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万見
- PDB-2x8x: Structure of the N-terminal domain of Omp85 from the Thermophilic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x8x
タイトルStructure of the N-terminal domain of Omp85 from the Thermophilic Cyanobacterium Thermosynechococcus elongatus
要素TLR1789 PROTEIN
キーワードCHAPERONE / TOC75 / PROTEIN TARGETING
機能・相同性
機能・相同性情報


cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Polypeptide-transport-associated, ShlB-type / POTRA domain, ShlB-type / membrane protein fhac / POTRA domain, BamA/TamA-like / Surface antigen variable number repeat / Surface antigen D15-like / POTRA domain / POTRA domain profile. / Bacterial surface antigen (D15) / Omp85 superfamily domain ...Polypeptide-transport-associated, ShlB-type / POTRA domain, ShlB-type / membrane protein fhac / POTRA domain, BamA/TamA-like / Surface antigen variable number repeat / Surface antigen D15-like / POTRA domain / POTRA domain profile. / Bacterial surface antigen (D15) / Omp85 superfamily domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種THERMOSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Arnold, T. / Zeth, K. / Linke, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Omp85 from the Thermophilic Cyanobacterium Thermosynechococcus Elongatus Differs from Proteobacterial Omp85 in Structure and Domain Composition.
著者: Arnold, T. / Zeth, K. / Linke, D.
履歴
登録2010年3月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns_shell
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: TLR1789 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2941
ポリマ－26,2941
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.180, 158.180, 158.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number211
Space group name H-MI432
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-2053-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TLR1789 PROTEIN / OMP85


分子量: 26293.779 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 86-320 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CONTAINS THREE POTRA DOMAINS
由来: (組換発現) THERMOSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (バクテリア)
プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8DI03
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.78 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 8% PEG 4000, 0.8M LiCl, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESERACH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→2 Å / Num. obs: 21967 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 42 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 28.66
反射 シェル解像度: 1.97→2 Å / 冗長度: 44 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.97→24.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 9.083 / SU ML: 0.114 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.149 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23837 1080 5 %RANDOM
Rwork0.19996 ---
obs0.20193 20518 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.475 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→24.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1831 0 0 156 1987
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0221859
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0661.972536
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1395234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.02525.05591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.87715311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8791515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1420.2305
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211421
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1911.51172
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.10821919
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5993687
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9574.5617
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.971→2.022 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 87 -
Rwork0.256 1648 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.65872.05913.64123.30310.71443.4917-0.3015-0.3430.5180.13030.0152-0.2795-0.36930.01240.28630.23750.084-0.09550.182-0.08470.253956.778136.229299.0037
20.54590.29640.72571.04451.41822.7070.02960.0058-0.0509-0.05170.0035-0.08720.13260.0004-0.0330.22120.0547-0.00520.20380.0020.201832.718518.469377.3418
31.0359-0.21680.00964.97761.77642.1581-0.03330.0897-0.091-0.2225-0.0014-0.1531-0.0229-0.1730.03470.21270.0340.00620.1907-0.01740.170626.74434.197855.908
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1X64 - 137
2X-RAY DIFFRACTION2X138 - 237
3X-RAY DIFFRACTION3X238 - 302

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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