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- PDB-2wjz: Crystal structure of (HisH) K181A Y138A mutant of imidazoleglycer... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wjz
タイトルCrystal structure of (HisH) K181A Y138A mutant of imidazoleglycerolphosphate synthase (HisH HisF) which displays constitutive glutaminase activity
要素
  • IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE HISF
  • IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
キーワードLYASE/TRANSFERASE / LYASE-TRANSFERASE COMPLEX / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / AMMONIA CHANNEL / HISTIDINE BIOSYNTHESIS / CYCLASE / GLUTAMINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


imidazole glycerol-phosphate synthase / imidazoleglycerol-phosphate synthase activity / glutaminase / glutaminase activity / L-histidine biosynthetic process / lyase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Imidazole glycerol phosphate synthase, subunit H / Histidine biosynthesis, HisF / : / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Ribulose-phosphate binding barrel ...Imidazole glycerol phosphate synthase, subunit H / Histidine biosynthesis, HisF / : / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Ribulose-phosphate binding barrel / Class I glutamine amidotransferase-like / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisF / Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisH
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.601 Å
データ登録者Vega, M.C. / List, F. / Razeto, A. / Haeger, M.C. / Babinger, K. / Kuper, J. / Sterner, R. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: Catalysis Uncoupling in a Glutamine Amidotransferase Bienzyme by Unblocking the Glutaminase Active Site.
著者: List, F. / Vega, M.C. / Razeto, A. / Hager, M.C. / Sterner, R. / Wilmanns, M.
履歴
登録2009年6月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月9日Group: Database references / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 11-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 12-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "EA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE HISF
B: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
C: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE HISF
D: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
E: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE HISF
F: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,4889
ポリマ－152,2036
非ポリマー2853
水3,765209
1
A: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE HISF
B: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8293
ポリマ－50,7342
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint-15.9 kcal/mol
Surface area18250 Å2
手法PISA
2
E: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE HISF
F: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8293
ポリマ－50,7342
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-13.7 kcal/mol
Surface area17490 Å2
手法PISA
3
C: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE HISF
D: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8293
ポリマ－50,7342
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-15.9 kcal/mol
Surface area18110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.935, 93.935, 166.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22
32

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN C AND (RESSEQ 3:11 )OR RESSEQ 36:131 OR RESSEQ 137:144 OR RESSEQ 147:223 OR RESSEQ 234:250 )
211CHAIN A AND (RESSEQ 3:11 OR RESSEQ 36:131 OR RESSEQ 137:144 OR RESSEQ 147:223 OR RESSEQ 234:250 )
311CHAIN E AND (RESSEQ 3:11 OR RESSEQ 36:131 OR RESSEQ 137:144 OR RESSEQ 147:223 OR RESSEQ 234:250 )
112CHAIN D AND (RESSEQ 1:27 OR RESSEQ 44:97 OR RESSEQ 100:198 )
212CHAIN B AND (RESSEQ 1:27 OR RESSEQ 44:97 OR RESSEQ 100:198 )
312CHAIN F AND (RESSEQ 1:27 OR RESSEQ 44:97 OR RESSEQ 100:198 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.557714, -0.830033, 0.000841), (-0.82655, 0.555281, -0.092074), (0.075957, -0.052046, -0.995752)-5.89018, -55.3143, -37.3271
2given(-0.557714, -0.830033, 0.000841), (-0.82655, 0.555281, -0.092074), (0.075958, -0.052046, -0.995752)-5.89018, -55.3143, -37.3271
3given(-0.533127, 0.841313, 0.089261), (-0.789393, -0.532613, 0.305257), (0.304358, 0.092279, 0.948077)-5.16571, -38.9182, 33.9183
4given(-0.57489, -0.8181, 0.014554), (-0.80915, 0.565778, -0.158658), (0.121564, -0.102987, -0.987226)-6.72704, -55.8181, -33.982
5given(-0.597672, 0.801676, -0.01024), (-0.758994, -0.561644, 0.329369), (0.258295, 0.204627, 0.944146)-14.0346, -36.6844, 33.1369

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要素

#1: タンパク質 IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE HISF / IGP SYNTHASE CYCLASE SUBUNIT / IGP SYNTHASE SUBUNIT HISF / IMGP SYNTHASE SUBUNIT HISF / IGPS SUBUNIT HISF


