PARTIAL SEQUENCE (AA 1009-1274) CORRESPONDING TO THE DNA- BINDING DOMAIN OF YEAST CHD1. FIRST FOUR ...PARTIAL SEQUENCE (AA 1009-1274) CORRESPONDING TO THE DNA- BINDING DOMAIN OF YEAST CHD1. FIRST FOUR RESIDUES (GPLG) ARE NON-NATIVE AND ARE LEFT FROM CLEAVAGE OF THE GST-TAG WITH PRESCISSION PROTEASE.
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.57 % / 解説: NONE
結晶化
pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M TRIS, PH 8.5, 28% PEG 4K, 0.35 M MGCL2
解像度: 2→49.2 Å / Num. obs: 22943 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 34.64 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル
解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 95.9
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
PHENIX
(PHENIX.REFINE)
精密化
MOSFLM
データ削減
SCALA
データスケーリング
PHENIX
位相決定
精密化
構造決定の手法: 多波長異常分散 開始モデル: NONE 解像度: 2→49.255 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.5 / 立体化学のターゲット値: ML 詳細: RIDING HYDROGENS WERE USED IN REFINEMENT AMINO ACIDS 209-240 (NEVHNPVAKKSASSSDTTPTPSKKGKGITGSS) AND 266-270 (TKSPS) ARE DISORDERED WERE NOT MODELLED OWING TO INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY.
Rfactor
反射数
%反射
Rfree
0.2479
2263
9.9 %
Rwork
0.205
-
-
obs
0.2093
22894
97.18 %
溶媒の処理
減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 66.114 Å2 / ksol: 0.399 e/Å3