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- PDB-2vf1: X-ray crystallographic structure of the picobirnavirus capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vf1
タイトルX-ray crystallographic structure of the picobirnavirus capsid
要素CAPSID PROTEIN
キーワードVIRUS / DSRNA VIRUS STRUCTURE / VIRAL PROTEIN / PICOBIRNAVIRUS / CAPSID PROTEIN / TRIACONTAHEDRON
機能・相同性
機能・相同性情報


Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #120 / N-terminal domain of TfIIb - #440 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3350 / : / : / Picobirnavirus, Capsid protein / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / N-terminal domain of TfIIb / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Single Sheet ...Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #120 / N-terminal domain of TfIIb - #440 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3350 / : / : / Picobirnavirus, Capsid protein / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / N-terminal domain of TfIIb / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Single Sheet / Helix non-globular / Special / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種RABBIT PICOBIRNAVIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Duquerroy, S. / Da Costa, B. / Vigouroux, A. / Lepault, J. / Navaza, J. / Delmas, B. / Rey, F.A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: The Picobirnavirus Crystal Structure Provides Functional Insights Into Virion Assembly and Cell Entry.
著者: Duquerroy, S. / Da Costa, B. / Henry, C. / Vigouroux, A. / Libersou, S. / Lepault, J. / Navaza, J. / Delmas, B. / Rey, F.A.
履歴
登録2007年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CAPSID PROTEIN
B: CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,8942
ポリマ－116,8942
非ポリマー00
水93752
1
A: CAPSID PROTEIN
B: CAPSID PROTEIN
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,013,618120
ポリマ－7,013,618120
非ポリマー00
水2,162120
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: CAPSID PROTEIN
B: CAPSID PROTEIN
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 584 kDa, 10 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)584,46810
ポリマ－584,46810
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: CAPSID PROTEIN
B: CAPSID PROTEIN
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 701 kDa, 12 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)701,36212
ポリマ－701,36212
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
単位格子
Length a, b, c (Å)407.424, 407.424, 808.628
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(0.309017, -0.705526, -0.637762), (0.70552, 0.619743, -0.343745), (0.63777, -0.343731, 0.689274)287.84998, 228.55669, 206.60377
3generate(-0.809017, -0.436046, -0.394151), (0.436028, 0.004474, -0.899922), (0.394171, -0.899913, 0.186509)83.7836, 502.26796, 454.03041
4generate(-0.809017, 0.436028, 0.394171), (-0.436046, 0.004474, -0.899913), (-0.394151, -0.899922, 0.186509)-330.18634, 442.87415, 400.34471
5generate(0.309017, 0.70552, 0.63777), (-0.705526, 0.619743, -0.343731), (-0.637762, -0.343745, 0.689274)-381.96745, 132.45548, 119.73848
6generate(-1, 2.2E-5, -6.0E-6), (2.2E-5, 0.844886, -0.534946), (-6.0E-6, -0.534946, -0.844886)-136.2171, 126.8387, 437.42683
7generate(-0.309005, 0.705543, 0.63775), (0.254918, 0.707474, -0.659164), (-0.91626, -0.041111, -0.398469)-424.0633, 209.42757, 140.60275
8generate(0.809024, 0.436052, 0.39413), (0.157516, 0.485176, -0.860112), (-0.566276, 0.757933, 0.323834)-219.9924, 308.31784, -214.86408
9generate(0.80901, -0.436022, -0.394192), (-0.157577, 0.4852, -0.860087), (0.56628, 0.757935, 0.323824)193.97656, 286.84653, -137.73058
10generate(-0.309029, -0.705504, -0.637782), (-0.254914, 0.707513, -0.659124), (0.916253, -0.041109, -0.398484)245.75254, 174.68626, 265.40737
11generate(-1, 1.8E-5, 6.3E-5), (1.8E-5, -0.844886, 0.534946), (6.3E-5, 0.534946, 0.844886)-136.22497, 578.86656, -167.84452
12generate(-0.308964, 0.705516, 0.637799), (-0.254905, -0.707503, 0.659138), (0.916277, 0.041071, 0.398433)-424.0578, 496.28939, 128.99578
13generate(0.80905, 0.43599, 0.394147), (-0.157549, -0.485194, 0.860096), (0.56623, -0.757958, -0.323856)-219.97089, 397.39083, 484.45111
14generate(0.808984, -0.436085, -0.394176), (0.157545, -0.485182, 0.860103), (-0.566325, -0.75791, -0.323802)193.99459, 418.84532, 407.29429
15generate(-0.30907, -0.70553, -0.637733), (0.254926, -0.707484, 0.65915), (-0.916236, 0.041148, 0.39852)245.75241, 531.00349, 4.15342
16generate(1, -4.1E-5, -5.6E-5), (-4.1E-5, -1), (-5.6E-5, -1)0.02193, 705.69973, 269.57464
17generate(0.308952, -0.705532, -0.637787), (-0.705532, -0.619714, 0.343771), (-0.637787, 0.343771, -0.689238)287.85098, 477.13134, 62.95465
18generate(-0.809057, -0.435996, -0.394125), (-0.435996, -0.004457, 0.899938), (-0.394125, 0.899938, -0.186486)83.75954, 203.42836, -184.46049
19generate(-0.808977, 0.436079, 0.394197), (0.436079, -0.004492, 0.899897), (0.394197, 0.899897, -0.186531)-330.20495, 262.839, -130.75146
20generate(0.309082, 0.705514, 0.637745), (0.705514, -0.619772, 0.343705), (0.637745, 0.343705, -0.68931)-381.95765, 573.25977, 149.85768
21generate(2.1E-5, -0.960442, 0.278479), (0.278459, -0.267459, -0.922457), (0.960448, 0.077565, 0.267438)233.25361, 590.52629, 136.78404
22generate(-0.499999, -0.690964, 0.522082), (-0.690964, -0.045139, -0.721478), (0.522082, -0.721478, -0.454862)71.27906, 418.96813, 486.23065
23generate(-0.309029, -0.254914, 0.916253), (-0.705504, 0.707513, -0.041109), (-0.637782, -0.659124, -0.398484)-122.70588, 60.69704, 377.63714
24generate(0.309017, -0.254898, 0.916262), (0.254934, 0.950358, 0.178405), (-0.916252, 0.178456, 0.358659)-80.62063, 10.83148, -38.92396
25generate(0.50002, -0.690938, 0.522096), (0.863056, 0.347792, -0.366298), (0.071509, 0.633755, 0.770222)139.37444, 338.28396, -187.77936
26generate(-4.4E-5, -0.960436, 0.278502), (-0.278459, 0.267498, 0.922445), (-0.960448, -0.07751, -0.267454)233.24384, 115.16396, 132.77746
27generate(-0.5, -0.690922, 0.522137), (0.690985, 0.045168, 0.721457), (-0.522054, 0.721517, 0.454832)71.25658, 286.7287, -216.66003
28generate(-0.308964, -0.254905, 0.916277), (0.705516, -0.707503, 0.041071), (0.637799, 0.659138, 0.398433)-122.7077, 645.00768, -108.05558
29generate(0.309058, -0.254946, 0.916234), (-0.254947, -0.950348, -0.178442), (0.916234, -0.178442, -0.358711)-80.59695, 694.87152, 308.50314
30generate(0.499981, -0.690988, 0.522067), (-0.863077, -0.347764, 0.366277), (-0.071537, -0.633716, -0.770251)139.3932, 367.4101, 457.34615