分子量: 27753.871 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
プラスミド: PET11C-HISF / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9X0C6, 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; オキソ酸の付加脱離
#2: タンパク質 IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH / IGP SYNTHASE GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE SUBUNIT / IGP SYNTHASE SUBUNIT HISH / IMGP SYNTHASE SUBUNIT ...IGP SYNTHASE GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE SUBUNIT / IGP SYNTHASE SUBUNIT HISH / IMGP SYNTHASE SUBUNIT HISH / TMHISH / IGPS SUBUNIT HISH / AMIDOTRANSFERASE HISH


分子量: 22980.367 Da / 分子数: 3 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
プラスミド: PDS/RBSII / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): W3110
参照: UniProt: Q9X0C8, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 181 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TYR 138 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 181 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TYR 138 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LYS 181 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, TYR 138 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, LYS 181 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, TYR 138 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: PEG8K 10-12%, 100 MM HEPES PH = 8.5 22.5MM NH4NO3 / NH4AC 5% (V/V) MPD 10 MM DTT 20 MM L-GLN PROT. CONC.= 12 MG/ML

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM16 / 波長: 0.9791
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月12日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.125
反射解像度: 2.6→81.35 Å / Num. obs: 50263 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 65.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 4.43 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GPW

1gpw


解像度: 2.601→39.511 Å / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 28.8 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: RESIDUES 252-253 IN CHAINS C, A, E AND 199-201 IN CHAINS D, B, F ARE MISSING BECAUSE DISORDERED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2184 2559 5.09 %
Rwork0.1852 --
obs0.1869 50262 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.229 Å2 / ksol: 0.312 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.7015 Å20 Å20 Å2
2---12.7015 Å20 Å2
3----15.0461 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.601→39.511 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9979 0 15 209 10203
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00610579
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99314245
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7473917
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0631607
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061835
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11C1582X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12A1582X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.045
13E1560X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
21D1432X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B1432X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.08
23F1445X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.098
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.601-2.64590.34831430.30652378X-RAY DIFFRACTION98
2.6459-2.6940.35161180.28952408X-RAY DIFFRACTION98
2.694-2.74580.31991470.27932350X-RAY DIFFRACTION98
2.7458-2.80180.29861310.26662369X-RAY DIFFRACTION98
2.8018-2.86270.28621270.26522397X-RAY DIFFRACTION98
2.8627-2.92930.33321150.25542430X-RAY DIFFRACTION98
2.9293-3.00250.27781250.24452345X-RAY DIFFRACTION98
3.0025-3.08370.2471410.24432394X-RAY DIFFRACTION98
3.0837-3.17440.26611280.23562401X-RAY DIFFRACTION98
3.1744-3.27680.28741340.22362389X-RAY DIFFRACTION98
3.2768-3.39380.2481340.21722352X-RAY DIFFRACTION98
3.3938-3.52970.23441230.20082402X-RAY DIFFRACTION98
3.5297-3.69020.2141180.18862411X-RAY DIFFRACTION98
3.6902-3.88460.19791240.17332412X-RAY DIFFRACTION98
3.8846-4.12770.20821350.16072350X-RAY DIFFRACTION98
4.1277-4.4460.16761160.13932402X-RAY DIFFRACTION98
4.446-4.89270.14071210.13042414X-RAY DIFFRACTION98
4.8927-5.5990.18731340.14762352X-RAY DIFFRACTION98
5.599-7.04760.23371150.17592390X-RAY DIFFRACTION98
7.0476-39.51530.17091280.14882359X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.71490.49230.83851.2505-0.05141.5033-0.36850.3023-0.1721-0.09730.2282-0.2933-0.01820.23180.10510.3156-0.09030.10850.2836-0.08260.3518-46.177822.6145-20.4314
21.43140.25540.09120.8640.31521.57680.0491-0.05960.05740.0350.0160.19540.0417-0.2259-0.0590.2961-0.05720.03290.30230.04450.31610.9868-2.9852-21.3957
32.0203-0.06630.26821.70370.54121.8929-0.2072-0.06210.11720.02160.2748-0.24080.03390.1678-0.04010.35970.0618-0.05950.3397-0.12880.2547-48.1162-18.2515-40.9287
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A OR CHAIN B
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN C OR CHAIN D
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN E OR CHAIN F

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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