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- PDB-2x86: AGME bound to ADP-B-mannose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x86
タイトルAGME bound to ADP-B-mannose
要素ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
キーワードISOMERASE / LIPOPOLYSACCHARIDE BIOSYNTHESIS / CARBOHYDRATE METABOLISM / STRESS RESPONSE
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-glyceromanno-heptose 6-epimerase / ADP-glyceromanno-heptose 6-epimerase activity / ADP-L-glycero-beta-D-manno-heptose biosynthetic process / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / NADP binding
類似検索 - 分子機能
ADP-L-glycero-D-manno-heptose-6-epimerase / UDP-galactose 4-epimerase, domain 1 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / beta-D-mannopyranose / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / ADP-L-glycero-D-manno-heptose-6-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kowatz, T. / Morrison, J.P. / Tanner, M.E. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: Protein Sci. / : 2010
タイトル: The Crystal Structure of the Y140F Mutant of Adp-L-Glycero-D-Manno-Heptose 6-Epimerase Bound to Adp-Beta-D-Mannose Suggests a One Base Mechanism.
著者: Kowatz, T. / Morrison, J.P. / Tanner, M.E. / Naismith, J.H.
履歴
登録2010年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
B: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
C: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
D: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
E: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
F: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
G: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
H: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
I: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
J: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
K: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
L: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
M: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
N: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
O: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
P: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
Q: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
R: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
S: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
T: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)824,66579
ポリマ-797,83020
非ポリマー26,83559
16,664925
1
A: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
B: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
C: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
D: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
E: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,03119
ポリマ-199,4585
非ポリマー6,57414
905
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7950 Å2
ΔGint-27.7 kcal/mol
Surface area67920 Å2
手法PISA
2
F: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
G: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
H: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
I: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
J: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,21120
ポリマ-199,4585
非ポリマー6,75415
905
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7980 Å2
ΔGint-30.4 kcal/mol
Surface area67870 Å2
手法PISA
3
K: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
L: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
M: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
N: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
O: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,21120
ポリマ-199,4585
非ポリマー6,75415
905
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9140 Å2
ΔGint-47.3 kcal/mol
Surface area67770 Å2
手法PISA
4
P: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
Q: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
R: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
S: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
T: ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,21120
ポリマ-199,4585
非ポリマー6,75415
905
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9410 Å2
ΔGint-46.8 kcal/mol
Surface area67820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.074, 162.458, 185.027
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.45, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
ADP-L-GLYCERO-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE / AGME / ADP-HEP 6-EPIMERASE / ADP-L-GLYCERO-BETA-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE / ADP-GLYCEROMANNO- ...AGME / ADP-HEP 6-EPIMERASE / ADP-L-GLYCERO-BETA-D-MANNO-HEPTOSE-6-EPIMERASE / ADP-GLYCEROMANNO-HEPTOSE 6-EPIMERASE


分子量: 39891.512 Da / 分子数: 20 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P67911, ADP-glyceromanno-heptose 6-epimerase
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / : C21H28N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 糖
ChemComp-BMA / beta-D-mannopyranose / beta-D-mannose / D-mannose / mannose / β-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 組換発現 / : C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 925 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TYR 140 TO PHE ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN K, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN L, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN M, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN N, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN O, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN P, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN Q, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN R, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN S, TYR 140 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN T, TYR 140 TO PHE
配列の詳細HIS TAG AT N-TERMINUS, Y140F MUTATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.75 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU CCD RIGAKU / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→33 Å / Num. obs: 197672 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 92

