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- PDB-2xfg: Reassembly and co-crystallization of a family 9 processive endogl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xfg
タイトルReassembly and co-crystallization of a family 9 processive endoglucanase from separately expressed GH9 and CBM3c modules
要素(ENDOGLUCANASE 1) x 2
キーワードHYDROLASE/SUGAR BINDING PROTEIN / HYDROLASE-SUGAR BINDING PROTEIN COMPLEX / FAMILY-9 GLYCOSIDE HYDROLASE / HYDROLASE / SUGAR BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose binding / cellulase / cellulase activity / cellulose catabolic process / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 1. / Endoglucanase-like / Glycoside hydrolase family 9, His active site / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 2. / Glycosyl hydrolases family 9, Asp/Glu active sites / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 3. / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding module 3 / Cellulose binding domain / CBM3 (carbohydrate binding type-3) domain profile. ...Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 1. / Endoglucanase-like / Glycoside hydrolase family 9, His active site / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 2. / Glycosyl hydrolases family 9, Asp/Glu active sites / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 3. / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding module 3 / Cellulose binding domain / CBM3 (carbohydrate binding type-3) domain profile. / Carbohydrate-binding module 3 superfamily / Glycoside hydrolase family 9 / Glycosyl hydrolase family 9 / Glycosyltransferase - #10 / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.679 Å
データ登録者Petkun, S. / Lamed, R. / Jindou, S. / Burstein, T. / Yaniv, O. / Shoham, Y. / Shimon, J.W.L. / Bayer, E.A. / Frolow, F.
引用ジャーナル: Peerj / 年: 2015
タイトル: Reassembly and Co-Crystallization of a Family 9 Processive Endoglucanase from its Component Parts: Structural and Functional Significance of Intermodular Linker
著者: Petkun, S. / Grinberg, I.R. / Lamed, R. / Jindou, S. / Burstein, T. / Yaniv, O. / Shoham, Y. / Shimon, J.W.L. / Bayer, E.A. / Frolow, F.
履歴
登録2010年5月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22015年10月7日Group: Database references
改定 1.32016年1月13日Group: Database references
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOGLUCANASE 1
B: ENDOGLUCANASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5867
ポリマ－72,4002
非ポリマー1875
水17,691982
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-67.1 kcal/mol
Surface area23880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.399, 88.541, 106.486
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ENDOGLUCANASE 1 / ENDOGLUCANASE I / EGI / ENDO-1 / 4-BETA-GLUCANASE / CELLULASE I


分子量: 52818.062 Da / 分子数: 1 / 断片: GH9 CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 54-516 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q02934, cellulase
#2: タンパク質 ENDOGLUCANASE 1 / ENDOGLUCANASE I / EGI / ENDO-1 / 4-BETA-GLUCANASE / CELLULASE I


分子量: 19581.607 Da / 分子数: 1 / 断片: CBM3C CELLULOSE BINDING MODULE, RESIDUES 517-683 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q02934
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 982 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.17 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8
詳細: 24% PEG 3350, 0.2 M MAGNESIUM CHLORIDE, 0.1 M HEPES, PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月9日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→43.81 Å / Num. obs: 76727 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 16.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 34.72
反射 シェル解像度: 1.68→1.71 Å / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.08 / % possible all: 74.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1G87

1g87


解像度: 1.679→20.868 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 16.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1759 3580 5 %
Rwork0.1414 --
obs0.1432 71559 93.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.77 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.314 Å2 / ksol: 0.332 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.9913 Å20 Å20 Å2
2--2.3609 Å20 Å2
3---1.6304 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.679→20.868 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4925 0 5 982 5912
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0145286
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3717211
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.321897
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.101715
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007955
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6793-1.73930.27572660.22564926X-RAY DIFFRACTION69
1.7393-1.80890.24113240.17346274X-RAY DIFFRACTION87
1.8089-1.89110.18713450.1536668X-RAY DIFFRACTION93
1.8911-1.99080.18194170.14816800X-RAY DIFFRACTION95
1.9908-2.11540.20993590.14716993X-RAY DIFFRACTION97
2.1154-2.27850.17033480.12147113X-RAY DIFFRACTION98
2.2785-2.50750.15813760.11617114X-RAY DIFFRACTION98
2.5075-2.86950.16693420.12977234X-RAY DIFFRACTION99
2.8695-3.61220.18083870.13997297X-RAY DIFFRACTION99
3.6122-20.86990.1554160.14597560X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.1181 Å / Origin y: -31.0663 Å / Origin z: 24.4566 Å
111213212223313233
T0.0785 Å20.015 Å2-0.0138 Å2-0.0623 Å20.0008 Å2--0.0521 Å2
L0.637 °2-0.066 °2-0.3269 °2-0.2291 °20.0709 °2--0.2724 °2
S0.0209 Å °-0.0198 Å °0.0064 Å °0.0083 Å °-0.0282 Å °0.0581 Å °-0.0297 Å °-0.0086 Å °0.0037 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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