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万見
- PDB-2vqw: Structure of inhibitor-free HDAC4 catalytic domain (with gain-of-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vqw
タイトルStructure of inhibitor-free HDAC4 catalytic domain (with gain-of- function mutation His332Tyr)
要素HISTONE DEACETYLASE 4
キーワードHYDROLASE / INHIBITOR / REPRESSOR / CHROMATIN / COILED COIL / HISTONE DEACETYLASE / TRANSCRIPTION REGULATION / UBL CONJUGATION / CHROMATIN REGULATOR / POLYMORPHISM / TRANSCRIPTION / PHOSPHOPROTEIN / HDAC / ZINC / HDACI / NUCLEUS / CYTOPLASM
機能・相同性
機能・相同性情報


RUNX2 regulates chondrocyte maturation / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / regulation of protein binding / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of protein sumoylation / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / protein deacetylation / histone deacetylase / cardiac muscle hypertrophy in response to stress ...RUNX2 regulates chondrocyte maturation / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / regulation of protein binding / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of protein sumoylation / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / protein deacetylation / histone deacetylase / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / protein lysine deacetylase activity / negative regulation of glycolytic process / SUMO transferase activity / histone deacetylase activity / type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of gene expression, epigenetic / Notch-HLH transcription pathway / B cell activation / potassium ion binding / histone deacetylase complex / RUNX3 regulates p14-ARF / protein sumoylation / transcription repressor complex / response to interleukin-1 / SUMOylation of chromatin organization proteins / B cell differentiation / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / histone deacetylase binding / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / nervous system development / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / nuclear speck / inflammatory response / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily ...Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Histone deacetylase 4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Bottomley, M.J. / Lo Surdo, P. / Di Giovine, P. / Cirillo, A. / Scarpelli, R. / Ferrigno, F. / Jones, P. / Neddermann, P. / De Francesco, R. / Steinkuhler, C. ...Bottomley, M.J. / Lo Surdo, P. / Di Giovine, P. / Cirillo, A. / Scarpelli, R. / Ferrigno, F. / Jones, P. / Neddermann, P. / De Francesco, R. / Steinkuhler, C. / Gallinari, P. / Carfi, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structural and Functional Analysis of the Human Hdac4 Catalytic Domain Reveals a Regulatory Structural Zinc-Binding Domain.
著者: Bottomley, M.J. / Lo Surdo, P. / Di Giovine, P. / Cirillo, A. / Scarpelli, R. / Ferrigno, F. / Jones, P. / Neddermann, P. / De Francesco, R. / Steinkuhler, C. / Gallinari, P. / Carfi, A.
履歴
登録2008年3月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: HISTONE DEACETYLASE 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7115
ポリマ－44,5021
非ポリマー2094
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)137.911, 137.911, 69.519
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 HISTONE DEACETYLASE 4 / HD4


分子量: 44502.430 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 648-1057 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM-11 (OBTAINED FROM EMBL-HEIDELBERG) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P56524, histone deacetylase
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, HIS 976 TO TYR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES PH 7.5, 18% PEG 10000, 1MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.07
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→60 Å / Num. obs: 15460 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 3→3.48 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VQJ

2vqj


解像度: 3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 17.23 / SU ML: 0.314 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.702 / ESU R Free: 0.356 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 756 5 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.234 14460 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 83.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.51 Å22.25 Å20 Å2
2--4.51 Å20 Å2
3----6.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2868 0 4 0 2872
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0212936
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0331.9533991
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3265380
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.93623.79124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.23715449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.7971517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2450
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022248
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.21432
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.21999
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.274
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0980.26
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1360.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1950.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2981.51892
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.55223024
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.48631055
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8234.5967
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.08 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 56 -
Rwork0.334 1035 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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