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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2w2s | ||||||
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タイトル | Structure of the Lagos bat virus matrix protein | ||||||
![]() | MATRIX PROTEIN | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / VIRAL ASSEMBLY / VIRAL MORPHOGENESIS / LAGOS BAT VIRUS / POLYMER / MATRIX PROTEIN / VSV | ||||||
機能・相同性 | ![]() host cell endomembrane system / viral budding via host ESCRT complex / structural constituent of virion / viral envelope / virion membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Graham, S.C. / Assenberg, R. / Delmas, O. / Verma, A. / Gholami, A. / Talbi, C. / Owens, R.J. / Stuart, D.I. / Grimes, J.M. / Bourhy, H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Rhabdovirus Matrix Protein Structures Reveal a Novel Mode of Self-Association. 著者: Graham, S.C. / Assenberg, R. / Delmas, O. / Verma, A. / Gholami, A. / Talbi, C. / Owens, R.J. / Stuart, D.I. / Grimes, J.M. / Bourhy, H. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008 タイトル: Expression, Purification and Crystallization of a Lyssavirus Matrix (M) Protein. 著者: Assenberg, R. / Delmas, O. / Graham, S.C. / Verma, A. / Berrow, N. / Stuart, D.I. / Owens, R.J. / Bourhy, H. / Grimes, J.M. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 76.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 62.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | THE PROTEIN IS A NON-COVALENT LINEAR POLYMER WHERE GLOBULAR DOMAINS (RESIDUES ARE 48-202) ARE NON-COVALENTLY ASSOCIATED BY A FLEXIBLE LINKER, WITH RESIDUES 30-37 MEDIATING THE INTER-MOLECULAR INTERACTION. RESIDUES 30-37, WHICH INTERACT WITH THE GLOBULAR DOMAIN (RESIDUES 48-202) IN THE LOOPS BETWEEN BETA SHEET 1 TO ALPHA HELIX 1 AND BETA SHEET 2 TO BETA SHEET 3, ARE NOT COVALENTLY LINKED TO THIS GLOBULAR DOMAIN. RATHER, THEY ARE COVALENTLY LINKED TO AN ADJACENT GLOBULAR DOMAIN IN THE CRYSTAL RELATED BY THE SYMMETRY OPERATOR [1+X-Y,1-Y,1-Z]. REPEATED, THIS INTER-MOLECULAR INTERACTION GIVES RISE TO LINEAR POLYMERS OF THE M PROTEIN WHERE MOLECULES ARE NON-COVALENTLY LINKED VIA THE INTERACTION BETWEEN RESIDUES 30-37 AND THE GLOBULAR DOMAIN. IN ORDER TO GENERATE THE LINEAR POLYMER THE FOLLOWING TRANSFORMATION MATRIX SHOULD BE APPLIED: RX RY RZ T 1.0000 0.0000 0.0000 28.4350 0.0000 -1.0000 0.0000 49.2510 0.0000 0.0000 -1.0000 187.9100 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23177.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 解説: ISOLATE 8619NGA, GENOTYPE 2, ISOLATED FROM A FRUGIVOROUS BAT IN NIGERIA (BOULGER, L. R., AND J. S. PORTEFIELD. 1958. ISOLATION OF A VIRUS FROM NIGERIAN FRUIT BATS. TRANS.R.SOC.TROP.MED.HYG. 52\:421-424.) プラスミド: POPINS / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.61 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4 詳細: SITTING DROPS CONTAINING 100 NL OF 1.1 MG/ML PROTEIN AND 100 NL OF RESERVOIR SOLUTION (100 MM CITRATE PH 4.0 AND 10%(W/V) POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 6000) WERE EQUILIBRATED AGAINST 95 UL ...詳細: SITTING DROPS CONTAINING 100 NL OF 1.1 MG/ML PROTEIN AND 100 NL OF RESERVOIR SOLUTION (100 MM CITRATE PH 4.0 AND 10%(W/V) POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 6000) WERE EQUILIBRATED AGAINST 95 UL RESERVOIRS AT 20.5C. CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED BY BRIEF IMMERSION IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 25% V/V GLYCEROL. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月4日 / 詳細: KB PAIR PT COATED SI MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: SI (111) CRYSTAL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8726 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.75→38.72 Å / Num. obs: 5164 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 59.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 10.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.75→2.82 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: NONE 解像度: 2.75→38.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 29.934 / SU ML: 0.269 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.374 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 95.8 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.75→38.72 Å
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拘束条件 |
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