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- PDB-2xes: Human PatL1 C-terminal domain (loop variant) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xes
タイトルHuman PatL1 C-terminal domain (loop variant)
要素PROTEIN PAT1 HOMOLOG 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / MRNA DECAPPING / P-BODIES
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(G) binding / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / P-body assembly / poly(U) RNA binding / P-body / PML body / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / nuclear speck / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
mRNA decay factor PAT1 domain / Pat1-like / Topoisomerase II-associated protein PAT1
類似検索 - ドメイン・相同性
: / THIOCYANATE ION / Protein PAT1 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Tritschler, F. / Weichenrieder, O.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: The C-Terminal Alpha-Alpha Superhelix of Pat is Required for Mrna Decapping in Metazoa.
著者: Braun, J.E. / Tritschler, F. / Haas, G. / Igreja, C. / Truffault, V. / Weichenrieder, O. / Izaurralde, E.
履歴
登録2010年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月12日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN PAT1 HOMOLOG 1
B: PROTEIN PAT1 HOMOLOG 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9258
ポリマ－57,6152
非ポリマー3116
水9,350519
1
A: PROTEIN PAT1 HOMOLOG 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0796
ポリマ－28,8071
非ポリマー2715
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PROTEIN PAT1 HOMOLOG 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8462
ポリマ－28,8071
非ポリマー391
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.650, 70.760, 134.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN PAT1 HOMOLOG 1 / PAT1-LIKE PROTEIN 1 / PATL1


分子量: 28807.371 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 517-767 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HELA / プラスミド: MODIFIED PRSFDUET-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q86TB9
#2: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 519 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 664 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 664 TO GLY
Has protein modificationY
配列の詳細THE FIRST 5 AMINO ACIDS GPQDP RESULT FROM THE 5' CLONING SITE. RESIDUES 664-673 (QSAATPALSN) HAVE ...THE FIRST 5 AMINO ACIDS GPQDP RESULT FROM THE 5' CLONING SITE. RESIDUES 664-673 (QSAATPALSN) HAVE BEEN REPLACED BY G664 AND S665

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: 12% PEG3350, 0.2 M KSCN, pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9788, 0.9788, 0.97922
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月13日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97881
20.979221
反射解像度: 2.1→67 Å / Num. obs: 32014 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 26.11 Å2 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.66 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXC/D位相決定
autoSHARP位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.1→67.02 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 21.66 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 512-516 AND 703-710 AND 767 OF CHAIN A ARE DISORDERED. RESIDUES 512-516 AND 704- -708 OF CHAIN B ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2323 1600 5 %
Rwork0.1986 --
obs0.2003 32009 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.652 Å2 / ksol: 0.321 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6423 Å20 Å2-0 Å2
2--7.2835 Å20 Å2
3----6.6413 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→67.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3812 0 14 519 4345
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083917
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.935291
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4391538
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061626
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005670
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.17510.26661550.24772982X-RAY DIFFRACTION100
2.1751-2.26220.2721380.22073050X-RAY DIFFRACTION100
2.2622-2.36520.24411890.21432973X-RAY DIFFRACTION100
2.3652-2.48990.26621780.21213002X-RAY DIFFRACTION100
2.4899-2.64590.29191260.21533051X-RAY DIFFRACTION100
2.6459-2.85020.25561760.20963034X-RAY DIFFRACTION100
2.8502-3.1370.20251450.19673045X-RAY DIFFRACTION100
3.137-3.59090.23351590.18793039X-RAY DIFFRACTION99
3.5909-4.5240.2271700.1693069X-RAY DIFFRACTION99
4.524-67.05410.18561640.19433164X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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