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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2x2h | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the Gracilariopsis lemaneiformis alpha-1,4- glucan lyase | ||||||
要素 | ALPHA-1,4-GLUCAN LYASE ISOZYME 1 | ||||||
キーワード | LYASE / ANHYDROFRUCTOSE PATHWAY / GLYCOSIDE HYDROLASE FAMILY 31 / STARCH BINDING DOMAIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 exo-(1,4)-alpha-D-glucan lyase activity / glucosidase II complex / alpha-glucosidase activity / N-glycan processing / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | GRACILARIOPSIS LEMANEIFORMIS (真核生物) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å | ||||||
データ登録者 | Rozeboom, H.J. / Yu, S. / Madrid, S. / Kalk, K.H. / Dijkstra, B.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013 タイトル: Crystal Structure of Alpha-1,4-Glucan Lyase, a Unique Glycoside Hydrolase Family Member with a Novel Catalytic Mechanism. 著者: Rozeboom, H.J. / Yu, S. / Madrid, S. / Kalk, K.H. / Zhang, R. / Dijkstra, B.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2x2h.cif.gz | 1.7 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2x2h.ent.gz | 1.4 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2x2h.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2x2h_validation.pdf.gz | 490.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2x2h_full_validation.pdf.gz | 532.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2x2h_validation.xml.gz | 174.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2x2h_validation.cif.gz | 261.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x2/2x2h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x2/2x2h | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 14 - 1038 / Label seq-ID: 3 - 1027
NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 116062.156 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 62-1088 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) GRACILARIOPSIS LEMANEIFORMIS (真核生物) 解説: REPLICATING VECTOR WITH HARS SEQUENCE. COLLECTED AT TAPING BAY, TSINGTAO, CHINA 発現宿主: PICHIA ANGUSTA (菌類) / 株 (発現宿主): RB11 / 参照: UniProt: Q9STC1, EC: 4.2.2.13 #2: 化合物 | ChemComp-GOL / #3: 化合物 | ChemComp-ACT / #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | FIRST 50 AMINO ACIDS ARE A SIGNAL PEPTIDE. THE NEXT 11 AMINO ACIDS ARE NOT PRESENT IN THE ENZYME. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: 18-21% PEG 8000, 0.1 M SODIUM ACETATE, PH 5.0-5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9762 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9762 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 258096 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 20.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 8.14 |
反射 シェル | 解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 76.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2G3M 解像度: 2.06→132.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 10.597 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 32.244 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.06→132.45 Å
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拘束条件 |
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