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- PDB-2xh1: Crystal structure of human KAT II-inhibitor complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xh1
タイトルCrystal structure of human KAT II-inhibitor complex
要素KYNURENINE/ALPHA-AMINOADIPATE AMINOTRANSFERASE, MITOCHONDRIAL
キーワードTRANSFERASE / COVALENT INHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine transaminase / methionine-glyoxylate transaminase / glycine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / methionine-glyoxylate transaminase activity / 2-aminoadipate transaminase / alpha-amino acid metabolic process / 2-aminoadipate transaminase activity / kynurenine-glyoxylate transaminase / kynurenine-glyoxylate transaminase activity / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine ...glycine transaminase / methionine-glyoxylate transaminase / glycine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / methionine-glyoxylate transaminase activity / 2-aminoadipate transaminase / alpha-amino acid metabolic process / 2-aminoadipate transaminase activity / kynurenine-glyoxylate transaminase / kynurenine-glyoxylate transaminase activity / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / kynurenine metabolic process / Lysine catabolism / glutamate metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / Tryptophan catabolism / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex ...: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BF5 / IODIDE ION / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Rossi, F. / Casazza, V. / Garavaglia, S. / Sathyasaikumar, K.V. / Schwarcz, R. / Kojima, S.I. / Okuwaki, K. / Ono, S.I. / Kajii, Y. / Rizzi, M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Crystal Structure-Based Selective Targeting of the Pyridoxal 5'-Phsosphate Dependent Enzyme Kynurenine Aminotransferase II for Cognitive Enhancement
著者: Rossi, F. / Casazza, V. / Garavaglia, S. / Sathyasaikumar, K.V. / Schwarcz, R. / Kojima, S.I. / Okuwaki, K. / Ono, S.I. / Kajii, Y. / Rizzi, M.
履歴
登録2010年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KYNURENINE/ALPHA-AMINOADIPATE AMINOTRANSFERASE, MITOCHONDRIAL
B: KYNURENINE/ALPHA-AMINOADIPATE AMINOTRANSFERASE, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,2358
ポリマ－94,7972
非ポリマー1,4386
水7,494416
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8950 Å2
ΔGint-61.1 kcal/mol
Surface area29690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.323, 152.857, 60.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9996, -0.00348, 0.02809), (0.01708, -0.86539, 0.49), (0.02257, 0.50109, 0.8651)
ベクター: 29.79189, 71.86334, -19.65713)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 KYNURENINE/ALPHA-AMINOADIPATE AMINOTRANSFERASE, MITOCHONDRIAL / KYNURENINE AMINOTRANSFERASE II / KYNURENINE--OXOGLUTARATE AMINOTRANSFERASE II / KYNURENINE-- ...KYNURENINE AMINOTRANSFERASE II / KYNURENINE--OXOGLUTARATE AMINOTRANSFERASE II / KYNURENINE--OXOGLUTARATE TRANSAMINASE II / 2-AMINOADIPATE TRANSAMINASE / 2-AMINOADIPATE AMINOTRANSFERASE / ALPHA-AMINOADIPATE AMINOTRANSFERASE / AADAT


分子量: 47398.352 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET16B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q8N5Z0, kynurenine-oxoglutarate transaminase, 2-aminoadipate transaminase

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非ポリマー , 5種, 422分子

#2: 化合物 ChemComp-BF5 / (3S)-10-(4-AMINOPIPERAZIN-1-YL)-9-FLUORO-7-HYDROXY-3-METHYL-2,3-DIHYDRO-8H-[1,4]OXAZINO[2,3,4-IJ]QUINOLINE-6-CARBOXYLATE


分子量: 362.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H19FN4O4
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 416 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, MET 1 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, MET 1 TO GLU
非ポリマーの詳細BF5-PLP: COVALENT LINK BETWEEN THE PLP COFACTOR AND THE SYNTHETIC INHIBITOR NAMED BFF-122.
配列の詳細THE SEGMENT 20-32 IS MISSING FROM THE COORDINATES FILE. THE FIRST RESIDUE IS A GLU THAT REPLACES A ...THE SEGMENT 20-32 IS MISSING FROM THE COORDINATES FILE. THE FIRST RESIDUE IS A GLU THAT REPLACES A MET AS A RESULT OF CLONING STRATEGY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.96 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.981
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.981 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 53172 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2R2N

2r2n


解像度: 2.1→32.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 4.583 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.209 / ESU R Free: 0.185 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24123 1113 2.1 %RANDOM
Rwork0.18814 ---
obs0.18929 53172 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.306 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.81 Å20 Å20 Å2
2---0.47 Å20 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→32.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6467 0 89 416 6972
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0226722
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7951.9879139
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9415820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.15924.789284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.867151136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7351528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.21004
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025068
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.23051
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.24584
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1760.2448
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2780.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1490.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1171.54174
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.88826694
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.77632906
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3554.52445
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 68 -
Rwork0.198 3846 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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