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- PDB-2vhe: PglD-CoA complex: An acetyl transferase from Campylobacter jejuni -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vhe
タイトルPglD-CoA complex: An acetyl transferase from Campylobacter jejuni
要素ACETYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / COENZYME A / N-ACETYL TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-N-acetylbacillosamine N-acetyltransferase / : / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
Sialic acid O-acyltransferase NeuD-like / PglD, N-terminal / PglD N-terminal domain / : / Rossmann fold - #20 / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid ...Sialic acid O-acyltransferase NeuD-like / PglD, N-terminal / PglD N-terminal domain / : / Rossmann fold - #20 / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / UDP-N-acetylbacillosamine N-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種CAMPYLOBACTER JEJUNI (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Rangarajan, E.S. / Ruane, K.M. / Sulea, T. / Watson, D.C. / Proteau, A. / Leclerc, S. / Cygler, M. / Matte, A. / Young, N.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Structure and Active Site Residues of Pgld, an N-Acetyltransferase from the Bacillosamine Synthetic Pathway Required for N-Glycan Synthesis in Campylobacter Jejuni
著者: Rangarajan, E.S. / Ruane, K.M. / Sulea, T. / Watson, D.C. / Proteau, A. / Leclerc, S. / Cygler, M. / Matte, A. / Young, N.M.
履歴
登録2007年11月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年9月28日Group: Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description
改定 1.32022年11月2日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLTRANSFERASE
B: ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,8146
ポリマ－42,0872
非ポリマー1,7274
水4,738263
1
A: ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,01012
ポリマ－63,1313
非ポリマー2,8799
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area6120 Å2
ΔGint-56.6 kcal/mol
Surface area27980 Å2
手法PQS
2
B: ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

B: ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

B: ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4336
ポリマ－63,1313
非ポリマー2,3033
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area6500 Å2
ΔGint-50.3 kcal/mol
Surface area25110 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.250, 99.250, 143.027
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-532-

HOH

21B-511-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.9907, -0.1361, -0.008404), (0.1361, 0.9907, -0.006127), (0.00916, 0.004926, 0.9999)
ベクター: 0.4016, 0.6243, -71.73)

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要素

#1: タンパク質 ACETYLTRANSFERASE / N-ACETYLTRANSFERASE


分子量: 21043.553 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-195 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CAMPYLOBACTER JEJUNI (カンピロバクター)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(RIPL)
参照: UniProt: Q0P9D1, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細FIRST XXX CORESPOND TO THE TAG. NO. STARTS FROM ALA 2. EXPAND

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.92 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6, 0.16 M SODIUM TARTRATE AND 2.0 M AMMONIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9756
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9756 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→15 Å / Num. obs: 48692 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2NPO

2npo


解像度: 1.8→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 4.977 / SU ML: 0.078 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.109 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 36-46 AND 182-183 ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 2457 5.1 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.191 46151 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å2-0.04 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2810 0 106 263 3179
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222999
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6042.0084058
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.4245379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.85225.596109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.33515531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.317156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2462
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.21421
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.22043
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.2102
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1550.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.881.51922
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.34122988
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.28931208
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4174.51066
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.339 184
Rwork0.273 3388
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.86890.4277-0.65790.7314-0.17870.73070.0148-0.01210.11340.0436-0.0141-0.1242-0.05120.0726-0.0007-0.0543-0.02430.0085-0.0561-0.0197-0.002614.74110.076-0.138
21.5870.3436-0.41750.8383-0.16961.0379-0.13520.19360.1058-0.1519-0.0203-0.1639-0.04830.10270.1555-0.0319-0.02880.0225-0.02230.06970.012114.8928.16671.543
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 195
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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