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- PDB-2vq3: Crystal Structure of the Membrane Proximal Oxidoreductase Domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vq3
タイトルCrystal Structure of the Membrane Proximal Oxidoreductase Domain of Human Steap3, the Dominant Ferric Reductase of the Erythroid Transferrin Cycle
要素METALLOREDUCTASE STEAP3
キーワードOXIDOREDUCTASE / METAL-BINDING / TRANSMEMBRANE / ROSSMANN FOLD / TRANSPORT / CELL CYCLE / TRANSFERRIN / FLAVOPROTEIN / ALTERNATIVE SPLICING / TRANSFERRIN RECEPTOR / FERRIREDUCTASE / FERRIC-REDUCTASE / IRON TRANSPORT / PHOSPHOPROTEIN / STEAP3 / COPPER / MEMBRANE / ENDOSOME / APOPTOSIS / TF / NAD / TFR / FAD / FNO / NADP / TFR1 / IRON / STEAP / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN / ION TRANSPORT / DINUCLEOTIDE-BINDING DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する; NADHまたはNADPHを電子供与体とする / ferric-chelate reductase (NADPH) activity / cupric reductase (NADH) activity / copper ion import / Transferrin endocytosis and recycling / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release ...酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する; NADHまたはNADPHを電子供与体とする / ferric-chelate reductase (NADPH) activity / cupric reductase (NADH) activity / copper ion import / Transferrin endocytosis and recycling / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / CDC42 GTPase cycle / protein secretion / multivesicular body / FAD binding / iron ion transport / endosome membrane / endosome / apoptotic process / heme binding / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ferric reductase transmembrane component-like domain / Ferric reductase like transmembrane component / Pyrroline-5-carboxylate reductase, catalytic, N-terminal / NADP oxidoreductase coenzyme F420-dependent / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Metalloreductase STEAP3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sendamarai, A.K. / Ohgami, R.S. / Fleming, M.D. / Lawrence, C.M.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Structure of the Membrane Proximal Oxidoreductase Domain of Human Steap3, the Dominant Ferrireductase of the Erythroid Transferrin Cycle
著者: Sendamarai, A.K. / Ohgami, R.S. / Fleming, M.D. / Lawrence, C.M.
#1: ジャーナル: Nat.Genet. / 年: 2005
タイトル: Identification of a Ferrireductase Required for Efficient Transferrin-Dependent Iron Uptake in Erythroid Cells
著者: Ohgami, R.S. / Campagna, D.R. / Greer, E.L. / Antiochos, B. / Mcdonald, A. / Chen, J. / Sharp, J.J. / Fujiwara, Y. / Barker, J.E. / Fleming, M.D.
#2: ジャーナル: Blood / 年: 2005
タイトル: Nm1054, a Spontaneous, Recessive, Hypochromic, Microcytic Anemia Mutation in the Mouse
著者: Ohgami, R.S. / Campagna, D.R. / Antiochos, B. / Wood, E.B. / Sharp, J.J. / Barker, J.E. / Fleming, M.D.
履歴
登録2008年3月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年11月2日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METALLOREDUCTASE STEAP3
B: METALLOREDUCTASE STEAP3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3105
ポリマ－46,6312
非ポリマー1,6793
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint1.9 kcal/mol
Surface area19340 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)37.686, 66.812, 143.366
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, 0.005, -0.007), (-0.005, -0.998, 0.065), (-0.007, 0.065, 0.998)
ベクター: 57.10159, -37.85538, 1.4179)

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要素

#1: タンパク質 METALLOREDUCTASE STEAP3 / STEAP3 DIMER WITH NADPH / SIX-TRANSMEMBRANE EPITHELIAL ANTIGEN OF PROSTATE 3 / TUMOR SUPPRESSOR- ...STEAP3 DIMER WITH NADPH / SIX-TRANSMEMBRANE EPITHELIAL ANTIGEN OF PROSTATE 3 / TUMOR SUPPRESSOR-ACTIVATED PATHWAY PROTEIN 6 / HTSAP6 / PHYDE / HPHYDE / DUDULIN-2


分子量: 23315.676 Da / 分子数: 2
断片: NADPH/FLAVIN DEPENDENT OXIDOREDUCTASE, RESIDUES 1-215
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUES 1-215 CLONED, NADPH BOUND / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: RENAL CELL ADENOCARCINOMA / 器官: KIDNEY / プラスミド: PDEST14 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL
参照: UniProt: Q658P3, EC: 1.16.1.2, 酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する; NADHまたはNADPHを電子供与体とする
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.84 %
解説: RIGID BODY REFINED AND FURTHER REFINE FROM APO- STRUCTURE 2VNS
結晶化pH: 5.6
詳細: 0.01M FECL3, 40-100MM NA3.CITRATE, 4% V/V JEFFAMINE M600 PH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.1271
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月11日
詳細: FLAT COLLIMATING MIRROR, DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR, TOROID FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1271 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→50 Å / Num. obs: 27874 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 1.92→1.99 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 85.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKLデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VNS

2vns


解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 7.907 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.172 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED REGION BETWEEN RESIDUES 159 TO 164 HAS POOR DENSITY FOR SIDE CHAINS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1293 5.2 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.199 23736 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å20 Å2
2--1.73 Å20 Å2
3----1.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2729 0 109 125 2963
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222967
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021990
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4982.0054055
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.29534852
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg38.9445374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.63123.613119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.86315467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2981522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2457
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02578
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.2618
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2410.22002
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.21444
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0990.21543
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.2143
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2770.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3020.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2910.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5311.52329
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.67322967
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.05831278
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9254.51086
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.292 97
Rwork0.202 1620

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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