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0060精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EQ2
解像度: 2.8→35.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 32.587 / SU ML: 0.303 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.417 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27239 9661 5.1 %RANDOM
Rwork0.2522 ---
obs0.25321 181448 96.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.715 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å20 Å20.03 Å2
2--0.15 Å2-0 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→35.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数48800 0 1709 925 51434
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02251808
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0234053
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3531.98370363
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.399382740
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.29956120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.63924.7292580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.854158160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.51715200
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.27415
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0257768
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.0211020
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.795→2.867 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.497 647 -
Rwork0.467 12604 -
obs--91.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4011-0.74380.71832.7238-0.09392.21850.0420.110.06370.1155-0.0175-0.36240.26630.2136-0.02450.1477-0.00610.06380.1950.0140.190423.581-32.11680.306
21.9554-0.13870.94082.9510.47232.9251-0.09290.07520.04790.46860.1287-0.5898-0.03980.5195-0.03580.45990.0389-0.19910.261-0.01270.315142.179-14.62110.598
31.9206-0.76470.2862.8480.18792.3182-0.09390.00650.21650.26520.1493-0.4936-0.25730.3077-0.05540.5936-0.0985-0.07850.1809-0.05250.250631.3923.599110.925
41.3462-0.09820.61012.1805-0.57992.2736-0.00190.03490.13460.1673-0.00720.0489-0.34640.00350.00910.32820.04190.0870.15540.00690.16295.45129.43881.577
51.0461-0.04590.44442.423-0.26961.8331-0.06790.11230.0099-0.0155-0.01090.1527-0.0676-0.02180.07880.0417-0.0180.06480.2422-0.02130.14630.815-5.0262.541
61.1448-0.44590.76782.77140.22952.15450.08620.07930.0222-0.1826-0.0145-0.35570.25930.188-0.07170.1890.00220.11580.18430.00630.1745-18.983-32.121125.036
71.14990.1460.96893.25241.01813.26660.04390.099-0.03870.39510.1503-0.78410.20820.6401-0.19420.23540.0559-0.12240.3211-0.02180.4053-0.873-14.663155.684
81.4022-0.40010.38282.1824-0.07512.0024-0.02730.03640.13360.24630.0209-0.2969-0.29320.33810.00640.2472-0.10620.0480.2284-0.03690.1876-11.8223.605156.018
91.3010.00930.51131.9963-0.38132.03840.0190.03620.1367-0.01170.04190.0518-0.16850.0341-0.06090.10550.03820.11740.18420.00440.1629-37.07129.456126.106
101.2064-0.17550.79232.60020.07291.80640.03030.1218-0.0132-0.299-0.04280.14560.11110.0240.01250.0824-0.00430.0520.2127-0.02440.1302-41.403-4.92106.879
112.0599-0.01981.3932.3505-0.46022.8170.1379-0.16-0.2991-0.08520.1740.25070.1698-0.3939-0.31190.1678-0.0527-0.03480.21870.04150.237616.48967.201115.306
121.33940.64240.40052.3528-0.18451.5655-0.18990.10810.1793-0.28990.16740.0532-0.1948-0.11680.02250.2682-0.0123-0.00240.18370.00930.178133.869102.701111.786
131.20720.14120.78032.34560.24721.9492-0.0645-0.02950.06380.12040.0139-0.1132-0.2050.09680.05060.1002-0.03190.01410.2254-0.0740.277557.353107.976143.142
142.11210.26230.93672.9882-0.49251.94890.1047-0.6904-0.14360.56880.0176-0.14490.0541-0.2482-0.12220.18120.006-0.02770.45290.02710.28155.55875.356165.681
152.01020.42591.65232.75670.03922.55560.5017-0.6564-0.57220.28270.10630.31270.4747-0.7073-0.6080.283-0.1787-0.14070.41820.3070.552530.30150.022148.331
161.6216-0.10390.87882.3498-0.55622.64860.048-0.1846-0.1836-0.05750.09640.30810.013-0.4201-0.14450.05340.00760.05860.24980.00320.1769-26.74567.016160.044
171.51240.60920.41062.0713-0.07182.0064-0.22450.10230.2653-0.15670.1270.0146-0.2644-0.17410.09750.20860.01540.01790.17830.01430.1959-9.219102.463156.782
181.04310.06820.783.77420.0882.0947-0.1068-0.03280.14550.42730.0336-0.3948-0.19080.14740.07330.2465-0.0112-0.12370.2091-0.05490.348612.957108.004188.97
191.23270.45090.38984.4558-1.12331.7464-0.0481-0.35130.08911.5012-0.0113-0.4177-0.2685-0.02150.05930.83050.1087-0.20890.3232-0.04960.231810.16575.542211.705
201.10290.07750.55322.6982-0.07361.9405-0.0447-0.2464-0.1660.41940.21990.39650.084-0.3418-0.17510.21310.0470.14020.34360.13070.2391-14.39450.072193.743
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 307
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 307
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 307
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 307
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 307
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 307
7X-RAY DIFFRACTION7G1 - 307
8X-RAY DIFFRACTION8H1 - 307
9X-RAY DIFFRACTION9I1 - 307
10X-RAY DIFFRACTION10J1 - 307
11X-RAY DIFFRACTION11K1 - 307
12X-RAY DIFFRACTION12L1 - 307
13X-RAY DIFFRACTION13M1 - 307
14X-RAY DIFFRACTION14N1 - 307
15X-RAY DIFFRACTION15O1 - 307
16X-RAY DIFFRACTION16P1 - 307
17X-RAY DIFFRACTION17Q1 - 307
18X-RAY DIFFRACTION18R1 - 307
19X-RAY DIFFRACTION19S1 - 307
20X-RAY DIFFRACTION20T1 - 307

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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