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- PDB-2vli: Structure of Deinococcus radiodurans tunicamycin resistance protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vli
タイトルStructure of Deinococcus radiodurans tunicamycin resistance protein
要素ANTIBIOTIC RESISTANCE PROTEIN
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE
機能・相同性AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / : / Antibiotic resistance protein
機能・相同性情報
生物種DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Macedo, S. / Kapp, U. / Leiros, I. / Hall, D.R. / Mitchell, E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008
タイトル: Structure of Deinococcus Radiodurans Tunicamycin-Resistance Protein (Tmrd), a Phosphotransferase.
著者: Kapp, U. / Macedo, S. / Hall, D.R. / Leiros, I. / Mcsweeney, S.M. / Mitchell, E.
履歴
登録2008年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANTIBIOTIC RESISTANCE PROTEIN
B: ANTIBIOTIC RESISTANCE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9894
ポリマ－40,8412
非ポリマー1482
水4,071226
1
A: ANTIBIOTIC RESISTANCE PROTEIN
ヘテロ分子

A: ANTIBIOTIC RESISTANCE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1376
ポリマ－40,8412
非ポリマー2964
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area1200 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area20430 Å2
手法PQS
2
B: ANTIBIOTIC RESISTANCE PROTEIN

B: ANTIBIOTIC RESISTANCE PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8412
ポリマ－40,8412
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area920 Å2
ΔGint0.6 kcal/mol
Surface area21150 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)81.360, 118.160, 81.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2052-

HOH

21B-2125-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ANTIBIOTIC RESISTANCE PROTEIN / TUNICAMYCIN RESISTANCE PROTEIN


分子量: 20420.512 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
株: R1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9RUG7
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細CADMIUM ION (CD): FROM CRYSTALLISATION CONDITIONS CHLORIDE ION (CL): FROM CRYSTALLISATION CONDITIONS
配列の詳細PROTEIN WAS EXPRESSED USING A CONSTRUCT GIVING A PRODUCT WITH A C-TERMINAL TRUNCATION FROM RESIDUE ...PROTEIN WAS EXPRESSED USING A CONSTRUCT GIVING A PRODUCT WITH A C-TERMINAL TRUNCATION FROM RESIDUE 184 FORWARDS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.4 %
解説: PHASING DATA WERE COLLECTED FROM A SECOND CRYSTAL. THE INITIAL MODEL WAS THEN TRANSFERRED TO HIGHER RESOLUTION DATA SET FROM ANOTHER CRYSTAL FOR REFINEMENT.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20 DEGREESC AFTER 3-6 DAYS USING HANGING DROPS CONTAINING 2 MICROL OF THE PROTEIN, 0.4-0.8 MICROL 0.1 M CDCL2 AND 1.6-1.2 MICROL OF A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 11-13% PEG 4000, 0.8 M ...詳細: 20 DEGREESC AFTER 3-6 DAYS USING HANGING DROPS CONTAINING 2 MICROL OF THE PROTEIN, 0.4-0.8 MICROL 0.1 M CDCL2 AND 1.6-1.2 MICROL OF A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 11-13% PEG 4000, 0.8 M SODIUM FORMATE AND 0.1 M SODIUM ACETATE PH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9144, 0.9792
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月15日 / 詳細: RH COATED TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91441
20.97921
反射解像度: 1.95→22.93 Å / Num. obs: 28689 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / 冗長度: 4.94 % / Biso Wilson estimate: 19.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.54
反射 シェル解像度: 1.95→1.97 Å / 冗長度: 5.09 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.95→22.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 3.354 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE N-TERMINAL HIS-TAGS AND RESIDUES TO A4 AND B3 AND FROM A176 AND B176 WERE NOT VISIBLE IN THE DENSITY MAPS. RESIDUES A15-18 AND A126-129 ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE N-TERMINAL HIS-TAGS AND RESIDUES TO A4 AND B3 AND FROM A176 AND B176 WERE NOT VISIBLE IN THE DENSITY MAPS. RESIDUES A15-18 AND A126-129 WERE ALSO NOT VISIBLE. ALL THESE RESIDUES WERE THEREFORE NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 1486 5.2 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.176 27186 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20 Å20 Å2
2---2.53 Å20 Å2
3---2.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→22.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2620 0 2 226 2848
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0212699
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.021862
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.581.9643672
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98434524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3195337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.16222.96125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.27915442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0811527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2413
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022999
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02536
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2554
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.21930
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.21299
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.21353
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.210.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2870.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1950.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9591.52020
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.93322727
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.20631088
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8214.5943
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.234 102
Rwork0.2 1987

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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