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- PDB-2wuc: Crystal structure of HGFA in complex with the allosteric non- inh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wuc
タイトルCrystal structure of HGFA in complex with the allosteric non- inhibitory antibody Fab40.deltaTrp and Ac-KQLR-chloromethylketone
要素
  • (FAB FRAGMENT FAB40.DELTATRP ...) x 2
  • (HEPATOCYTE GROWTH FACTOR ACTIVATOR ...) x 2
  • ACE-KQLR-CHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEASE / EGF-LIKE DOMAIN / ALLOSTERIC INHIBITOR / KRINGLE / ANTIBODY / HYDROLASE / FAB COMPLEX / GLYCOPROTEIN / IMMUNE SYSTEM / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


MET Receptor Activation / zymogen activation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / rough endoplasmic reticulum / serine-type peptidase activity / blood coagulation / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Coagulation factor XII/hepatocyte growth factor activator / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. ...Coagulation factor XII/hepatocyte growth factor activator / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / EGF-like domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / : / Epidermal growth factor-like domain. / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Immunoglobulins / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-6-ammonio-L-norleucyl-L-glutaminyl-N-[(1S)-4-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-(chloroacetyl)butyl]-L-leucinamide / Hepatocyte growth factor activator
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ganesan, R. / Eigenbrot, C. / Shia, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Unraveling the Allosteric Mechanism of Serine Protease Inhibition by an Antibody
著者: Ganesan, R. / Eigenbrot, C. / Wu, Y. / Liang, W.C. / Shia, S. / Lipari, M.T. / Kirchhofer, D.
履歴
登録2009年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22012年6月6日Group: Other
改定 1.32013年3月6日Group: Other
改定 1.42016年12月21日Group: Source and taxonomy
改定 2.02020年7月1日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 3.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR ACTIVATOR LONG CHAIN
B: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR ACTIVATOR SHORT CHAIN
H: FAB FRAGMENT FAB40.DELTATRP HEAVY CHAIN
I: ACE-KQLR-CHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
L: FAB FRAGMENT FAB40.DELTATRP LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,7996
ポリマ－79,3755
非ポリマー4241
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8190 Å2
ΔGint-33.8 kcal/mol
Surface area28360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.359, 147.889, 146.371
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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HEPATOCYTE GROWTH FACTOR ACTIVATOR ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HEPATOCYTE GROWTH FACTOR ACTIVATOR LONG CHAIN


分子量: 27982.635 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-GLYCOSYLATION AT ASN74 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q04756, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド HEPATOCYTE GROWTH FACTOR ACTIVATOR SHORT CHAIN


分子量: 3962.654 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q04756, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#3: 抗体 FAB FRAGMENT FAB40.DELTATRP HEAVY CHAIN


分子量: 23584.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): 33D3
#5: 抗体 FAB FRAGMENT FAB40.DELTATRP LIGHT CHAIN


分子量: 23238.748 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): 33D3

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タンパク質・ペプチド / 糖 / 非ポリマー , 3種, 133分子 I

#4: タンパク質・ペプチド ACE-KQLR-CHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 606.202 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
参照: N-acetyl-6-ammonio-L-norleucyl-L-glutaminyl-N-[(1S)-4-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-(chloroacetyl)butyl]-L-leucinamide
#6: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS ACE-KQLR-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN IT ...THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS ACE-KQLR-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN IT FORMS TWO COVALENT BONDS: 1) A COVALENT BOND TO SER 195 FORMING A HEMIKETAL AR7 AND 2) A COVALENT BOND TO NE2 OF HIS 57

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.55 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: 14% PEG 10,000, 100 MM HEPES PH 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97607
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97607 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 24263 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 48.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WUB

2wub


解像度: 2.7→19.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2076852.15 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 2388 9.9 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 24111 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 22.22 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.23 Å20 Å20 Å2
2---5.28 Å20 Å2
3---7.51 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5160 0 28 131 5319
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.396 370 9.6 %
Rwork0.322 3498 -
obs--96.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4NAG.PARNAG.TOP
X-RAY DIFFRACTION5MAI.PARMAI.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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