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- PDB-2wbf: Crystal Structure Analysis of SERA5E from plasmodium falciparum w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wbf
タイトルCrystal Structure Analysis of SERA5E from plasmodium falciparum with loop 690-700 ordered
要素SERINE-REPEAT ANTIGEN PROTEIN
キーワードHYDROLASE / SERINE REPEAT ANTIGEN / SERA / MALARIA / VACUOLE / PROTEASE / CATHEPSIN / PLASMODIUM / GLYCOPROTEIN / THIOL PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-containing vacuolar space / cysteine-type peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A ...Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine-repeat antigen protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種PLASMODIUM FALCIPARUM (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Smith, B.J. / Malby, R.L. / Colman, P.M. / Clarke, O.B.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural insights into the protease-like antigen Plasmodium falciparum SERA5 and its noncanonical active-site serine.
著者: Hodder, A.N. / Malby, R.L. / Clarke, O.B. / Fairlie, W.D. / Colman, P.M. / Crabb, B.S. / Smith, B.J.
履歴
登録2009年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年4月25日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / entity_src_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.12019年5月29日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 2.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: SERINE-REPEAT ANTIGEN PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,35713
ポリマ－30,6661
非ポリマー69112
水4,468248
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)102.360, 102.360, 71.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 SERINE-REPEAT ANTIGEN PROTEIN / 111 KDA ANTIGEN / P126 / SERA5


分子量: 30666.279 Da / 分子数: 1 / 断片: SERINE-PROTEASE DOMAIN, RESIDUES 555-819 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PLASMODIUM FALCIPARUM (マラリア病原虫)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P69193
#2: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 17% PEG3350,0.2M CACL2, 5% DMSO, 10MM BIS-TRIS PH 6.5, 10MM NACL, SITTING-DROP VAPOUR-DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.95667
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95667 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 36811 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 16.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 24.6
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CH2

3ch2


解像度: 1.6→29.55 Å / SU ML: 0.67 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 16.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.18 1841 5 %
Rwork0.152 --
obs0.153 36700 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.89 Å2 / ksol: 0.43 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0003 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.0003 Å20 Å2
3----0.0007 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→29.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2091 0 30 248 2369
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064160
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8337433
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.826986
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076302
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004670
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.64330.23841190.2392632X-RAY DIFFRACTION98
1.6433-1.69160.25621470.23452683X-RAY DIFFRACTION100
1.6916-1.74620.24151400.20822664X-RAY DIFFRACTION100
1.7462-1.80860.20771350.19212728X-RAY DIFFRACTION100
1.8086-1.8810.2171410.16842682X-RAY DIFFRACTION100
1.881-1.96660.1741640.15242657X-RAY DIFFRACTION100
1.9666-2.07030.17851670.14162661X-RAY DIFFRACTION100
2.0703-2.19990.18611190.1362732X-RAY DIFFRACTION100
2.1999-2.36970.17571360.13112712X-RAY DIFFRACTION100
2.3697-2.60810.15991350.13632663X-RAY DIFFRACTION100
2.6081-2.98520.17611650.13812654X-RAY DIFFRACTION100
2.9852-3.75980.14341540.1242707X-RAY DIFFRACTION100
3.7598-29.55380.16251190.14312684X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.56020.0948-0.43260.2-0.34730.92350.03780.140.0659-0.07940.00310.0667-0.0169-0.13060.00270.0260.0097-0.00430.0360.00730.031525.8707-5.84463.9337
20.38470.0242-0.0170.81660.17460.78-0.0535-0.0453-0.05880.0939-0.00150.00850.17180.0043-0.00160.05810.00680.020.00760.00710.024631.3736-18.068716.8156
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN X AND RESID 563:685
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN X AND RESID 686:827

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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