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- PDB-2vnu: Crystal structure of Sc Rrp44 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vnu
タイトルCrystal structure of Sc Rrp44
要素
  • 5'-R(*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP)-3'
  • EXOSOME COMPLEX EXONUCLEASE RRP44
キーワードHYDROLASE/RNA / HYDROLASE-RNA COMPLEX / RNA DEGRADATION / RNA-BINDING / RNA PROCESSING
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / regulatory ncRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / exosome (RNase complex) / cytoplasmic exosome (RNase complex) / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process ...mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / regulatory ncRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / exosome (RNase complex) / cytoplasmic exosome (RNase complex) / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / nuclear exosome (RNase complex) / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / nuclear mRNA surveillance / rRNA catabolic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA catabolic process / nonfunctional rRNA decay / RNA processing / RNA endonuclease activity / mRNA processing / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / 3'-5'-RNA exonuclease activity / endonuclease activity / tRNA binding / nucleolus / mitochondrion / nucleus
類似検索 - 分子機能
OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #690 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #700 / Exosome complex exonuclease RRP44, S1 domain / S1 domain / PIN domain / Rrp44-like cold shock domain / Rrp44-like cold shock domain / Dis3-like cold-shock domain 2 / Dis3-like cold-shock domain 2 (CSD2) / Ribonuclease II/R, conserved site ...OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #690 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #700 / Exosome complex exonuclease RRP44, S1 domain / S1 domain / PIN domain / Rrp44-like cold shock domain / Rrp44-like cold shock domain / Dis3-like cold-shock domain 2 / Dis3-like cold-shock domain 2 (CSD2) / Ribonuclease II/R, conserved site / Ribonuclease II family signature. / : / Ribonuclease II/R / RNB domain / RNB / Large family of predicted nucleotide-binding domains / PIN domain / PIN-like domain superfamily / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Exosome complex exonuclease DIS3
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lorentzen, E. / Basquin, J. / Conti, E.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2008
タイトル: Structure of the Active Subunit of the Yeast Exosome Core, Rrp44: Diverse Modes of Substrate Recruitment in the Rnase II Nuclease Family
著者: Lorentzen, E. / Basquin, J. / Tomecki, R. / Dziembowski, A. / Conti, E.
履歴
登録2008年2月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Refinement description / Version format compliance
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "DB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "DB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5'-R(*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP)-3'
D: EXOSOME COMPLEX EXONUCLEASE RRP44
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,5735
ポリマ－90,2872
非ポリマー2863
水8,107450
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-1.8 kcal/mol
Surface area37660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.350, 87.250, 136.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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RNA鎖 / タンパク質 , 2種, 2分子 BD

#1: RNA鎖 5'-R(*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP)-3'


分子量: 3247.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#2: タンパク質 EXOSOME COMPLEX EXONUCLEASE RRP44 / RIBOSOMAL RNA-PROCESSING PROTEIN 44 / PROTEIN DIS3 / RRP44


分子量: 87039.930 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 242-1001 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q08162

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非ポリマー , 4種, 453分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 450 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASP 551 TO ASN
Has protein modificationY
配列の詳細D551N MUTATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: 15% PEG 400, 50 MM MES PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月12日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 37745 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.3→29.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 15.863 / SU ML: 0.212 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.341 / ESU R Free: 0.26 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 1168 3 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.219 37745 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5380 199 18 450 6047
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225781
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4922.0087906
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6725705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.02323.927247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.34615922
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.751538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2909
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024308
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.22726
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.23890
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.2410
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1880.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.56233493
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0244.55638
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.8432378
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.35962261
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.336 84
Rwork0.273 2702
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9270.64330.1993.5645-2.11037.47040.04670.09160.0374-0.0473-0.0994-0.1408-0.18260.50910.0528-0.09090.0365-0.0838-0.14250.0165-0.093641.55776.06717.695
24.96943.0328-0.61888.7355-0.73684.699-0.0586-0.1191-0.30050.1762-0.1430.48550.3068-0.27040.2017-0.1134-0.0142-0.0125-0.0529-0.0217-0.052623.09661.66523.271
31.5165-0.2297-0.0811.03960.33891.11830.05050.0363-0.09560.0008-0.02240.1395-0.0445-0.075-0.0282-0.1419-0.00360.028-0.1690.0035-0.20956.77440.62216.986
43.3288-1.9739-0.70565.57311.0162.9396-0.1859-0.2396-0.090.34480.14490.64330.0907-0.30660.0409-0.1310.02080.008-0.02030.052-0.124946.74565.42945.072
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1D252 - 398
2X-RAY DIFFRACTION2D399 - 473
3X-RAY DIFFRACTION3D474 - 910
4X-RAY DIFFRACTION4D911 - 999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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