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- PDB-2wt4: Room temperature crystal structure of Helicobacter pylori L- aspa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wt4
タイトルRoom temperature crystal structure of Helicobacter pylori L- asparaginase at 1.8 A resolution
要素L-ASPARAGINASE
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine metabolic process / asparaginase / asparaginase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / Probable L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種HELICOBACTER PYLORI (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Dhavala, P. / Papageorgiou, A.C.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: Structure of Helicobacter Pylori L-Asparaginase at 1.4 A Resolution
著者: Dhavala, P. / Papageorgiou, A.C.
履歴
登録2009年9月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年5月30日Group: Other
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ASPARAGINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7412
ポリマ－35,6071
非ポリマー1331
水3,027168
1
A: L-ASPARAGINASE
ヘテロ分子

A: L-ASPARAGINASE
ヘテロ分子

A: L-ASPARAGINASE
ヘテロ分子

A: L-ASPARAGINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,9628
ポリマ－142,4304
非ポリマー5324
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area14530 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area40950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.909, 96.369, 101.868
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 L-ASPARAGINASE / L-ASNASE


分子量: 35607.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HELICOBACTER PYLORI (ピロリ菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ZLB9, asparaginase
#2: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE THREE CONFLICT INDICATED ARISE AS A RESULT OF THESE RESIDUES PLACED ACCORDING TO THE NATURE OF ...THE THREE CONFLICT INDICATED ARISE AS A RESULT OF THESE RESIDUES PLACED ACCORDING TO THE NATURE OF ELECTRON DENSITY AT THIS POINT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 17.5% (W/V) PEG 4000, 0.1 M MG FORMATE, 0.1 M HEPES-NAOH, PH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.81
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月28日 / 詳細: BENT VERTICAL FOCUSSING
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.81 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→99 Å / Num. obs: 29828 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 24.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 1.8→70.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 4.303 / SU ML: 0.062 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18477 1474 4.9 %RANDOM
Rwork0.1516 ---
obs0.15321 28339 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.939 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→70.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2373 0 9 168 2550
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222480
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3211.9673373
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4555335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.5425.446101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.52815443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6191510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2403
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021837
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2991
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.21756
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1220.2122
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2840.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2610.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8461.51637
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.34322574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2473934
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4514.5788
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.803→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 100 -
Rwork0.197 2048 -
obs--99.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0251-0.3185-0.27081.28710.39671.319-0.02060.1877-0.1525-0.27210.0489-0.18960.12240.1699-0.02830.07830.00970.04210.1379-0.03930.044818.149-15.68-21.54
20.04690.0699-0.22410.5082-0.17381.13340.01150.0529-0.0248-0.11440.0131-0.1147-0.03650.1098-0.02470.06240.00670.02230.0876-0.01810.070214.605-8.55-16.809
30.2312-0.07480.20880.4144-0.07120.76730.02170.03360.0177-0.01650.0051-0.0627-0.05080.0884-0.02670.06220.0070.00690.0855-0.00660.081214.01-4.523-7.631
41.3288-0.02310.05921.1432-0.31651.3084-0.0053-0.0432-0.13110.0260.003-0.07390.19660.07650.00240.0730.0304-0.01090.02280.00550.04949.189-25.9495.77
53.8939-1.1498-0.509311.7092-3.57568.3478-0.0371-0.2299-0.29050.0395-0.1534-0.57560.48250.53060.19050.04750.0746-0.04080.13630.00490.096422.007-21.7966.66
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 84
2X-RAY DIFFRACTION2A85 - 146
3X-RAY DIFFRACTION3A147 - 209
4X-RAY DIFFRACTION4A210 - 317
5X-RAY DIFFRACTION5A318 - 332

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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