[日本語] English
万見
- PDB-2wv3: Neuroplastin-55 binds to and signals through the fibroblast growt... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wv3
タイトルNeuroplastin-55 binds to and signals through the fibroblast growth factor receptor
要素NEUROPLASTIN
キーワードCELL ADHESION / IGCAM / MEMBRANE / GLYCOPROTEIN / CELL MEMBRANE / TRANSMEMBRANE / DISULFIDE BOND / ALTERNATIVE SPLICING / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of receptor localization to synapse / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex, modulating synaptic transmission / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / excitatory synapse assembly / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / inhibitory synapse / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of cytokine production / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / immunological synapse ...regulation of receptor localization to synapse / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex, modulating synaptic transmission / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / excitatory synapse assembly / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / inhibitory synapse / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of cytokine production / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / immunological synapse / regulation of cell adhesion / cell adhesion molecule binding / GABA-ergic synapse / positive regulation of protein localization / presynaptic active zone membrane / positive regulation of long-term synaptic potentiation / synaptic membrane / long-term synaptic potentiation / postsynaptic density membrane / synapse organization / modulation of chemical synaptic transmission / visual learning / Schaffer collateral - CA1 synapse / positive regulation of neuron projection development / intracellular calcium ion homeostasis / presynaptic membrane / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / postsynaptic membrane / transmembrane transporter binding / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of protein phosphorylation / glutamatergic synapse / dendrite / cell surface / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily ...Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Soroka, V. / Owczarek, S. / Kastrup, J.S. / Berezin, V. / Bock, E. / Gajhede, M.
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2010
タイトル: Neuroplastin-55 Binds to and Signals Through the Fibroblast Growth Factor Receptor
著者: Owczarek, S. / Kiryushko, D. / Larsen, M.H. / Kastrup, J.S. / Gajhede, M. / Sandi, C. / Berezin, V. / Bock, E. / Soroka, V.
履歴
登録2009年10月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: diffrn_source / software / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NEUROPLASTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0283
ポリマ－21,5851
非ポリマー4422
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.390, 81.080, 137.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2020-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 NEUROPLASTIN / STROMAL CELL-DERIVED RECEPTOR 1 / GLYCOPROTEIN 55/65 / SDR-1 / GP55/65 / NEUROPLASTIN-55


分子量: 21585.117 Da / 分子数: 1 / 断片: IG2 AND IG3 OF NEUROPLASTIN-65, RESIDUES 29-217 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PPIC9K / 細胞株 (発現宿主): HIS 4 / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: P97546
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.98 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4
詳細: NEUROPLASTIN-55 AT A CONCENTRATION OF 4 MG/ML IN 5 MM SODIUM PHOSPHATE AND 150 MM NACL, PH 7.4, WAS MIXED WITH THE RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 13-15% W/V PEG 4000, 0.2 M AMMONIUM SULFATE, ...詳細: NEUROPLASTIN-55 AT A CONCENTRATION OF 4 MG/ML IN 5 MM SODIUM PHOSPHATE AND 150 MM NACL, PH 7.4, WAS MIXED WITH THE RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 13-15% W/V PEG 4000, 0.2 M AMMONIUM SULFATE, AND 0.1 M SODIUM ACETATE, PH 4.6.

-
データ収集

回折平均測定温度: 288 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.934
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→33.6 Å / Num. obs: 20597 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 1.45 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 28.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
HKL2Map位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.95→33.601 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 28.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2486 1044 5.1 %
Rwork0.2076 --
obs0.2097 20427 99.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 71.633 Å2 / ksol: 0.395 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.6388 Å20 Å2-0 Å2
2--2.0433 Å2-0 Å2
3----15.6822 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→33.601 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1495 0 28 113 1636
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061596
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0572166
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.64621
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004277
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9501-2.05290.32521420.26222729X-RAY DIFFRACTION99
2.0529-2.18150.26521470.23522721X-RAY DIFFRACTION99
2.1815-2.34990.27751420.2282743X-RAY DIFFRACTION100
2.3499-2.58630.31961580.23172751X-RAY DIFFRACTION100
2.5863-2.96030.28041500.22622772X-RAY DIFFRACTION100
2.9603-3.72890.25071480.18712803X-RAY DIFFRACTION100
3.7289-33.60640.19991570.18612864X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る