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- PDB-2wuh: Crystal structure of the DDR2 discoidin domain bound to a triple-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wuh
タイトルCrystal structure of the DDR2 discoidin domain bound to a triple- helical collagen peptide
要素
  • COLLAGEN PEPTIDE
  • DISCOIDIN DOMAIN RECEPTOR 2
キーワードRECEPTOR/PEPTIDE / RECEPTOR-PEPTIDE COMPLEX / TRANSFERASE / NUCLEOTIDE-BINDING / TYROSINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hepatic stellate cell proliferation / biomineral tissue development / positive regulation of hepatic stellate cell activation / chondrocyte proliferation / positive regulation of extracellular matrix disassembly / endochondral bone growth / regulation of extracellular matrix disassembly / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / regulation of bone mineralization ...positive regulation of hepatic stellate cell proliferation / biomineral tissue development / positive regulation of hepatic stellate cell activation / chondrocyte proliferation / positive regulation of extracellular matrix disassembly / endochondral bone growth / regulation of extracellular matrix disassembly / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / regulation of bone mineralization / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / collagen fibril organization / regulation of tissue remodeling / positive regulation of fibroblast migration / positive regulation of wound healing / Non-integrin membrane-ECM interactions / positive regulation of collagen biosynthetic process / cellular response to angiotensin / positive regulation of protein kinase activity / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of osteoblast differentiation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / response to muscle stretch / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / ossification / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of fibroblast proliferation / actin cytoskeleton / protein autophosphorylation / cellular response to hypoxia / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / apical plasma membrane / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Discoidin domain-containing receptor 1/2, DS-like domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. ...: / Discoidin domain-containing receptor 1/2, DS-like domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Galactose-binding domain-like / : / Galactose-binding-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Discoidin domain-containing receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Carafoli, F. / Bihan, D. / Stathopoulos, S. / Konitsiotis, A.D. / Kvansakul, M. / Farndale, R.W. / Leitinger, B. / Hohenester, E.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Crystallographic Insight Into Collagen Recognition by Discoidin Domain Receptor 2
著者: Carafoli, F. / Bihan, D. / Stathopoulos, S. / Konitsiotis, A.D. / Kvansakul, M. / Farndale, R.W. / Leitinger, B. / Hohenester, E.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Structural Basis of the Collagen-Binding Mode of Discoidin Domain Receptor 2.
著者: Ichikawa, O. / Osawa, M. / Nishida, N. / Goshima, N. / Nomura, N. / Shimada, I.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Characterization of High Affinity Binding Motifs for the Discoidin Domain Receptor Ddr2 in Collagen.
著者: Konitsiotis, A.D. / Raynal, N. / Bihan, D. / Hohenester, E. / Farndale, R.W. / Leitinger, B.
履歴
登録2009年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DISCOIDIN DOMAIN RECEPTOR 2
B: COLLAGEN PEPTIDE
C: COLLAGEN PEPTIDE
D: COLLAGEN PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0104
ポリマ－28,0104
非ポリマー00
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6530 Å2
ΔGint-32.36 kcal/mol
Surface area11810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.397, 40.863, 48.917
Angle α, β, γ (deg.)66.19, 88.90, 76.92
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 DISCOIDIN DOMAIN RECEPTOR 2


分子量: 20108.637 Da / 分子数: 1 / 断片: DISCOIDIN DOMAIN, RESIDUES 26-190 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q16832
#2: タンパク質・ペプチド COLLAGEN PEPTIDE


分子量: 2633.847 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: ACETYLATED N-TERMINUS / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ACETYL GROUP (ACE): ACETYLATED N-TERMINUS OF COLLAGEN PEPTIDE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.85 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.98
検出器検出器: CCD / 日付: 2008年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. obs: 27359 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 67.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2QQJ AND 2V53

2qqj

2v53


解像度: 1.6→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2298 2726 9 %RANDOM
Rwork0.2019 ---
obs0.2019 27359 90.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.2491 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.382 Å26.95 Å2-2.351 Å2
2--0.993 Å2-4.021 Å2
3----2.375 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1845 0 0 176 2021
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.492.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.61 Å / Total num. of bins used: 50 /
Rfactor反射数
Rfree0.374 37
Rwork0.281 293
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP-HYP.PARAMA
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMA

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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