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- PDB-2vbk: NATIVE TAILSPIKE PROTEIN OF BACTERIOPHAGE SF6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vbk
タイトルNATIVE TAILSPIKE PROTEIN OF BACTERIOPHAGE SF6
要素TAILSPIKE-PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / VIRAL ADHESION PROTEIN / HYDROLASE / TAILSPIKE / ENDORHAMNOSIDASE / RIGHT-HANDED PARALLEL BETA-HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / virus tail, fiber / symbiont entry into host / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
: / Tailspike protein, C-terminal / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / 3 Solenoid / Pectin lyase fold ...: / Tailspike protein, C-terminal / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / 3 Solenoid / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBON DIOXIDE / R-1,2-PROPANEDIOL / PHOSPHATE ION / Tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種ENTEROBACTERIA PHAGE SF6 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Mueller, J.J. / Barbirz, S. / Heinle, K. / Freiberg, A. / Seckler, R. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: An intersubunit active site between supercoiled parallel beta helices in the trimeric tailspike endorhamnosidase of Shigella flexneri Phage Sf6.
著者: Muller, J.J. / Barbirz, S. / Heinle, K. / Freiberg, A. / Seckler, R. / Heinemann, U.
履歴
登録2007年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年12月19日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / citation / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id ..._atom_site.label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.12019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 2.22019年5月22日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.32019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TAILSPIKE-PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,90428
ポリマ－55,0321
非ポリマー1,87127
水11,962664
1
A: TAILSPIKE-PROTEIN
ヘテロ分子

A: TAILSPIKE-PROTEIN
ヘテロ分子

A: TAILSPIKE-PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,71184
ポリマ－165,0973
非ポリマー5,61381
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area27290 Å2
ΔGint-104.1 kcal/mol
Surface area54880 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)96.231, 96.231, 182.433
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-623-

MG

21A-624-

MG

31A-2176-

HOH

41A-2641-

HOH

51A-2654-

HOH

61A-2655-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 TAILSPIKE-PROTEIN / SF6 TAILSPIKE PROTEIN / TSP


分子量: 55032.414 Da / 分子数: 1
断片: RESIDUES 110-623 LACKING THE N-TERMINAL PUTATIVE HEAD-BINDING DOMAIN
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ENTEROBACTERIA PHAGE SF6 (ファージ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): D834 / 参照: UniProt: Q9XJP3

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非ポリマー , 7種, 691分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PGR / R-1,2-PROPANEDIOL / (R)-1,2-プロパンジオ-ル


分子量: 76.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物 ChemComp-CO2 / CARBON DIOXIDE / 二酸化炭素


分子量: 44.010 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 664 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細PROTEIN LACKS N-TERMINAL MET AND HAS 622 AA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.7 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: CRYSTALLIZATION CONDITIONS: VAPOR DIFFUSION HANGING DROP,20 DEGR. CELSIUS; DROP: 1 MICROL RESERVOIR AND 1 MICROL PROTEIN SOLUTION; RESERVOIR: 0.1M MES, PH6.0,18% PEG8000, 20MM MNCL2; PROTEIN: ...詳細: CRYSTALLIZATION CONDITIONS: VAPOR DIFFUSION HANGING DROP,20 DEGR. CELSIUS; DROP: 1 MICROL RESERVOIR AND 1 MICROL PROTEIN SOLUTION; RESERVOIR: 0.1M MES, PH6.0,18% PEG8000, 20MM MNCL2; PROTEIN: 10MG/ML, 10MM NA-PHOSPHATE,PH7.0, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.842
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年8月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.842 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→20 Å / Num. obs: 169746 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 9.19 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 1.25→1.27 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.25 / % possible all: 79.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VBE

2vbe


解像度: 1.25→14.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.979 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.974 / SU B: 0.478 / SU ML: 0.021 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.031 / ESU R Free: 0.032 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. PROTEIN ATOM OCCUPANCIES LESS THAN 1.0 AND FOR WHICH NO ALTERNATE LOCATION ATOM RECORD IS PROVIDED ARE MOSTLY DUE TO RADIATION DAMAGES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.142 8511 5 %RANDOM
Rwork0.119 ---
obs0.12 161221 97.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→14.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3833 0 117 664 4614
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0214302
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023771
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6641.9525877
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.38938847
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6875592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2662
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024931
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.02837
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2775
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2770.24411
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.22267
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1220.2427
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3220.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1380.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.87932704
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.41564413
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.25651598
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3467.51435
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.28 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.227 548
Rwork0.194 10251

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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