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万見
- PDB-2vzd: Crystal structure of the C-terminal calponin homology domain of a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vzd
タイトルCrystal structure of the C-terminal calponin homology domain of alpha parvin in complex with paxillin LD1 motif
要素
  • ALPHA-PARVIN
  • PAXILLIN
キーワードCELL ADHESION / CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN / CELL MEMBRANE / METAL-BINDING / CYTOSKELETON / CELL JUNCTION / ACTIN-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / MEMBRANE / LD1 MOTIF / LIM DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


actin-mediated cell contraction / smooth muscle cell chemotaxis / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / outflow tract septum morphogenesis / vinculin binding / neuropilin binding / Cell-extracellular matrix interactions / signal complex assembly / heterotypic cell-cell adhesion ...actin-mediated cell contraction / smooth muscle cell chemotaxis / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / outflow tract septum morphogenesis / vinculin binding / neuropilin binding / Cell-extracellular matrix interactions / signal complex assembly / heterotypic cell-cell adhesion / sprouting angiogenesis / microtubule associated complex / growth hormone receptor signaling pathway / establishment or maintenance of cell polarity / protein kinase inhibitor activity / cilium assembly / endothelial cell migration / Smooth Muscle Contraction / GAB1 signalosome / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Z disc / beta-catenin binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cellular response to reactive oxygen species / cell-cell junction / cell migration / actin cytoskeleton / lamellipodium / regulation of cell shape / actin binding / cell cortex / actin cytoskeleton organization / protein phosphatase binding / protein stabilization / cell adhesion / cadherin binding / focal adhesion / signal transduction / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Parvin / Paxillin / : / : / Paxillin family / : / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain ...Parvin / Paxillin / : / : / Paxillin family / : / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Paxillin / Alpha-parvin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lorenz, S. / Vakonakis, I. / Lowe, E.D. / Campbell, I.D. / Noble, M.E.M. / Hoellerer, M.K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structural Analysis of the Interactions between Paxillin Ld Motifs and Alpha-Parvin
著者: Lorenz, S. / Vakonakis, I. / Lowe, E.D. / Campbell, I.D. / Noble, M.E.M. / Hoellerer, M.K.
履歴
登録2008年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年5月30日Group: Other
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-PARVIN
B: ALPHA-PARVIN
C: PAXILLIN
D: PAXILLIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,06518
ポリマ－34,6664
非ポリマー1,40014
水1,53185
1
A: ALPHA-PARVIN
C: PAXILLIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1369
ポリマ－17,3332
非ポリマー8037
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-9.6 kcal/mol
Surface area9610 Å2
手法PQS
2
B: ALPHA-PARVIN
D: PAXILLIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9299
ポリマ－17,3332
非ポリマー5977
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-13.4 kcal/mol
Surface area9170 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)133.123, 37.503, 70.244
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.33, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUGLUGLUBB315 - 37274 - 131
21LEULEUGLUGLUAA315 - 37274 - 131
12ARGARGLEULEUBB247 - 3036 - 62
22ARGARGLEULEUAA247 - 3036 - 62

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.2002, 0.867, -0.4563), (0.867, -0.0602, -0.4947), (-0.4564, -0.4946, -0.7397)
ベクター: -25.9179, 45.6576, 41.5894)

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 ALPHA-PARVIN / CALPONIN-LIKE INTEGRIN-LINKED KINASE-BINDING PROTEIN / CH-ILKBP / MATRIX-REMODELING-ASSOCIATED ...CALPONIN-LIKE INTEGRIN-LINKED KINASE-BINDING PROTEIN / CH-ILKBP / MATRIX-REMODELING-ASSOCIATED PROTEIN 2 / ACTOPAXIN


分子量: 15155.380 Da / 分子数: 2
断片: C-TERMINAL CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 242-372
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9NVD7
#2: タンパク質・ペプチド PAXILLIN


分子量: 2177.388 Da / 分子数: 2 / 断片: PAXILLIN LD1 MOTIF, RESIDUES 1-20 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P49023

-
非ポリマー , 5種, 99分子

#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.36 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 20% (W/V) PEG 10000, 0.1M HEPES PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.969
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月5日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.969 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30.03 Å / Num. obs: 20260 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VZC

2vzc


解像度: 2.1→28.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 12.368 / SU ML: 0.169 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.294 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1039 5.1 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.219 19208 98.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.58 Å20 Å2-0.86 Å2
2--1.36 Å20 Å2
3----1.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→28.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2262 0 92 85 2439
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222931
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.132.0283991
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9645377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.88525.203123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.90815557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1061511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2449
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022227
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21513
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2940.22005
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0890.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1780.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2041.51811
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.36122902
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.32431237
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4844.51089
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: B / Ens-ID: 1 / 数: 1074 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.290.5
medium thermal0.122
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.315 65
Rwork0.306 1398
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8527-0.52370.11273.58872.29015.5678-0.07280.064-0.06660.27240.2757-0.41190.17660.2352-0.203-0.19690.0359-0.0253-0.2055-0.0396-0.2064-20.8211.9847.623
24.0503-1.4974-1.73273.72171.23164.16510.0810.1242-0.0470.0748-0.23560.2204-0.2154-0.54330.1545-0.179-0.0143-0.0238-0.1139-0.1087-0.1592-14.89623.08939.516
314.066-5.49033.243914.2173.78940.4222-0.474-0.38270.29110.4295-0.0592-2.14081.5141.4210.5333-0.03530.0644-0.00840.0481-0.17160.2653-12.978-0.456-4.027
412.11754.6880.320434.85310.970818.61040.33471.44950.6232-0.1876-0.49110.1073-0.01920.35430.15640.05830.1210.18690.0961-0.05920.0033-21.2836.4751.327
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A247 - 372
2X-RAY DIFFRACTION2B247 - 372
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 13
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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