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万見
- PDB-2vyi: Crystal Structure of the TPR domain of Human SGT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vyi
タイトルCrystal Structure of the TPR domain of Human SGT
要素SGTA PROTEIN
キーワードCHAPERONE / SGT / TPR REPEAT / PHOSPHOPROTEIN / TETRATRICOPEPTIDE REPEAT PROTEIN / HOST-VIRUS INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


TRC complex / negative regulation of ERAD pathway / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / positive regulation of ERAD pathway / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / BAT3 complex binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / ERAD pathway ...TRC complex / negative regulation of ERAD pathway / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / positive regulation of ERAD pathway / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / BAT3 complex binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / ERAD pathway / molecular adaptor activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
SGTA, homodimerisation domain / Homodimerisation domain of SGTA / : / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat ...SGTA, homodimerisation domain / Homodimerisation domain of SGTA / : / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein alpha / Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Dutta, S. / Tan, Y.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Structural and Functional Characterization of Human Sgt and its Interaction with Vpu of the Human Immunodeficiency Virus Type 1.
著者: Dutta, S. / Tan, Y.J.
履歴
登録2008年7月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SGTA PROTEIN
B: SGTA PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8602
ポリマ－28,8602
非ポリマー00
水3,243180
1
A: SGTA PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4301
ポリマ－14,4301
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: SGTA PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4301
ポリマ－14,4301
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)67.823, 81.939, 55.923
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 SGTA PROTEIN / SMALL GLUTAMINE RICH PROTEIN WITH TETRATRICOPEPTIDE REPEAT 1 / SMALL GLUTAMINE-RICH ...SMALL GLUTAMINE RICH PROTEIN WITH TETRATRICOPEPTIDE REPEAT 1 / SMALL GLUTAMINE-RICH TETRATRICOPEPTIDE REPEAT (TPR)-CONTAINING / ALPHA / ISOFORM CRA_A


分子量: 14430.173 Da / 分子数: 2 / 断片: TETRATRICOPEPTIDE REPEAT, RESIDUES 84-210 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6FIA9, UniProt: O43765*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.4 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 4M SODIUM FORMATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.95
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 12726 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 31.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WAO

1wao


解像度: 2.4→29.71 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1088998.47 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 651 5.1 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.187 12690 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.7274 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.3 Å20 Å20 Å2
2--2.29 Å20 Å2
3---3.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1957 0 0 180 2137
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.894
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.518
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it10.418
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it12.4612
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 99 4.8 %
Rwork0.266 1970 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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