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万見
- PDB-2wcu: Crystal structure of mammalian FucU -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wcu
タイトルCrystal structure of mammalian FucU
要素PROTEIN FUCU HOMOLOG
キーワードISOMERASE / FUCU / FUCOSE / RIBOSE / PYRANASE / MUTAROTASE / ALTERNATIVE SPLICING
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP-fucose biosynthesis / L-fucose mutarotase / L-fucose mutarotase activity / female mating behavior / GDP-L-fucose salvage / fucosylation / racemase and epimerase activity, acting on carbohydrates and derivatives / fucose binding / fucose metabolic process / negative regulation of neuron differentiation ...GDP-fucose biosynthesis / L-fucose mutarotase / L-fucose mutarotase activity / female mating behavior / GDP-L-fucose salvage / fucosylation / racemase and epimerase activity, acting on carbohydrates and derivatives / fucose binding / fucose metabolic process / negative regulation of neuron differentiation / neuron differentiation / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / RbsD-like fold / RbsD-like domain / D-ribose pyranase RbsD/L-fucose mutarotase FucU / RbsD-like superfamily / RbsD / FucU transport protein family / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-L-fucopyranose / Fucose mutarotase
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lee, K.-H. / Kim, M.-S. / Suh, H.-Y. / Ku, B. / Song, Y.-L. / Oh, B.-H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structures and Enzyme Mechanism of a Dual Fucose Mutarotase/Ribose Pyranase
著者: Lee, K.-H. / Ryu, K.-S. / Kim, M.-S. / Suh, H.-Y. / Ku, B. / Song, Y.-L. / Ko, S. / Lee, W. / Oh, B.-H.
履歴
登録2009年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN FUCU HOMOLOG
B: PROTEIN FUCU HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2674
ポリマ－32,9392
非ポリマー3282
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-14.88 kcal/mol
Surface area14820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.950, 47.444, 55.550
Angle α, β, γ (deg.)76.22, 72.25, 81.96
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN FUCU HOMOLOG / FUCU


分子量: 16469.371 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-149 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PPROEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8R2K1, 異性化酵素; ラセマーゼ・エピメラーゼ（光学異性の転換）; 炭水化物およびその類縁体に作用
#2: 糖 ChemComp-FUC / alpha-L-fucopyranose / alpha-L-fucose / 6-deoxy-alpha-L-galactopyranose / L-fucose / fucose / α-L-フコピラノ-ス


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O5
識別子タイププログラム
LFucpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-L-fucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-L-FucpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
FucSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.2 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 297 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 24544 / % possible obs: 85.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 53.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OGD

1ogd


解像度: 1.9→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 1075 3.7 %
Rwork0.19 --
obs0.19 24544 84.9 %
溶媒の処理Bsol: 44.55 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.651 Å2-2.6 Å2-2.042 Å2
2---3.736 Å21.312 Å2
3---2.085 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2306 0 22 62 2390
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.31
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.7532
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.4532
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.2462.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4FUL.PAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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