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- PDB-2w4d: Acylphosphatase variant G91A from Pyrococcus horikoshii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w4d
タイトルAcylphosphatase variant G91A from Pyrococcus horikoshii
要素ACYLPHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


acylphosphatase / acylphosphatase activity / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Acylphosphatase signature 2. / Acylphosphatase / Acylphosphatase signature 1. / Acylphosphatase, conserved site / Acylphosphatase / Acylphosphatase-like domain / Acylphosphatase-like domain profile. / Acylphosphatase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits - #100 / Alpha-Beta Plaits ...Acylphosphatase signature 2. / Acylphosphatase / Acylphosphatase signature 1. / Acylphosphatase, conserved site / Acylphosphatase / Acylphosphatase-like domain / Acylphosphatase-like domain profile. / Acylphosphatase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits - #100 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Acylphosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種PYROCOCCUS HORIKOSHII (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Lam, S.Y. / Wong, K.B.
引用
ジャーナル: Plos Biol. / : 2011
タイトル: A Rigidifying Salt-Bridge Favors the Activity of Thermophilic Enzyme at High Temperatures at the Expense of Low-Temperature Activity.
著者: Lam, S.Y. / Yeung, R.C.Y. / Yu, T. / Sze, K. / Wong, K.B.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2004
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Analysis of an Acylphosphatase from the Hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus Horikoshii
著者: Cheung, Y.Y. / Allen, M.D. / Bycroft, M. / Wong, K.B.
#2: ジャーナル: Biochemistry / : 2005
タイトル: Crystal Structure of a Hyperthermophilic Archaeal Acylphosphatase from Pyrococcus Horikoshii--Structural Insights Into Enzymatic Catalysis, Thermostability, and Dimerization.
著者: Cheung, Y. / Lam, S.Y. / Chu, W. / Allen, M.D. / Bycroft, M. / Wong, K.
履歴
登録2008年11月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月1日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACYLPHOSPHATASE
B: ACYLPHOSPHATASE
C: ACYLPHOSPHATASE
D: ACYLPHOSPHATASE
E: ACYLPHOSPHATASE
F: ACYLPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,85719
ポリマ-60,9586
非ポリマー89913
2,252125
1
A: ACYLPHOSPHATASE
B: ACYLPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7228
ポリマ-20,3192
非ポリマー4026
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-9.1 kcal/mol
Surface area10560 Å2
手法PQS
2
C: ACYLPHOSPHATASE
D: ACYLPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5886
ポリマ-20,3192
非ポリマー2684
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area10740 Å2
手法PQS
3
E: ACYLPHOSPHATASE
F: ACYLPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5485
ポリマ-20,3192
非ポリマー2293
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-8.4 kcal/mol
Surface area10630 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.375, 153.526, 46.041
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質
ACYLPHOSPHATASE / ACYLPHOSPHATE PHOSPHOHYDROLASE


分子量: 10159.682 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 2-91 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PYROCOCCUS HORIKOSHII (古細菌) / : JCM9974 / プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P84142, acylphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : K
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 91 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 91 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 91 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 91 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLY 91 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLY 91 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, GLY 91 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, GLY 91 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 7.9MG/ML PROTEIN, 0.6M NA/K GRID SCREEN, PH8.5, CRYOPROTECTANT: 25% GLYCEROL

-
データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年7月20日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→44.18 Å / Num. obs: 24753 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.92 % / Biso Wilson estimate: 27.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 2.74 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
d*TREKデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1W2I
解像度: 2.4→23.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1417720.6 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 1253 5.1 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.227 24696 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.35 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.27 Å20 Å20 Å2
2---7.08 Å20 Å2
3----2.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→23.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4308 0 41 125 4474
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 192 4.8 %
Rwork0.259 3789 -
obs--97.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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