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- PDB-2x36: Structure of the proteolytic domain of the Human Mitochondrial Lo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x36
タイトルStructure of the proteolytic domain of the Human Mitochondrial Lon protease
要素LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL
キーワードHYDROLASE / CATALYTIC DYAD / TRANSIT PEPTIDE / MITOCHONDRIA
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidation-dependent protein catabolic process / PH domain binding / endopeptidase La / mitochondrial protein catabolic process / G-quadruplex DNA binding / mitochondrial DNA metabolic process / mitochondrial genome maintenance / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / mitochondrial nucleoid ...oxidation-dependent protein catabolic process / PH domain binding / endopeptidase La / mitochondrial protein catabolic process / G-quadruplex DNA binding / mitochondrial DNA metabolic process / mitochondrial genome maintenance / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / mitochondrial nucleoid / insulin receptor substrate binding / chaperone-mediated protein complex assembly / DNA polymerase binding / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / Mitochondrial protein degradation / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / mitochondrion organization / proteolysis involved in protein catabolic process / protein catabolic process / ADP binding / single-stranded DNA binding / cellular response to oxidative stress / sequence-specific DNA binding / single-stranded RNA binding / response to hypoxia / mitochondrial matrix / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lon protease homologue, chloroplastic/mitochondrial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / Lon N-terminal domain profile. ...Lon protease homologue, chloroplastic/mitochondrial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / PUA-like superfamily / Ribosomal Protein S5; domain 2 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lon protease homolog, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Garcia, J. / Ondrovicova, G. / Blagova, E. / Levdikov, V.M. / Bauer, J.A. / Kutejova, E. / Wilkinson, A.J. / Wilson, K.S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2010
タイトル: Structure of the Catalytic Domain of the Human Mitochondrial Lon Protease: Proposed Relation of Oligomer Formation and Activity.
著者: Garcia-Nafria, J. / Ondrovicova, G. / Blagova, E. / Levdikov, V.M. / Bauer, J.A. / Suzuki, C.K. / Kutejova, E. / Wilkinson, A.J. / Wilson, K.S.
履歴
登録2010年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL
B: LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL
C: LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL
D: LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL
E: LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL
F: LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,5546
ポリマ－134,5546
非ポリマー00
水5,909328
1
A: LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL
B: LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL
E: LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,2773
ポリマ－67,2773
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3050 Å2
ΔGint-15.9 kcal/mol
Surface area23770 Å2
手法PISA
2
C: LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL
D: LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL
F: LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,2773
ポリマ－67,2773
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3030 Å2
ΔGint-16.6 kcal/mol
Surface area23340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.800, 83.750, 105.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
LON PROTEASE HOMOLOG, MITOCHONDRIAL / LON PROTEASE-LIKE PROTEIN / LONP / LONHS / SERINE PROTEASE 15 / MITOCHONDRIAL ATP-DEPENDENT PROTEASE LON


分子量: 22425.717 Da / 分子数: 6 / 断片: PROTEOLYTIC DOMAIN, RESIDUES 753-959 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA II
参照: UniProt: P36776, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.1 M BIS-TRIS PROPANOL PH 6.5, 0.25 M SODIUM ACETATE, 28% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9395, 0.9395
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9395 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.321
11-h,-k,l20.679
反射解像度: 2→2.11 Å / Num. obs: 82419 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RRE

1rre


解像度: 2→34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 3.377 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.038 / ESU R Free: 0.034 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2323 4394 5.4 %RANDOM
Rwork0.19355 ---
obs0.19549 77152 98.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.803 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.64 Å20 Å21.51 Å2
2--17.57 Å20 Å2
3----34.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8297 0 0 328 8625
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0228558
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025702
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0951.96811625
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.196313966
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.81551104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.86223.394327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.004151401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5681548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1390.21352
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0219505
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021690
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.4745492
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.58642250
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.68668847
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.91183066
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.057102777
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.998→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 371 -
Rwork0.23 5400 -
obs--95.18 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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