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- PDB-2w4b: Epstein-Barr virus alkaline nuclease D203S mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w4b
タイトルEpstein-Barr virus alkaline nuclease D203S mutant
要素ALKALINE EXONUCLEASE
キーワードHYDROLASE / EXONUCLEASE / ENDONUCLEASE / GAMMA-HERPESVIRUS / EBV / BGLF5 / DNASE / NUCLEASE / HERPESVIRUS / EPSTEIN-BARR VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


exonuclease activity / symbiont-mediated degradation of host mRNA / endonuclease activity / host cell cytoplasm / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / host cell nucleus / DNA binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus alkaline exonuclease, N-terminal domain / Alphaherpesvirus alkaline exonuclease / Viral alkaline exonuclease / Viral alkaline exonuclease / Restriction endonuclease type II-like / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Shutoff alkaline exonuclease
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Buisson, M. / Geoui, T. / Flot, D. / Tarbouriech, N. / Burmeister, W.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: A Bridge Crosses the Active Site Canyon of the Epstein-Barr Virus Nuclease with DNase and Rnase Activity.
著者: Buisson, M. / Geoui, T. / Flot, D. / Tarbouriech, N. / Ressing, M.E. / Wiertz, E.J. / Burmeister, W.P.
履歴
登録2008年11月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALKALINE EXONUCLEASE
B: ALKALINE EXONUCLEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,3882
ポリマ－105,3882
非ポリマー00
水00
1
A: ALKALINE EXONUCLEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6941
ポリマ－52,6941
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: ALKALINE EXONUCLEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6941
ポリマ－52,6941
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.510, 63.787, 114.131
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A7 - 462
2111B7 - 462

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.551, 0.092, -0.83), (0.086, 0.995, 0.054), (0.83, -0.042, -0.556)
ベクター: 70.37247, 11.17409, -2.5356)

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要素

#1: タンパク質 ALKALINE EXONUCLEASE / NUCLEASE


分子量: 52693.773 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / プラスミド: PFASTBAC HTB / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P03217, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 203 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 203 TO SER
配列の詳細D203S MUTANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN AT 4.5 MG/ML IN 250 MM NACL, 20MM TRIS PH 7.5, RESERVOIR: 10 MM DTT, 10 MM MGCL2, 0.1M HEPES PH 7.0, 1.5% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月23日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: CHANNEL CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→29.99 Å / Num. obs: 13276 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.92 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 8.53
反射 シェル解像度: 3.5→3.53 Å / 冗長度: 1.87 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 4.02 / % possible all: 88.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0038精密化
MOSFLMデータ削減
TRUNCATEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2W45

2w45


解像度: 3.5→31.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.837 / SU B: 27.406 / SU ML: 0.429 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.708 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2555 699 5.1 %RANDOM
Rwork0.18974 ---
obs0.19312 12972 84.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.332 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.52 Å20 Å2-0.96 Å2
2--1.08 Å20 Å2
3----1.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→31.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7041 0 0 0 7041
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0227209
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9151.9719780
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.2065887
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.06523.156320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.834151200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.751557
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.21080
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0215500
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7571.54461
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.47227249
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.80132748
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3284.52531
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3393 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.090.05
2Btight positional0.090.05
1Atight thermal0.20.5
2Btight thermal0.20.5
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 49 -
Rwork0.239 922 -
obs--84.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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