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- PDB-2wbp: Crystal structure of VioC in complex with Fe(II), (2S,3S)- hydrox... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wbp
タイトルCrystal structure of VioC in complex with Fe(II), (2S,3S)- hydroxyarginine, and succinate
要素L-ARGININE BETA-HYDROXYLASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NON-HEME FE(II) HYDROXYLASE / CBETA-HYDROXYLATION / NRPS / VIOMYCIN / ALPHA-KETOGLUTARATE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-arginine hydroxylase / 2-oxoglutarate, L-arginine oxygenase (succinate-forming) activity / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / antibiotic biosynthetic process / iron ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Arginine beta-hydroxylase, Fe2/alpha-ketoglutarate-dependent / : / Clavaminate synthase-like / Clavaminate synthase-like / Double-stranded beta-helix / TauD/TfdA-like domain / Taurine catabolism dioxygenase TauD, TfdA family / Taurine dioxygenase TauD-like superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / : / SUCCINIC ACID / (2S,3S)-3-HYDROXYARGININE / Alpha-ketoglutarate-dependent L-arginine hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOMYCES VINACEUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.16 Å
データ登録者Helmetag, V. / Samel, S.A. / Thomas, M.G. / Marahiel, M.A. / Essen, L.-O.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2009
タイトル: Structural Basis for the Erythro-Stereospecificity of the L-Arginine Oxygenase Vioc in Viomycin Biosynthesis.
著者: Helmetag, V. / Samel, S.A. / Thomas, M.G. / Marahiel, M.A. / Essen, L.-O.
履歴
登録2009年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月8日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年12月13日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ARGININE BETA-HYDROXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1136
ポリマ－39,4811
非ポリマー6315
水6,972387
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)80.770, 66.930, 62.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.16, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 L-ARGININE BETA-HYDROXYLASE / L-ARGININE OXYGENASE


分子量: 39481.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOMYCES VINACEUS (バクテリア)
プラスミド: PET28VIOC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6WZB0

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非ポリマー , 6種, 392分子

#2: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#3: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 化合物 ChemComp-ZZU / (2S,3S)-3-HYDROXYARGININE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 190.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14N4O3
#5: 化合物 ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID


分子量: 118.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 387 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.53 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 1.0 M NA-SUCCINATE, 0.1 M TRIS/HCL PH 8.0, 3 MM (2S\,3S)-HYDROXYARGININE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月4日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.16→20 Å / Num. obs: 99570 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 1.16→1.19 Å / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 51.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OG5

2og5


解像度: 1.16→19.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / SU B: 1.216 / SU ML: 0.025 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.034 / ESU R Free: 0.037 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17099 1791 1.8 %RANDOM
Rwork0.13224 ---
obs0.13293 97778 91.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.984 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.09 Å20 Å2-0.61 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3----0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.16→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2595 0 40 387 3022
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0212865
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3551.9643914
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80934832
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1985371
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.72621.507146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.70515450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2641543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2424
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.023300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02664
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.2572
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.240.22292
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.21366
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21679
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2280.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2620.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3980.2115
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2230.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.5372.51785
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9962.5699
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.6123.52819
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.792.51200
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.5483.51078
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.6935439
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free21.5283388
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded8.40234798
LS精密化 シェル解像度: 1.16→1.19 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 70 -
Rwork0.252 4044 -
obs--51.07 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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