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- PDB-2x1x: CRYSTAL STRUCTURE OF VEGF-C IN COMPLEX WITH DOMAINS 2 AND 3 OF VE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x1x
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF VEGF-C IN COMPLEX WITH DOMAINS 2 AND 3 OF VEGFR2 IN A TETRAGONAL CRYSTAL FORM
要素(VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR ...) x 2
キーワードHORMONE/SIGNALING PROTEIN / HORMONE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / ANGIOGENESIS / GLYCOPROTEIN / HOST-VIRUS INTERACTION / RECEPTOR / LYMPHANGIOGENESIS / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / DEVELOPMENTAL PROTEIN / MITOGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular endothelial growth factor receptor 3 binding / substrate-dependent cell migration / positive regulation of nitric oxide-cGMP mediated signal transduction / positive regulation of lymphangiogenesis / blood vessel endothelial cell differentiation / VEGF ligand-receptor interactions / positive regulation of mast cell chemotaxis / regulation of bone development / cellular response to hydrogen sulfide / morphogenesis of embryonic epithelium ...vascular endothelial growth factor receptor 3 binding / substrate-dependent cell migration / positive regulation of nitric oxide-cGMP mediated signal transduction / positive regulation of lymphangiogenesis / blood vessel endothelial cell differentiation / VEGF ligand-receptor interactions / positive regulation of mast cell chemotaxis / regulation of bone development / cellular response to hydrogen sulfide / morphogenesis of embryonic epithelium / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / endothelium development / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / endocardium development / vascular wound healing / endothelial cell differentiation / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / lymph vessel development / mesenchymal cell proliferation / positive regulation of vasculogenesis / induction of positive chemotaxis / positive regulation of BMP signaling pathway / surfactant homeostasis / sprouting angiogenesis / cell migration involved in sprouting angiogenesis / epithelial cell maturation / positive regulation of positive chemotaxis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / anchoring junction / embryonic hemopoiesis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / lung alveolus development / positive regulation of mitochondrial fission / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of neuroblast proliferation / growth factor binding / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of stem cell proliferation / chemoattractant activity / sorting endosome / semaphorin-plexin signaling pathway / regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell division / positive regulation of macroautophagy / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / cell fate commitment / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of osteoblast differentiation / Integrin cell surface interactions / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / glial cell proliferation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / vasculogenesis / calcium ion homeostasis / coreceptor activity / ovarian follicle development / negative regulation of blood pressure / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / positive regulation of endothelial cell migration / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / platelet alpha granule lumen / positive regulation of epithelial cell proliferation / VEGFR2 mediated cell proliferation / cellular response to leukemia inhibitory factor / epithelial cell proliferation / animal organ morphogenesis / stem cell proliferation / positive regulation of protein secretion / growth factor activity / Hsp90 protein binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / receptor protein-tyrosine kinase / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of angiogenesis / integrin binding / cell junction / cell migration / Platelet degranulation / positive regulation of protein phosphorylation / regulation of cell shape / protein autophosphorylation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / early endosome / receptor complex
類似検索 - 分子機能
CXCXC repeat / CXCXC repeat / Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain ...CXCXC repeat / CXCXC repeat / Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. / Platelet-derived and vascular endothelial growth factors (PDGF, VEGF) family / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Immunoglobulin domain / Cystine-knot cytokine / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Vascular endothelial growth factor receptor 2 / Vascular endothelial growth factor C
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Leppanen, V.-M. / Prota, A.E. / Jeltsch, M. / Anisimov, A. / Kalkkinen, N. / Strandin, T. / Lankinen, H. / Goldman, A. / Ballmer-Hofer, K. / Alitalo, K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structural Determinants of Growth Factor Binding and Specificity by Vegf Receptor 2.
著者: Leppanen, V.-M. / Prota, A.E. / Jeltsch, M. / Anisimov, A. / Kalkkinen, N. / Strandin, T. / Lankinen, H. / Goldman, A. / Ballmer-Hofer, K. / Alitalo, K.
履歴
登録2010年1月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月10日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年7月12日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_caveat / struct_site / struct_site_gen
Item: _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id ..._struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_num_residues
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR C
R: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7438
ポリマ－36,2992
非ポリマー2,4446
水21612
1
E: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR C
R: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 2
ヘテロ分子

E: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR C
R: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,48616
ポリマ－72,5994
非ポリマー4,88712
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
Buried area12900 Å2
ΔGint-42.3 kcal/mol
Surface area33300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.733, 88.733, 105.273
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

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VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR ... , 2種, 2分子 ER

#1: タンパク質 VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR C / VEGF-C / VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR-RELATED PROTEIN / VRP / FLT4 LIGAND / FLT4-L


分子量: 12390.194 Da / 分子数: 1 / 断片: VEGF HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 112-215 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49767
#2: タンパク質 VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 2 / VEGF RECEPTOR 2 / VEGFR-2 / KINASE INSERT DOMAIN RECEPTOR / PROTEIN-TYROSINE KINASE RECEPTOR FLK-1


分子量: 23909.270 Da / 分子数: 1 / 断片: IG-LIKE DOMAINS 2 AND 3, RESIDUES 120-326 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35968

-
糖 , 3種, 5分子

#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 13分子

#5: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, CYS 137 TO ALA
Has protein modificationY
配列の詳細THE VEGF-C PROTEIN STUDIED COVERS RESIDUES 112-215 WITH A C- TERMINAL 6HIS-TAG AND A C137A MUTATION. ...THE VEGF-C PROTEIN STUDIED COVERS RESIDUES 112-215 WITH A C- TERMINAL 6HIS-TAG AND A C137A MUTATION. THE VEGFR-2 PROTEIN STUDIED COVERS RESIDUES 120-326 WITH THE ARTIFICIAL RESIDUES DPIEGR AT THE C-TERMINUS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.6
詳細: 100 MM NA-ACETATE BUFFER, PH 4.4-4.8, 50 MM CSCL, 28-32 % (W/V) JEFFAMINE 600

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年4月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→37 Å / Num. obs: 8092 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 29.2
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 7.5 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0072精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2X1W

2x1w


解像度: 3.1→37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.872 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.811 / SU B: 27.174 / SU ML: 0.49 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.627 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES E112, R120-R121, R128-R129 AND R206-R207 ARE DISORDERED. RESIDUES Y114 AND E117 IN CHAIN E AND RESIDUES R122, S130, D131, K144, ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES E112, R120-R121, R128-R129 AND R206-R207 ARE DISORDERED. RESIDUES Y114 AND E117 IN CHAIN E AND RESIDUES R122, S130, D131, K144, K266, Q268 AND H269 IN CHAIN R HAD POOR SIDECHAIN DENSITY AND WERE MODELED AS ALANINES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33391 809 10 %RANDOM
Rwork0.26625 ---
obs0.27292 7273 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.667 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.33 Å20 Å20 Å2
2--1.33 Å20 Å2
3----2.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2327 0 149 12 2488
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222532
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1142.023443
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8655300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.22423.80492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.84515403
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.81512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0211796
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8071.51510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.50322448
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.59331022
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8514.5995
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 59 -
Rwork0.307 524 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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