.4233)-11.7969, -268.72101, 47.45787
9given(0.05574, 0.10081, 0.99334), (-0.0455, -0.9936, 0.10339), (0.99741, -0.05096, -0.0508)-28.28452, -224.11324, 52.81866
10given(0.57212, 0.01176, 0.82009), (0.03685, -0.99926, -0.01138), (0.81934, 0.03673, -0.57212)-48.91411, -176.17578, 94.78973
11given(0.8987, -0.09358, 0.42846), (-0.14566, -0.9852, 0.09036), (0.41366, -0.14362, -0.89903)-53.80582, -129.3215, 88.81581

-
要素

#1: タンパク質
FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN / TUBZ


分子量: 48158.918 Da / 分子数: 12 / 断片: RESIDUES 1-421 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: L2V, DELTA422-484 C-TERMINAL HIS6 GDP MG
由来: (組換発現) BACILLUS THURINGIENSIS (バクテリア)
: SEROVAR ISRAELENSIS / 解説: J. POGLIANO LABORATORY UCSD / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q8KNP3
#2: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 2 TO VAL ENGINEERED ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN K, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN L, LEU 2 TO VAL
配列の詳細L2V, DELTA 422-484, C-TERMINAL HIS6 TAG

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.33 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: TRISCL PH 8.5 200 MM MGCL2 30% PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.5
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→77.66 Å / Num. obs: 89306 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 71.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.505 / % possible all: 65.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XKA
解像度: 3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.853 / SU B: 27.855 / SU ML: 0.504 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.615 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29431 4461 5 %RANDOM
Rwork0.23432 ---
obs0.23729 84737 92.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.301 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.59 Å20 Å2-2.69 Å2
2---7.98 Å20 Å2
3---0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数37565 0 312 0 37877
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02238607
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2291.96252259
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.96354699
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.68425.1831993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.731156649
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.55715216
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.25707
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02129569
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.21234
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3210.2211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.4580.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.563.523471
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.041437835
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.772515136
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3836.514424
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A844tight positional0.040.05
2B844tight positional0.030.05
3C844tight positional0.040.05
4D844tight positional0.040.05
5E844tight positional0.030.05
6F844tight positional0.040.05
7G844tight positional0.030.05
8H844tight positional0.040.05
9I844tight positional0.030.05
10J844tight positional0.030.05
11K844tight positional0.030.05
12L844tight positional0.030.05
1A796medium positional0.040.5
2B796medium positional0.040.5
3C796medium positional0.040.5
4D796medium positional0.070.5
5E796medium positional0.040.5
6F796medium positional0.050.5
7G796medium positional0.040.5
8H796medium positional0.040.5
9I796medium positional0.040.5
10J796medium positional0.040.5
11K796medium positional0.040.5
12L796medium positional0.040.5
1A374loose positional0.055
2B374loose positional0.045
3C374loose positional0.045
4D374loose positional0.045
5E374loose positional0.045
6F374loose positional0.045
7G374loose positional0.045
8H374loose positional0.045
9I374loose positional0.045
10J374loose positional0.035
11K374loose positional0.035
12L374loose positional0.045
1A844tight thermal0.070.5
2B844tight thermal0.090.5
3C844tight thermal0.060.5
4D844tight thermal0.060.5
5E844tight thermal0.060.5
6F844tight thermal0.070.5
7G844tight thermal0.10.5
8H844tight thermal0.080.5
9I844tight thermal0.080.5
10J844tight thermal0.070.5
11K844tight thermal0.070.5
12L844tight thermal0.080.5
1A796medium thermal0.062
2B796medium thermal0.062
3C796medium thermal0.052
4D796medium thermal0.052
5E796medium thermal0.052
6F796medium thermal0.052
7G796medium thermal0.072
8H796medium thermal0.062
9I796medium thermal0.062
10J796medium thermal0.052
11K796medium thermal0.052
12L796medium thermal0.062
1A374loose thermal0.0710
2B374loose thermal0.0910
3C374loose thermal0.0610
4D374loose thermal0.0510
5E374loose thermal0.0610
6F374loose thermal0.0610
7G374loose thermal0.110
8H374loose thermal0.0710
9I374loose thermal0.0710
10J374loose thermal0.0610
11K374loose thermal0.0710
12L374loose thermal0.0810
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 199 -
Rwork0.347 4107 -
obs--60.59 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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