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万見
- PDB-2wvk: Mannosyl-3-phosphoglycerate synthase from Thermus thermophilus HB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wvk
タイトルMannosyl-3-phosphoglycerate synthase from Thermus thermophilus HB27 apoprotein
要素MANNOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / GT-A FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-3-phosphoglycerate synthase activity / mannosylglycerate biosynthetic process / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Mannosyl-3-phosphoglycerate synthase / Mannosyl-3-phosphoglycerate synthase (osmo_MPGsynth) / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
クエン酸 / Mannosyl-3-phosphogylcerate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (サーマス・サーモフィルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.97 Å
データ登録者Goncalves, S. / Borges, N. / Esteves, A.M. / Victor, B. / Soares, C.M. / Santos, H. / Matias, P.M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural Analysis of Thermus Thermophilus Hb27 Mannosyl-3-Phosphoglycerate Synthase Provides Evidence for a Second Catalytic Metal Ion and New Insight Into the Retaining Mechanism of Glycosyltransferases.
著者: Goncalves, S. / Borges, N. / Esteves, A.M. / Victor, B. / Soares, C.M. / Santos, H. / Matias, P.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2009
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Mannosyl-3-Phosphoglycerate Synthase from Thermus Thermophilus Hb27
著者: Goncalves, S. / Borges, N. / Santos, H. / Matias, P.M.
履歴
登録2009年10月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22014年2月19日Group: Database references / Source and taxonomy
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MANNOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE
B: MANNOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8188
ポリマ－87,3022
非ポリマー5166
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4320 Å2
ΔGint-135.5 kcal/mol
Surface area31920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.456, 113.456, 195.982
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A1 - 6
2114B1 - 6
1216A7 - 8
2216B7 - 8
1314A9 - 30
2314B9 - 30
1416A31 - 39
2416B31 - 39
1514A42
2514B42
1614A43 - 87
2614B43 - 87
1715A88 - 90
2715B88 - 90
1814A91 - 117
2814B91 - 117
1915A118 - 134
2915B118 - 34
11014A135 - 140
21014B135 - 140
11116A141 - 143
21116B141 - 43
11214A144 - 202
21214B144 - 202
11316A203 - 205
21316B203 - 05
11416A209 - 216
21416B209 - 216
11515A217 - 223
21515B217 - 23
11614A224 - 288
21614B224 - 288
11715A289 - 296
21715B289 - 96
11814A293 - 308
21814B293 - 308
11916A309 - 318
21916B309 - 18
12015A319 - 338
22015B319 - 338
12114A339 - 351
22114B339 - 51
12215A352 - 361
22215B352 - 361
12314A362 - 369
22314B362 - 69
12414A370 - 391
22414B370 - 391

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.91947, -0.39203, -0.02981), (-0.39188, -0.91995, 0.01102), (-0.03175, 0.00155, -0.99949)
ベクター: -0.88963, -8.07091, 49.83484)

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要素

#1: タンパク質 MANNOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE /


分子量: 43650.766 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMUS THERMOPHILUS (サーマス・サーモフィルス)
株: HB27 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ROSETTA
参照: UniProt: Q72K30, mannosyl-3-phosphoglycerate synthase
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト / クエン酸


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.2 M MAGNESIUM ACETATE, 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5, 30-35% MPD WITH 600 MM ZNCL2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.305
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.305 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.97→45.2 Å / Num. obs: 26864 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 18.9 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 2.97→3.1 Å / 冗長度: 18.5 % / Rmerge(I) obs: 1.27 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 96.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WVL

2wvl


解像度: 2.97→42.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 37.486 / SU ML: 0.336 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.66 / ESU R Free: 0.396 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26636 1358 5.1 %RANDOM
Rwork0.19779 ---
obs0.20122 25502 99.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 71.327 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.97→42.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6076 0 18 74 6168
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0226232
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7311.9838432
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6935770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.46322.767300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.474151037
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3011568
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2934
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214806
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2091.51448
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.3822319
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1753895
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.094.5852
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A2555medium positional0.440.5
2B2555medium positional0.440.5
1A459loose positional0.892.5
2B459loose positional0.892.5
1A2555medium thermal0.882
2B2555medium thermal0.882
1A459loose thermal1.018
2B459loose thermal1.018
LS精密化 シェル解像度: 2.969→3.046 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 81 -
Rwork0.32 1558 -
obs--93.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.17791.2920.31255.4706-0.56615.574-0.04660.0949-0.0909-0.15230.12490.93840.6874-0.7366-0.07830.0925-0.0853-0.02410.1351-0.02880.24673.5661-24.992226.374
21.2755-0.04970.46734.4321-1.85485.456-0.22140.01310.28260.38660.18180.4477-1.1095-0.23390.03960.24830.0359-0.0590.0854-0.01740.228111.866814.205523.6606
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 391
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 391

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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