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万見
- PDB-2w2s: Structure of the Lagos bat virus matrix protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w2s
タイトルStructure of the Lagos bat virus matrix protein
要素MATRIX PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / VIRAL ASSEMBLY / VIRAL MORPHOGENESIS / LAGOS BAT VIRUS / POLYMER / MATRIX PROTEIN / VSV
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell endomembrane system / viral budding via host ESCRT complex / structural constituent of virion / viral envelope / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Rhabdovirus matrix protein M2 / Rhabdovirus matrix protein M / Rhabdovirus matrix protein superfamily / Rhabdovirus matrix protein M2 / VSV matrix protein / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種LAGOS BAT VIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Graham, S.C. / Assenberg, R. / Delmas, O. / Verma, A. / Gholami, A. / Talbi, C. / Owens, R.J. / Stuart, D.I. / Grimes, J.M. / Bourhy, H.
引用
ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2008
タイトル: Rhabdovirus Matrix Protein Structures Reveal a Novel Mode of Self-Association.
著者: Graham, S.C. / Assenberg, R. / Delmas, O. / Verma, A. / Gholami, A. / Talbi, C. / Owens, R.J. / Stuart, D.I. / Grimes, J.M. / Bourhy, H.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008
タイトル: Expression, Purification and Crystallization of a Lyssavirus Matrix (M) Protein.
著者: Assenberg, R. / Delmas, O. / Graham, S.C. / Verma, A. / Berrow, N. / Stuart, D.I. / Owens, R.J. / Bourhy, H. / Grimes, J.M.
履歴
登録2008年11月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MATRIX PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1781
ポリマ－23,1781
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)56.870, 56.870, 187.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細THE PROTEIN IS A NON-COVALENT LINEAR POLYMER WHERE GLOBULAR DOMAINS (RESIDUES ARE 48-202) ARE NON-COVALENTLY ASSOCIATED BY A FLEXIBLE LINKER, WITH RESIDUES 30-37 MEDIATING THE INTER-MOLECULAR INTERACTION. RESIDUES 30-37, WHICH INTERACT WITH THE GLOBULAR DOMAIN (RESIDUES 48-202) IN THE LOOPS BETWEEN BETA SHEET 1 TO ALPHA HELIX 1 AND BETA SHEET 2 TO BETA SHEET 3, ARE NOT COVALENTLY LINKED TO THIS GLOBULAR DOMAIN. RATHER, THEY ARE COVALENTLY LINKED TO AN ADJACENT GLOBULAR DOMAIN IN THE CRYSTAL RELATED BY THE SYMMETRY OPERATOR [1+X-Y,1-Y,1-Z]. REPEATED, THIS INTER-MOLECULAR INTERACTION GIVES RISE TO LINEAR POLYMERS OF THE M PROTEIN WHERE MOLECULES ARE NON-COVALENTLY LINKED VIA THE INTERACTION BETWEEN RESIDUES 30-37 AND THE GLOBULAR DOMAIN. IN ORDER TO GENERATE THE LINEAR POLYMER THE FOLLOWING TRANSFORMATION MATRIX SHOULD BE APPLIED: RX RY RZ T 1.0000 0.0000 0.0000 28.4350 0.0000 -1.0000 0.0000 49.2510 0.0000 0.0000 -1.0000 187.9100

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要素

#1: タンパク質 MATRIX PROTEIN / LAGOS BAT VIRUS MATRIX PROTEIN


分子量: 23177.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) LAGOS BAT VIRUS (ウイルス)
解説: ISOLATE 8619NGA, GENOTYPE 2, ISOLATED FROM A FRUGIVOROUS BAT IN NIGERIA (BOULGER, L. R., AND J. S. PORTEFIELD. 1958. ISOLATION OF A VIRUS FROM NIGERIAN FRUIT BATS. TRANS.R.SOC.TROP.MED.HYG. 52\:421-424.)
プラスミド: POPINS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA PLYSS / 参照: UniProt: Q6JAM6
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.61 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: SITTING DROPS CONTAINING 100 NL OF 1.1 MG/ML PROTEIN AND 100 NL OF RESERVOIR SOLUTION (100 MM CITRATE PH 4.0 AND 10%(W/V) POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 6000) WERE EQUILIBRATED AGAINST 95 UL ...詳細: SITTING DROPS CONTAINING 100 NL OF 1.1 MG/ML PROTEIN AND 100 NL OF RESERVOIR SOLUTION (100 MM CITRATE PH 4.0 AND 10%(W/V) POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 6000) WERE EQUILIBRATED AGAINST 95 UL RESERVOIRS AT 20.5C. CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED BY BRIEF IMMERSION IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 25% V/V GLYCEROL.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月4日 / 詳細: KB PAIR PT COATED SI MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (111) CRYSTAL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→38.72 Å / Num. obs: 5164 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 59.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.75→2.82 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0077精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.75→38.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 29.934 / SU ML: 0.269 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.374 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 291 5.6 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.21 4862 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 95.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9 Å20.45 Å20 Å2
2--0.9 Å20 Å2
3----1.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→38.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1320 0 0 0 1320
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0221350
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02927
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0931.9471829
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1113.0022254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9265161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.2124.62767
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.51915240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.019159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.2197
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211488
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02267
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5352811
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.07431312
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6544539
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7046517
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.82 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.376 19
Rwork0.277 343
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.236-1.22571.10865.1932-3.32936.5411-0.07820.0147-0.0612-0.26020.12020.04180.09450.0702-0.0420.1291-0.0416-0.0330.14450.01680.10646.17927.69496.343
22.9183-3.7775-1.57217.64517.549533.02940.2501-0.22290.25470.1318-0.6307-0.3429-0.1246-0.36330.38050.2482-0.0780.00690.0980.10380.1539.45146.12983.537
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A48 - 202
2X-RAY DIFFRACTION2A30 - 37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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