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- PDB-2x99: Thioredoxin glutathione reductase from Schistosoma mansoni in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x99
タイトルThioredoxin glutathione reductase from Schistosoma mansoni in complex with NADPH
要素THIOREDOXIN GLUTATHIONE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOPROTEIN / THIOREDOXIN / GLUTATHIONE / NADPH / DETOXIFICATION PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / GLUTATHIONE / Chem-NDP / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / thioredoxin-disulfide reductase
類似検索 - 構成要素
生物種SCHISTOSOMA MANSONI (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Angelucci, F. / Dimastrogiovanni, D. / Boumis, G. / Brunori, M. / Miele, A.E. / Saccoccia, F. / Bellelli, A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Mapping the Catalytic Cycle of Schistosoma Mansoni Thioredoxin Glutathione Reductase by X-Ray Crystallography
著者: Angelucci, F. / Dimastrogiovanni, D. / Boumis, G. / Brunori, M. / Miele, A.E. / Saccoccia, F. / Bellelli, A.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Glutathione Reductase and Thioredoxin Reductase at the Crossroad: The Structure of Schistosoma Mansoni Thioredoxin Glutathione Reductase.
著者: Angelucci, F. / Miele, A.E. / Boumis, G. / Dimastrogiovanni, D. / Brunori, M. / Bellelli, A.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Inhibition of Schistosoma Mansoni Thioredoxin- Glutathione Reductase by Auranofin: Structural and Kinetic Aspects.
著者: Angelucci, F. / Sayed, A.A. / Williams, D.L. / Boumis, G. / Brunori, M. / Dimastrogiovanni, D. / Miele, A.E. / Pauly, F. / Bellelli, A.
履歴
登録2010年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年7月12日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.32025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOREDOXIN GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,85517
ポリマ－65,0611
非ポリマー3,79416
水3,333185
1
A: THIOREDOXIN GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: THIOREDOXIN GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,70934
ポリマ－130,1222
非ポリマー7,58732
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area23260 Å2
ΔGint-37.7 kcal/mol
Surface area45690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.502, 102.610, 59.938
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.82, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 THIOREDOXIN GLUTATHIONE REDUCTASE


分子量: 65061.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SCHISTOSOMA MANSONI (マンソン住血吸虫)
プラスミド: PGEX-4T1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q962Y6, EC: 1.6.4.5

-
非ポリマー , 7種, 201分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE 597 IS GIVEN AS X IN UNIPROT, IT IS CYS IN THIS CONSTRUCT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.16 % / 解説: 2V6O USED AS STARTING MODEL
結晶化pH: 7.4
詳細: 0.1 M HEPES AT PH 7.0, 20% PEG 3350, 0.2 M KSCN, 5 MM GSH, 0.4 MM NADPH.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. obs: 33294 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 35.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0072精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDBSET位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.3→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 11.246 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.268 / ESU R Free: 0.208 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. RESIDUES 1-5 AND 593-598 ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. RESIDUES 1-5 AND 593-598 OF CHAIN A ARE NOT VISIBLE BY THE ELECTRON DENSITY MAP.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23119 1743 5 %RANDOM
Rwork0.18971 ---
obs0.19176 33294 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.527 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.74 Å20 Å2-0.58 Å2
2---3.33 Å20 Å2
3---4.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4496 0 249 185 4930
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224837
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3022.0116526
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.965590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.22824.865185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.55715800
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3751517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2732
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213485
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5161.52906
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.98724688
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.62531931
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6784.51836
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 120 -
Rwork0.219 2440 -
obs--99.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.46390.5867-2.77782.6999-0.43784.2689-0.20470.32890.3671-0.32180.18380.4253-0.12580.05320.02090.1057-0.0823-0.05230.0760.04260.238132.10829.86-5.309
21.66741.8237-0.92122.244-1.42241.2381-0.0419-0.00150.0908-0.1002-0.01490.06490.06230.05280.05670.1031-0.02010.01430.0587-0.0280.172238.6624.970.724
31.97280.25831.11860.4135-0.1330.8831-0.0056-0.1049-0.0314-0.06120.03710.03350.0474-0.0476-0.03150.11130.0294-0.00520.0793-0.02120.145512.029-10.028.489
41.20351.2242-0.68781.4656-0.88860.9332-0.0149-0.1152-0.01810.0121-0.0114-0.12180.07530.13620.02630.07660.0474-0.02050.1341-0.05450.145129.392.80118.572
51.4891-1.04020.53861.7758-1.13311.0412-0.1072-0.20880.07310.01170.0796-0.06910.0336-0.08440.02750.09880.04140.00240.1109-0.0180.07973.76-8.97626.298
60.82050.6061-0.17740.78980.00940.1860.0573-0.09860.19490.0957-0.01170.0935-0.00150.0447-0.04560.09080.007-0.01750.076-0.06790.167218.93814.50117.647
70.71150.19950.07921.0307-0.07340.9721-0.0159-0.06610.1279-0.00240.06210.0627-0.0239-0.087-0.04620.06980.0341-0.00390.0396-0.00740.189-7.2912.769.855
81.1531-0.5482-1.40461.1323-0.09814.2135-0.02580.0461-0.05140.0091-0.05020.3710.0341-0.10690.07610.0714-0.0255-0.00740.06220.00180.3052-13.94311.6554.035
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 58
2X-RAY DIFFRACTION2A59 - 136
3X-RAY DIFFRACTION3A137 - 211
4X-RAY DIFFRACTION4A212 - 284
5X-RAY DIFFRACTION5A285 - 385
6X-RAY DIFFRACTION6A386 - 478
7X-RAY DIFFRACTION7A479 - 565
8X-RAY DIFFRACTION8A566 - 592

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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