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万見
- PDB-2x6m: Structure of a single domain camelid antibody fragment in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x6m
タイトルStructure of a single domain camelid antibody fragment in complex with a C-terminal peptide of alpha-synuclein
要素
  • ALPHA-SYNUCLEIN PEPTIDE
  • HEAVY CHAIN VARIABLE DOMAIN FROM DROMEDARY
キーワードIMMUNE SYSTEM / PARKINSON'S DISEASE / ALZHEIMER DISEASE AMYLOID / NANOBODY / AFFINITY TAG
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of glutathione peroxidase activity / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of glutathione peroxidase activity / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / negative regulation of transporter activity / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein localization to cell periphery / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / response to iron(II) ion / regulation of norepinephrine uptake / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / dopamine biosynthetic process / regulation of locomotion / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle priming / regulation of macrophage activation / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / dopamine uptake involved in synaptic transmission / dynein complex binding / regulation of dopamine secretion / positive regulation of receptor recycling / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / response to type II interferon / cuprous ion binding / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / kinesin binding / positive regulation of endocytosis / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / response to magnesium ion / regulation of presynapse assembly / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of serotonin uptake / alpha-tubulin binding / phospholipid metabolic process / supramolecular fiber organization / axon terminus / inclusion body / cellular response to copper ion / cellular response to epinephrine stimulus / Hsp70 protein binding / response to interleukin-1 / adult locomotory behavior / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / fatty acid metabolic process / long-term synaptic potentiation / phosphoprotein binding / protein tetramerization / regulation of transmembrane transporter activity / synapse organization / microglial cell activation / negative regulation of protein kinase activity / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / protein destabilization / ferrous iron binding / tau protein binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / PKR-mediated signaling / receptor internalization / phospholipid binding / synaptic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / actin cytoskeleton / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / actin binding / cellular response to oxidative stress / cell cortex / histone binding / growth cone / chemical synaptic transmission / neuron apoptotic process / postsynapse / negative regulation of neuron apoptotic process / amyloid fibril formation / response to lipopolysaccharide / molecular adaptor activity / oxidoreductase activity / lysosome / transcription cis-regulatory region binding / response to xenobiotic stimulus
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種CAMELUS DROMEDARIUS (ヒトコブラクダ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者DeGenst, E. / Guilliams, T. / Wellens, J. / O'Day, E.M. / Waudby, C.A. / Meehan, S. / Dumoulin, M. / Hsu, S.-T.D. / Cremades, N. / Verschueren, K.H.G. ...DeGenst, E. / Guilliams, T. / Wellens, J. / O'Day, E.M. / Waudby, C.A. / Meehan, S. / Dumoulin, M. / Hsu, S.-T.D. / Cremades, N. / Verschueren, K.H.G. / Pardon, E. / Wyns, L. / Steyaert, J. / Christodoulou, J. / Dobson, C.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure and Properties of a Complex of Alpha-Synuclein and a Single-Domain Camelid Antibody.
著者: De Genst, E.J. / Guilliams, T. / Wellens, J. / O'Day, E.M. / Waudby, C.A. / Meehan, S. / Dumoulin, M. / Hsu, S.-T.D. / Cremades, N. / Verschueren, K.H.G. / Pardon, E. / Wyns, L. / Steyaert, J. ...著者: De Genst, E.J. / Guilliams, T. / Wellens, J. / O'Day, E.M. / Waudby, C.A. / Meehan, S. / Dumoulin, M. / Hsu, S.-T.D. / Cremades, N. / Verschueren, K.H.G. / Pardon, E. / Wyns, L. / Steyaert, J. / Christodoulou, J. / Dobson, C.M.
履歴
登録2010年2月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月24日Group: Database references / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年3月29日Group: Other
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAVY CHAIN VARIABLE DOMAIN FROM DROMEDARY
B: ALPHA-SYNUCLEIN PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5092
ポリマ－14,5092
非ポリマー00
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area620 Å2
ΔGint-0.8 kcal/mol
Surface area6540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.170, 63.120, 62.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2020-

HOH

21A-2078-

HOH

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要素

#1: 抗体 HEAVY CHAIN VARIABLE DOMAIN FROM DROMEDARY


分子量: 13437.815 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ENGINEERED FROM IMMUNISED DROMEDARY
由来: (組換発現) CAMELUS DROMEDARIUS (ヒトコブラクダ)
組織: BLOOD / Cell: LYMPHOCYTE / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): WK6
#2: タンパク質・ペプチド ALPHA-SYNUCLEIN PEPTIDE


分子量: 1071.052 Da / 分子数: 1
Fragment: C-TERMINAL FRAGMENT OF ALPHA-SYNUCLEIN, RESIDUES 132-140
由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P37840
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.84 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 25% PEG6000, 100 MM HEPES PH 7.5, 100 MM LICL

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.815
検出器タイプ: MAR555 FLAT PANEL / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.815 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→30 Å / Num. obs: 15482 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.3 % / Biso Wilson estimate: 18.126 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 1.62→1.71 Å / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HCV

1hcv


解像度: 1.62→43.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 3.577 / SU ML: 0.056 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.099 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.U VALUES RESIDUAL ONLY. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS.ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20258 1101 7.1 %RANDOM
Rwork0.15634 ---
obs0.1596 14361 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.47 Å20 Å20 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3---0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.62→43.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数993 0 0 208 1201
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0211060
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6931.9381446
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0315147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.15423.87849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.93115166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.031157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.2146
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.021843
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5311.5671
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.48121068
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5613389
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.5394.5369
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.623→1.665 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.458 87 -
Rwork0.318 1032 -
obs--99.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7485-0.26390.45410.6799-0.29910.6967-0.01060.02520.02360.0086-0.02890.02360.0076-0.01190.03950.0291-0.0045-0.00790.0268-0.00620.0243-15.045914.95079.2345
217.2343-0.81233.8938-1.2996-0.54270.7132-0.0793-0.1768-0.25080.05980.03640.04540.0898-0.14310.04290.0004-0.0326-0.01210.0872-0.00850.0791-34.658815.21963.5248
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 127
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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