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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2vd2 | ||||||
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タイトル | The crystal structure of HisG from B. subtilis | ||||||
![]() | ATP PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE | ||||||
![]() | TRANSFERASE / HISG / GLYCOSYLTRANSFERASE / HISTIDINE BIOSYNTHESIS / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / ATP PHOSPHORIBOSYL TRANSFERASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase activity / L-histidine biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lohkamp, B. / Riboldi-Tunniclife, A. / Lapthorn, A.J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Crystal Structure of Hisg from B. Subtilis 著者: Lohkamp, B. / Riboldi-Tunniclife, A. / Lapthorn, A.J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 51.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 37.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 422 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 435.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 14.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23718.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.12 % / 解説: NONE |
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 36000 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12 |
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解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 構造決定の手法: OTHER 開始モデル: NONE 解像度: 2.85→19.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 54.556 / SU ML: 0.434 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.386 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 36.52 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.85→19.57 Å
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拘束条件 |
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