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万見
- PDB-2vux: Human ribonucleotide reductase, subunit M2 B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vux
タイトルHuman ribonucleotide reductase, subunit M2 B
要素RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE SUBUNIT M2 B
キーワードOXIDOREDUCTASE / DNA REPLICATION / DE NOVO PATHWAY / NUCLEOTIDE METABOLISM / RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE / RNR / IRON / P53R2 / CASP8 / NUCLEUS / METAL-BINDING / DNA DAMAGE / DNA REPAIR / IRON BINDING / SUBUNIT M2 B
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxyribonucleoside triphosphate metabolic process / ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / positive regulation of G0 to G1 transition / mitochondrial DNA replication / renal system process / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase ...deoxyribonucleoside triphosphate metabolic process / ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / positive regulation of G0 to G1 transition / mitochondrial DNA replication / renal system process / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / DNA synthesis involved in DNA repair / response to amine / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / kidney development / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to oxidative stress / DNA repair / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribonucleotide reductase small subunit, acitve site / Ribonucleotide reductase small subunit signature. / Ribonucleotide Reductase, subunit A / Ribonucleotide Reductase, subunit A / Ribonucleotide reductase small subunit / Ribonucleotide reductase small subunit family / Ribonucleotide reductase, small chain / Ribonucleotide reductase-like / Ferritin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit M2 B
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Welin, M. / Moche, M. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. ...Welin, M. / Moche, M. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Herman, M.D. / Johansson, A. / Johansson, I. / Kallas, A. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Lehtio, L. / Nilsson, M.E. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Schueler, H. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Wikstrom, M. / Nordlund, P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human Ribonucleotide Reductase, Subunit M2 B
著者: Welin, M. / Moche, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Herman, M.D. ...著者: Welin, M. / Moche, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Herman, M.D. / Johansson, A. / Johansson, I. / Kallas, A. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Lehtio, L. / Nilsson, M.E. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Schueler, H. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Wikstrom, M. / Nordlund, P.
履歴
登録2008年5月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE SUBUNIT M2 B
B: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE SUBUNIT M2 B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,0404
ポリマ－75,9292
非ポリマー1122
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-14.2 kcal/mol
Surface area28680 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)68.960, 99.470, 132.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.5922, -0.2818, 0.7549), (-0.2746, -0.9514, -0.1398), (0.7575, -0.1245, -0.6408)
ベクター: 16.23, -38.42, -48.7)

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要素

#1: タンパク質 RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE SUBUNIT M2 B / TP53-INDUCIBLE RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE M2 B / P53-INDUCIBLE RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE SMALL SUBUNIT ...TP53-INDUCIBLE RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE M2 B / P53-INDUCIBLE RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE SMALL SUBUNIT 2-LIKE PROTEIN / P53R2


分子量: 37964.379 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 20-322 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q7LG56, ribonucleoside-diphosphate reductase
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
配列の詳細PROTEIN WAS CO-CRYSTALLIZED IN THE PRESENCE OF CHYMOTRYPSIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.1M NACACODYLATE PH 6.5, 2.3M AMMONIUM SULFATE, 0.2M SODIUM CHLORIDE. CHYMOTRYPSIN WAS ADDED TO A RATIO CHYMOTRYPSIN:PROTEIN OF 1:100 PRIOR TO CRYSTALLISATION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月21日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SINGLE SILICON (111) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 22880 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.59 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 13.99
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.68 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.81 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2UW2

2uw2


解像度: 2.8→19.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 30.141 / SU ML: 0.263 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.662 / ESU R Free: 0.338 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 38-42, 100-105 IN SUBUNIT A AND 38REMARK
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1831 8 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.213 21049 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.09 Å20 Å20 Å2
2--0.18 Å20 Å2
3----0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4360 0 2 0 4362
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224471
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023125
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1381.956028
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83737565
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7815519
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.72123.929224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.69115792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8941525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2642
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024876
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02986
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.21090
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1730.23052
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1910.22215
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.22251
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.260
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2820.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5451.53409
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.64124242
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.93532228
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4454.51786
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.354 133
Rwork0.284 1530
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9447-0.1064-1.41451.5059-0.64763.47710.11610.12270.161-0.03310.04230.1474-0.2728-0.2482-0.1584-0.18280.0192-0.0006-0.1948-0.0017-0.137222.2122-11.9514-1.9935
21.69980.3178-1.35221.85890.6083.5876-0.10.57530.0061-0.1419-0.06990.35230.0671-0.75410.1699-0.1187-0.0234-0.0067-0.0344-0.0558-0.076732.2762-33.3256-28.0706
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A30 - 312
2X-RAY DIFFRACTION1A1313
3X-RAY DIFFRACTION2B31 - 314
4X-RAY DIFFRACTION2B1315

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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