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要素

#1: タンパク質 CAPSID PROTEIN


分子量: 58446.816 Da / 分子数: 2 / 断片: MATURE CHAIN, RESIDUES 66-590 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RABBIT PICOBIRNAVIRUS (ウイルス) / 株: R5-9 / 解説: ISOLATED FROM RABBIT FAECAL MATERIAL / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Q1V2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細UNIPROT SEQUENCE Q9Q1V2 HAS AN UNKNOWN RESIDUE AT POSITION 179 DEFINED FOR ENTRY VERSION 18

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 8.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 85.61 %
解説: LOW RESOLUTIONS PHASES OBTAINED BY MR USING AN ELECTRON MICROSCOPY MAP AT 20 A RES. PHASE EXTENSION WITH 30-FOLD NON CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY CORRESPONDING TO HALF A CAPSID IN THE ASYMMETRIC UNIT.
結晶化詳細: AMMONIUMSULFATE 1M TRIS 0.1M PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.006
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.006 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→80 Å / Num. obs: 736678 / % possible obs: 70 % / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Net I/σ(I): 2.6
反射 シェル解像度: 3.4→3.58 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 41.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ELECTRON MICROSCOPY MAP AT 20 ANG RESOLUTION

解像度: 3.4→49.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 16444870.97 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 3738 5 %RESOLUTION SHELLS
Rwork0.273 ---
obs0.273 736678 70 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.04 Å20 Å20 Å2
2--7.04 Å20 Å2
3----14.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.54 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.81 Å0.88 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→49.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8234 0 0 52 8286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 267 3 %
Rwork0.371 76302 -
obs--43.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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