[日本語] English
万見
- PDB-2vjj: TAILSPIKE PROTEIN OF E.COLI BACTERIOPHAGE HK620 IN COMPLEX WITH H... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vjj
タイトルTAILSPIKE PROTEIN OF E.COLI BACTERIOPHAGE HK620 IN COMPLEX WITH HEXASACCHARIDE
要素TAILSPIKE PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / ENDO-N-ACETYLGLUCOSAMINIDASE / VIRAL ADHESION PROTEIN / RIGHT-HANDED PARALLEL BETA-HELIX / HYDROLASE / TAILSPIKE
機能・相同性
機能・相同性情報


biological process involved in interaction with host / viral life cycle / virion component / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #250 / Phage spike trimer 2 / Phage spike trimer / HK620, Tail spike protein, C-terminal / Hk620 tailspike protein, N-terminal domain-like / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Arc Repressor Mutant, subunit A / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like ...Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #250 / Phage spike trimer 2 / Phage spike trimer / HK620, Tail spike protein, C-terminal / Hk620 tailspike protein, N-terminal domain-like / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Arc Repressor Mutant, subunit A / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / 3 Solenoid / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix non-globular / Special / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種SALMONELLA PHAGE HK620 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Mueller, J.J. / Barbirz, S. / Uetrecht, C. / Seckler, R. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of Escherichia Coli Phage Hk620 Tailspike: Podoviral Tailspike Endoglycosidase Modules are Evolutionarily Related.
著者: Barbirz, S. / Mueller, J.J. / Uetrecht, C. / Clark, A.J. / Heinemann, U. / Seckler, R.
履歴
登録2007年12月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月21日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TAILSPIKE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,52212
ポリマ－64,7051
非ポリマー1,81611
水13,169731
1
A: TAILSPIKE PROTEIN
ヘテロ分子

A: TAILSPIKE PROTEIN
ヘテロ分子

A: TAILSPIKE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,56536
ポリマ－194,1163
非ポリマー5,44933
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area25570 Å2
ΔGint-128.1 kcal/mol
Surface area60650 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)73.910, 73.910, 174.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2144-

HOH

21A-2352-

HOH

31A-2356-

HOH

41A-2376-

HOH

51A-2422-

HOH

61A-2713-

HOH

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 TAILSPIKE PROTEIN / TAILSPIKE PROTEIN HK620


分子量: 64705.355 Da / 分子数: 1
断片: LACKING THE N-TERMINAL HEAD-BINDING DOMAIN, RESIDUES 111-710
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH HEXASACCHARIDE
由来: (組換発現) SALMONELLA PHAGE HK620 (ファージ)
株: H / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9AYY6
#2: 多糖 alpha-L-rhamnopyranose-(1-6)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose- ...alpha-L-rhamnopyranose-(1-6)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)]beta-D-galactopyranose-(1-3)-[alpha-D-glucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1056.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LRhapa1-6DGlcpa1-4[DGlcpNAcb1-3]DGalpb1-3[DGlcpa1-6]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1b_1-5][a2122h-1a_1-5][a2211m-1a_1-5]/1-2-1-3-4-3/a3-b1_a6-f1_b3-c1_b4-d1_d6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-D-Galp]{[(3+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(4+1)][a-D-Glcp]{[(6+1)][a-L-Rhap]{}}}[(6+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 5種, 741分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 731 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

非ポリマーの詳細O18A1 HEXASACCHARIDE RESIDUES: A720-A725

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP: PROTEIN CONCENTRATION 8MG/ML. BUFFER: 40MM TRIS, PH8.0, 2 MM EDTA,0.2M NACL.RERVOIR: 20% ISOPROPANOL,0.1 M NA-ACETATE,PH6.0,0.2M CACL2. DROPLET 1.5:1.5 MICRO ...詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP: PROTEIN CONCENTRATION 8MG/ML. BUFFER: 40MM TRIS, PH8.0, 2 MM EDTA,0.2M NACL.RERVOIR: 20% ISOPROPANOL,0.1 M NA-ACETATE,PH6.0,0.2M CACL2. DROPLET 1.5:1.5 MICRO LITER. 30MM HEXASACCHARIDE. CRYO:30% GLYCEROL.TEMPERATURE 20 DEGREE CELSIUS.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.95
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年4月19日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI-111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→19.2 Å / Num. obs: 73235 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 83.5 % / Biso Wilson estimate: 10.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 26.7
反射 シェル解像度: 1.58→1.64 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 10.9 / % possible all: 83.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VJI

2vji


解像度: 1.59→43.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 1.566 / SU ML: 0.053 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.073 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE MOLECULE IS A FRAGMENT (RESIDUES 109- 709) LACKING THE N-TERMINAL PUTATIVE HEAD BINDING DOMAIN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.165 3711 5 %RANDOM
Rwork0.133 ---
obs0.134 69829 96.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 8.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20.12 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→43.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4536 0 117 731 5384
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224837
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023087
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3031.9466608
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.7723.0027461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0695626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.35624.43228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.33715683
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.071523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2739
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025541
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021025
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2520.2935
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2210.23380
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.22414
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1020.22554
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2496
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1960.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2640.2139
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1360.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.29232994
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.16244832
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.21761875
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.81281761
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.58→1.64 Å / Total num. of bins used: 15 /
Rfactor反射数
Rfree0.334 324
Rwork0.26 6187

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る